Walter Madelung, Erwin Reiss f und Eugen Herr, Über die blauen Anlagerungs
A. Konikov, Uber den Chemismus der spezifischen Hämagglutination. (Vgl
Zumal eksperimental’noj biologii i mediciny 1 9 2 6 . 85— 104; C. 1 9 2 7 . I. 1608.) D ie E rythrocyten können als amphoteres Eiweiß betrachtet werden m it dem isoelektr. P unkt pH = 5. E in nur annähernd gültiges Schema des Vf. auf Grund von Verss. zeigt, daß nur zwischen pn = 6— 9 das Stroma u. das Agglutinin entgegengesetzt geladen sind u. daher miteinander reagieren können. Vf. stellt im Gegensatz zu Bo r d e t fest, daß für die erste Phase der Häm agglutination, für die spezif. Bindung, schon der E lektrolyt notwendig ist, wenn das agglutinierende Serum vorher durch D ialyse elektrolytfroi gem acht worden ist, so daß das Salz A nteil nim m t an der Verb. Antigen-Äntikörper. Vf. findet keine Proportionalität in der Menge des zugesetzten Salzes u. der A gglutinationskraft, dem Salz scheint als solches jeweils eine spezif. Wrkg. zuzukommen. Vf. stellt sich die Bindung Antigen-Antikörper unter Teilnahme des Salzes nach folgender Formel vor: Strom a---Na, w obei
i i
A gglutinin--- CI Nebenvalenzon denkbar sind wie bei komplexen Salzen. D as Zustandekommen der
1046
E 6. Ti e r p h t s i o l o g i e.1927. II.
Agglutination ist som it an das Vorhandensein einer negativen Ladung des Stromas, einer positiven Ladung des A gglutinins u. einer gewissen Salzkonz, gebunden, wodurch der für jedes Salz charakterist. Schwellenwert erklärt wird. Salzoptim a u. Ab- schwäehung der Rk. beim Überschreiten der Salzmengen sind bedingt durch die der Salzkonz, entsprechende elektrolyt. Dissoziation. D as Salz wirkt bis zu einem gewissen Grade als ein Zement für dio Verb. Antigen-Antikörper. Ähnlich ist dio Salzwrkg. auch bei anderen biolog. Vorgängen zu erklären. (Zum al eksperimental’noj biologii i m ediciny
1926.
128— 45 [russ.]; Ber. ges. Physiol.39.
880. Ref. Hi r s z-f e l d.) ‘ Ha m b u r g e r.
E. Wagner Sommer, H. Sommer
undK. F. Meyer,
D ie Reinigung des Botulinustoxins. D io Isoliorung des Botulinustoxins wurde durch Adsorption an kolloidalem Al(OH)3 versucht. (Journ. of infect. dis.
39.
345— 50. 1926; Ber. ges. Physiol.39.
887. San Francisco, U niv. of California. Ref. Wo l f f.) Ha m b u r g e r.
F. Umber,
Z ur Synthalinbehandlung der Zuckerkranken. Klin. Bericht. Gute Erfolge wurden, auch bei Kindern, m it Synthalin, kombiniert m it Insulin, erzielt.Als ungeeignet betrachtet Vf. die Synthalinbehandlung bei Zuckerkranken, dio operiert werden müssen, hier dominiert das Insulin. D ie unerwünschten tox. Nebenwrkgg.
des Synthalins stellen vorläufig noch einen N achteil dar. (D tsch. med. Wchschr.
5 3 . 1121— 25. Berlin, Krankenli. W estend.) Fr a n k.
J. Alquier,
Ilafer und die menschliche Ernährung. Eine ausführliche Darst. der ehem. Zus., des Nährwertes u. der Brauchbarkeit des Hafers für die menschliche Ernährung wird gegeben. (Bull, de la soe. scient. d’hyg. alim ent.
14.
287— 306. 1926;Ber. ges. Physiol.
39.
796. Rof. Ma u c k e.) " Ha m b u r g e r.Raoul Lecoq,
D er Nährwert des Leguminosenmehles. Linsenmehl ist gekocht leichter verdaulich als roh, das H inzufügen von Malzmehl is t ein bequemes Mittel, um die Verdaulichkeit von rohem Leguminosenmehl zu verbessern. Verss. an R atten zeigen, daß ein besonderer Mangel an fettlöslichem V itam in u. Kalksalzen besteht.W asserlösliche V itam ine scheinen zum großen T eil in der Schale enthalten zu sein.
(Bull, de la soc. scient. d’hyg. alim ent.
14.
273— 86. 1926; Ber. ges. Physiol.39.
797.R ef. Ma u c k e.) ' Ha m b u r g e r.
E. B. Hart, H. Steenbock, H. Scott
undG. C. Humphrey,
D er E influß von Nahrungsfaktoren a u f die Calciumassimilalion. X . Der E influß von ultraviolettem Licht au f Calcium- und Phosphor-Stoffwechsel bei milchenden Kühen. (IX . vgl. Journ. biol.Chemistry
71.
271; C.1927-
I. 3102.) Durch Ultraviolettbestrahlung wurde die Ca- u. P-Bilanz milchender K ühe nicht beeinflußt, sie blieb negativ, wenn sie in der Vorperiode gewesen, u. positiv, wenn sio dies gewesen war. D ie Milchmengo u. der Ca- Gebalt der Milch waren nicht verändert. (Journ. biol. Chemistry
73.
59— 68. Madison,U niv. of W isconsin.) Me i e r.
E. C. van Leersum,
Über den Gehalt der rohen und pasteurisierten M ilch an C -V itam in. D er Vitamin-C-Geh. der Milch wird durch Pasteurisieren, aber nur bei gleichzeitigem L uftzutritt, stark vermindert. A uch in der rohen Milch wird das C-Vitamin nach längerem Transport oder bei Lagern, jedoch auch in diesen Fällen nur in Ggw. von O, zum Teil zerstört. (Bull, de la soc. scient. d’byg. alim ent.14.
391— 405. 1926; Ber. ges. Physiol.
39.
799. Amsterdam, In st, neerland, de la nutrit.de l’homme. Ref. Gy o r g y.) Ha m b u r g e r.
E. C. van Leersum,
Der Vitamin-C-Gehalt in elektrisch vorbehandelter M ilch.Vf. untersucht dio antiskorbut. Wrkg. von elektr. sterilisierter Milch (Durchsonden eines elektr. Stromes von einigen tausend V olt u. ca. 0,5 Amp. für Augenblicko nach Be a t t i e u. Le w i s, Med. Res. Council Special R eport Series
49.
London) u. findet, daß die Verwendung von Cu-Elektroden stark schädigt, während Kohleelektroden ebenso baktericid wirken, ohne die Milch w esentlich zu schädigen. (Journ. of hyg.25.
461— 70. 1926; Bor. ges. Physiol.39.
801— 02. Amsterdam, Netberland inst, ofnutrit. Rof. Wa s t l.) ' Ha m b u r g e r.
Walter Gehlen,
Z ur biologischen Auswertung von Vitaminpräparaten. Nachprüfung einer früheren A rbeit des Vf. über das Lebertranpräparat Jem alt (vgl. D tsch. med.Wchschr.
53.
316; C.1927.
I. 2091). Dio neuen größeren Vers.-Reihen bestätigen die früheren Ergebnisse, ■wonach Jem alt (Herst. Fa. Wa n d e r, A .-G ., Bern) keinen wirksamen Lebertran enthält. (D tsch. med. Wchschr.53.
1142. Erlangen, U niv.) F k .Alfred F. Hess
undMildred Weinstock,
D er Wert des Phosphors in der Behandlung der Rachitis. E ine experimentelle Studie. P wird für die Behandlung von
1927. II.
E 5. Ti e r p h y s i o l o g i e.1047
kindlicher R achitis abgelehnt. (Americ. journ. of dis. of childr. 3 2 . 483— 9G. 1926;Ber. ges. Physiol. 3 9 . 889. N ew York, Columbia univ. Ref. Gy o r g y.) Ha m b.
David Rapport
undHoward H. Beard,
Der E influß von Eiweißspallprodukten auf den Stoffwechsel. I. D ie m it Bulylalkohol extrahierte und ausgefällte Fraktion (F raktion I). (Vgl. Journ. biol. Chemistry 7 1 . 75; C. 1 9 2 7 . 1. 2336.) H 2SO,r H ydrolysate von Gelatine u. Casein -werden m it Butylalkohol extrahiert u. der N d ., der in diesem nach längerer Anreicherung entsteh t, abfiltriert. D iese Fraktion enthält im w'esentlichen Monoaminomonocarbonsäuren. D ie spezif.-dynam . Wrkg. der H ydrolysate am H und ist groß u. proportional der gegebenen Menge, sio ist größer als dio der Ausgangsprodd.
Gleichzeitige Gabe von Gelatine u. H ydrolysat ergibt Summ ation der Wrkg., nicht vollkommene bei Casein u. seinem H ydrolysat. Gleichzeitige Gabe der Hydrolysate u. Glykokoll ergibt vollständige Summ ation. (Journ. biol. Chemistry 7 3. 285— 98.
Cleveland, W estern R eserve U niv. Dop. of Physiology.) Me i e r.
David Rapport
undHoward H. Beard,
D er E in f luß von Eiweißspaltprodulden auf den Stoffwechsel. II. D ie einzelnen Aminosäuren der F raktion I der Butylalkoliolextraktion und ihre Beziehung zur spezifisch dynamischen W irkung des Eiweißes. (I. vgl. vorst. R ef.) Von den Aminosäuren der Fraktion I haben keinen Einfluß auf die spezif. dynam.W rkg.: Isoleucin, Cystin, Oxyprolin, da sie im Casein nicht Vorkommen, Tryptophan is t zerstört, V alin, Leucin is t ohne Wrkg. Phenylalanin h at eine bedeutende Wrkg., die für 10 g A nstieg des U m satzes von 40% beträgt, Tyrosin bewirkt für 10 g eine Erhöhung um 20% . D ie spezif. dynam. Wrkg. der H ydrolysate von Gelatine u. Casein wird durch ihren Gehalt an wirksamer Aminosäure (Glykokoll, Alanin, Leucin, P henyl
alanin, Tyrosin) erklärt. D ie spezif. dynam. Wrkg. des Eiweißes wird im Fall der Gelatine ebenfalls durch den Gehalt an diesen Aminosäuren erklärt, das gleiche gilt für Eleischeiweiß. Dagegen wird beim Casein nur 50% der hervorgebrachten Wrkg.
auf den Gehalt an den genannten Aminosäuren bezogen, beim Gliadin nur 25%. W ahr
scheinlich sind in anderen Fraktionen weitere Aminosäuren m it spezif. dynam. Wrkg.
vorhanden. (Journ. biol. Chemistry 73. 299— 319.) Me i e r.
Victor John Harding
undRichard Cliiton Montgomery,
N-Stoffwechsel im Puerperium. Im Puerperium tritt ein einige Zeit dauernder N -Verlust auf. E s wurde Patientinnen eine kalor. u. an Protein ausreichende K ost verabreicht, 38, 52, 54 u. 74 cal pro kg n. 0,079, 0,092, 0,094, 0,14 g N pro kg Körpergewicht. D ie Involution des Uterus verlief ohne Besonderheit. N-Verlust trat in 3 Fällen auf, in einem Falle war N -Ansatz vorhanden. B ei diesem wurde die L aetation verhindert, so daß der N -Verlust im Puerperium in Beziehung zur L aetation zu stehen scheint. (Journ. biol. Chemistry 7 3 . 27— 40. Toronto, Canada, Toronto General H ospital.) Me i e r.
M ax TiitSO, Zuckertoleranz in Kaninchen. D ie Ernährungsbedingungen haben große Wrkg. auf die Zuckertoleranz in Kaninchen. D ie nach der Aufnahme von Glucose (per os oder subcutan) auftretendo Hyperglykäm ie ist bei verhungerten Kaninchen intensiver u. von längerer Dauer als bei gu t ernährten. Bei der Zuckereinverleibung per os folgt auf die H yperglykäm ie die Hypoglykäm ie, jedoch nicht bei subeutanor Injektion. — Tkyreoidinnahrung bewirkt bei gefütterten Tieren zunächst eine Zu
nahme der Hyperglykäm ie, dann Abnahme besonders bei längerer Thyreoidinfütterung.
Bei hungernden Tieren ist die Abnahme der hyperglykäm. Wrkg. nicht bedeutend.
Bei den Thyreoidinverss. wurde die Glucose subcutan injiziert. (Proceed. Trans. Roy.
Soc. Canada [3] 2 0 . Sect. V. 33—44. 1926. Toronto, U niv.) L. Jo s e p h y.
I. Snapper
undA. Grünbaum,
Über den Abbau der Diacetsäure in der Niere.(Vgl. Biochem. Ztsehr. 1 8 1 . 418; C. 1 9 2 7 . I. 3017.) Bei der Durchströmung der Niere (Schaf u. Hund) m it /1-oxybuttersäurehaltigem B lu t verschwinden 26— 70% der zugesetzten ß-Oxybuttersäure, ohne daß (wie bei der Leber) zu gleicher Zeit eine Oxy
dation zu D iacetsäure erfolgt. Von zugesetzter Diacetsäure verschwinden 50— 70% , während 1— 11% zu ^-Oxybuttersäure reduziert werden. Im Gegensatz zur intakten Niere vermag Nierenbrei diesen Abbau nich t zu bewerkstelligen, da er zugesetzte /1-Oxybuttcrsäure unverändert läß t u. zugesetzte Diacetsäure etwa zur H älfte schon nach kurzer Zeit zu j?-Oxy buttersäure reduziert. (Biochem . Ztsehr. 1 8 5 . 223— 28.
_ Amsterdam, In st. f. allgem. Pathol., U niv.) Lo h m a n n.
Otto Meyerhof
undKarl Lohmarm,
Uber die enzymatische M ilchsäurebildvng im Muskelexlrakt. IV . M itt. D ie Spaltung der Hexosemonophosphorsäuren. (III.vgl. Me y e r h o f, Biochem. Ztsehr. 1 8 3 . 176; C. 1 9 2 7 . I. 3206.) Ausführliche Mitt.
zu Naturwiss. 1 4 . 1277; C. 1 9 2 7 . I. 1329. Nachzutragen ist, daß von den unter
suchten Hexosemonophosphorsäureestern nur die natürlich vorkommenden bzw.
1048
E 5. Ti e r p h y s i o l o g i e.1927. II.
aus biolog. Material dargestellten Ester, der ItO B lsoxseh e u. der NEUBERGsche Ester, die charakterist. Veresterung u. Zerfallsrk. zeigen, während die syntliet. nach Ne u b e r g sowie NoDZU bergestcllten Hexosemonophosphorsäureester gegenüber Muskelextrakt, H ofesaft u. neutraler Phosphntlsg. sich ganz oder nahezu unwirksam erwiesen. Von den einzelnen Hexosemonophosphorsäureestern wurden außer ihrem biolog. Verh. ihre ReduktionswTerte nach Be r t r a n d sowie Wi l l s t ä t t e r u. Sc h u d e l
bestim m t. D ie Dissoziationskonstanten der (vierbas.) Hexosediphosphorsäure wurden für die zweite Dissoziationsstufe unter Berücksichtigung der bimolekularen Rk.- Eormel aufgelöst. Eür die Är2'-Dissoziation ergab sich an Stelle des m ittleren p K f - Wertes von 6,29 ungefähr ein Wert von p K '2 a = 6,1 u. p K ' 2 6 = 6,5.
V e r s u c h e . Neubergscher Ester, durch partielle H ydrolyse von Hexose- diphosphorsäureester. Ba-Salz, C6H 110 5' P 0 4Ba, 1 H 20 ; [a]o21 des Ba-Salzes =
—f-0 ,8 2 °; [<x]d21 der freien Säure = -f-2 ,5 0. — Bobisonscher Ester, aus gärendem Hefe- mazerationssaft. Ba-Salz, C6H 110 5- P 0 4Ba, 1 H 20 ; [a]n21 des Ba-Salzes = + 1 5 ,9 8 ° ; [a ]n 22 der freien Säure = + 3 2 ,9 ° . — Saccharosemonophosphorsäureester (nach Ne u- BERG u . Po l l a k); [a ]n 20 des Ba-Salzes = + 4 6 ,1 ° ; [a ]n 20 der freien Säure = + 8 5 ,1 ° . — D ie hioraus durch Säurehydrolyso erhaltene Ilexosemonophosphorsäure batte eine [oc]d20 des B a-Salzes von + 8 ,5 ° , der freien Säure von + 1 2 ,8 ° ; p K \ = 0,61, p K \ — 5 ,8 3 .— Glucose-3- (oder -4-) -monophosphor säureester (nach No d z u), über Diacetonglucose m it POCl3 in Pyridin; [ a ]n 18 des Ba-Salzes = + 2 4 ,7 ° , der freien Säure = + 4 1 ,4 ° ; p N /1 = 0,84, p K \ = 5,67. — Durch direkte Phosphorylierung von Glucose u. Fructose m it POCl3 in Pyridin bei —25° konnten keine einheitlichen Verbb. erhalten werden.
(Biochem. Ztsehr.