Troensegaard, Über die Konstitution der Eiweißverbindungen. Zusammen

fassender Bericht über die in den letzten Jahren vom V f. u. seinen Mitarbeitern ausgeführten Unterss. (vgl. Tr o e n s e g a a r d u. Fi s c h e r, Ztschr. f. physiol. Ch. 1 4 2 . 35; C. 1 9 2 5 . I. 2008.) (Ztschr. f. angew. Ch. 3 8 . 623— 26. Kopenhagen.) Li n d e n h. A. Eoncato, Untersuchungen über die Metall-Eiweißverbindungen. — D as A b­

sorptionsspektrum im Ultraviolett als Kriterium fü r das Vorliegen von Adsorptions­

oder chemischen Verbindungen. Das Spektrum einer Eiereiweißlsg. bleibt unver­

ändert, wenn man es mit Fe-Pulver schüttelt, trotzdem sich andere Eigenschaften ändern. Die Behandlung mit ionisierbaren Fe-Yerbb. hat eine tiefgreifende Änderung im Ultraviolett zur Folge.? Fe kann daher nur physikal. gebunden sein.

Ähnlich wie Eieralbumin verhält sich Hämoglobin, analog auch das Verh. der Stärke gegenüber J (Adsorptionsverb, ohne Änderung des opt. Verh. im Ultra­

violett.) Eingangs Besprechung der Literatur u. der Gründe, die für eine ehem.

oder physikal. Bindung der beim Schütteln von Eiweiß-Lsgg. mit Metallen ent­

stehenden Substanzen sprechen. (Arch. di scienze biol. 6. 263— 77. 1924. Padua, Istit. fisiol.; Ber. ges. Physiol. 3 1 . 329— 30. Bef. Sc h m i t z.) Op p e n h e i m e r.

E m il Abderhalden und E m s t Komm, W eitere Studien über die Struktur der Proteine. (Vgl. S. 39.) 200 g Edestin wurden in 1,5 1 W . mit 15 g Pankreatin u.

12 g Soda 3 Wochen verdaut, die Lsg. eingedampt u. nacheinander mit Ä., Chlf., Essigester, Aceton u. CH3OH extrahiert. Aus dem Ä.-Extrakt wurden Nädelchen vom F. ISO— 183° erhalten, [«]D20 = — 202°, wahrscheinlich lag Glycylprolinanliydrid vor. — 250 g Hundehaare wurden 8 Stdn. mit 1,5 1. w. l°/0ig. HCl auf 150— 160°

erhitzt, die Lsg. eingedampft u. mit Essigäther, Chlf. u. Aceton extrahiert. Der Chlf.-Auszug wurde aus A., dann aus W . umkrystallisiert. Die Substanz vom F. 235— 237° war Alanylglycinanhydrid. — 8 kg Schweineborsten mit 4 1 1% 'g- HCl im Autoklaven hydrolysiert, mit NH3 neutralisiert, eingedampft, mit Essigäther, Chlf.

u. Aceton extrahiert. Der Chlf.-Auszug wurde aus A., dann aus W . umkrystallisiert.

Die Substanz vom F. 235— 237° war Alanylglycinanhydrid. — 8 kg Schweineborsten mit 41 l°/o'g- HCl im Autoklaven hydrolysiert, mit NH3 neutralisiert, eingedampft, mit A., Essig-Ä. u. Chlf. extrahiert. Es wurden erhalten 4,0 g Alanylleucinanhydrid aus dem A.-Extrakt, F. 235— 238°. [«]D20 = — 4,0° in Eg. — Alanylphenylalaninanhydrid aus dem Essigestcrauszug beim Umkrystallisieren aus A., F. 220— 225°, swl. in W . — Alanylleucinanhydrid, 2. A.-Fraktion des Essigätherextraktes, F. 195°, uni. in W . — Seide, Schafwolle u. Elastin wurden mit 70%'g- HäS 04 partiell hydrolysiert, die HäS 04 entfernt u. die isolierten Peptone, welche Diketopiperazinrk. gaben, mit Zn(Mn04)., oxydiert. Aus dem Hydrolysat wurden Oxamid u. Desaminierungsprodd. isoliert, die in wechselndem Verhältnis zueinander' standen: 1,0 :1,2, 1:0,84, 1 : 5, 1 : 4,4, 1 : 3,7 u. 1 : 5,6. (Ztschr. f. physiol. Ch. 1 4 5 . 308— 315, Halle a. S., Univ.) Gu g g e n h e i m.

E. Biochemie.

E t. Enzymchemie.

Henry E. Arm strong, Studien übei■ Enzymwirkung. X X IV . D ie Oxydase- wirkung und die Erscheinung der Oxydation im allgemeinen: Kohlendioxyd. (XXIII.

vgl. Proc. Royal Soc. London. Serie B. 9 4 . 132; C. 1 9 2 2 . H I. 1360.) Theoret. Be­

trachtungen, die im Original eingesehen werden müssen. (Proc. Royal Soc. London.

Serie B. 9 8 . 202— 6.) He s s e.

1925. ir. ^{E j. E}n z y m c h e m i e. 1447 Ludw ig Pincussen, Über den Einfluß der Reinigung von Fermenten a u f ihre Empfindlichkeit gegenüber der Strahlung. An nach Wi l l s t ä t t e r, Wa l d s c h m i d t- Le i t z u . He s s e (Ztschr. f. physiol. Ch. 1 2 6 . 143; C. 1 9 2 3 . III. 77) gereinigter Pankreasamylase jvurde gezeigt, daß mit steigendem Reinheitsgrad die Schädigung des Fermentes durch ultraviolettes Licht wächst. (Fermentforschung 8. 181— 86.

Berlin, Urbankrankenh.) He s s e.

Leopold Rosenthaler, Über die Verbreitung der Linamarase. Von 50 unter­

suchten Samen u. Früchten enthielten 47 das Enzym Linamarase, welches Linamarin in HCN, CH3C0CHa u. Glucose spaltet. Da Linamarin durch Emulsin, Invertin, Maltase u. Diastase nicht gespalten wird, ist die Linamarase mit diesen Enzymen nicht identisch. (Fermentforschung 8. 279— 81.) He s s e.

Leopold Rosenthaler, Über Enzyme der Mondbohne. (Vgl. vorst. Ref.) Die Mondbohne, Phaseolus lunatus L ., spaltet Linamarin, Stärke, Maltose, ß-Methyl- glucosid, Amygdalin u. Saccharose. — Der Nachweis von reduz. Zucker mit Feh­

lingscher Lsg. gelingt erst nach Fällung der fermentativ abgebauten Lsg. mit Pb- Acetat. Es scheinen Stoffe vorhanden zu sein, welche das gebildete Cu20 in Lsg.

halten. (Fermentforschung 8. 282— 83. Bern.) He s s e. F. Maignon, Wirkung der Elektrolyse a u f die Aktivität der Diastasen. Bei langer Elektrolyse verlieren diastaselialtige Lsgg. ihre Fermentwrkg. vollkommen.

Der Wirksamkeitsverlust ist nicht zurückzuführen auf die Entstehung sekundärer Prodd. (HOI, Persulfate). Er hängt vermutlich zusammen mit dem elektrolyt, Zerfall spezieller organo-mineral. Bindungen, die bei der Zus. der Diastase eine Rolle spielen. (C. r. soc. de biologie 93. 400— 03.) Op p e n h e i m e r.

T. Chrzaszcz, Z. B idzi6ski und A. Krause, Über den Einfluß der W asser­

stoffionenkonzentration a u f die Dextrinierung der Stärke durch gereinigte Malzamylase.

Die optimale [ITT für das Dextrinierungsvermögen der Amylase ist keine feste Größe, sondern von den äußeren Bedingungen, wie Temp., dem Verhältnis Amylase:

Stärke u. den Puffersubstanzen abhängig. Ebenso verändert sich bei der Inakti­

vierung der Amylase die optimale [H’] mit der Temp. (Biochem. Ztsehr. 1 6 0 . 155

bis 171. Poznai, Univ.) Lo h m a n n.

A. Schürmeyer, Über Ionenantagonismus bei den Systemen Invertase-Fjiweifi und Invertase-Lecithin. Die Wrkg. von ungereinigtem Invertin (Saccharase) wird durch Salze gehemmt, wobei Salze mit zweiwertigem Kation stärker wirken- als solche mit einwertigem Kation. Bei dieser Hemmung kann die von Lo e b als Ionenantagonis­

mus bezeiebnete gegenseitige Kompensierung der Kationen in ihrer physiol. Wrkg.

beobachtet werden; in der Kombination von N a Ca im Verhältnis IN a : I/20 Ca fällt nämlich die hemmende Wrkg. der Salze fast ganz fort (vgl. Ne u s c h l o s s, Pf l ü­ g e r s Arcli. d. Physiol. 18 1. 45; C. 1 9 2 0 . III. 355). — Eiweißfreies Invertin zeigt keine Empfindlichkeit gegenüber Salzen. Jedoch kehrt die Salzempfindlichkeit des Enzyms nach Zusatz von Lecithin, Gelatine, Albumin oder Globulin wieder zurück. Dabei wird aber Ionenantagonismus nur bei Zusatz von Lecithin oder Globulin beobachtet;

das Minimum der Invertinhemmung ist dann bei Ggw. von 1 K : ' / i oMg oder I N a : '/äoCa zu beobachten. — Gereinigtes Invertin kann im Gegensatz zu nicht ge­

reinigtem nicht durch Phenylharnstoff gehemmt werden; auch diese Narkotisierbar- keit zeigt sich wieder, wenn zur gereinigten Saccharase Albumin oder besser Globulin gegeben wird. ( Pf l ü g e r s Arcli. d. Physiol. 2 0 8 . 595 — 603. Kiel,

Univ.) He s s e.

Fritz Demuth, Über Phosphatstoffwechsel. I. Mitt. Über Hexosephosphatasen in menschliche)), Organen und Körperflüssigkeiten. Hexosediphosphatasewrkg. wurde beim Menschen im Muskel, Nervengewebe, Speichel, Pankreas, Urin, Blut, in der Galle, Milch, Milz u. Leber gefunden. Die [H'] der optimalen Wrkg. wurde bestimmt. (Biochem. Ztschr. 1 5 9 . 415— 23. Marburg, Univ. Kinderklinik.) Lo h m.

1448 Et. En z y m c h e m i e.

1925. -ir.

A. Adowa, A. Preobraachenski und E. Sweschnikowa, Über die Verände­

rung der tryptüchen K ra ft der Pankreasextrakte in Abhängigkeit von ihrer D a r ­ stellung sic eise. I. Um den Einfluß des Lösungsm. bei der Extraktion von frischen Pankreasdrüsen zu studieren wurden Extrakte der Drüsen mit W . (I), 0,9% NaCl (II) u. wss. Glycerin (Glycerin : W . = 1 : 1 ) (III) liergestellt. Die Unteres, der Wirksamkeit in Ggw. von NaHCOa nach Me t t ergaben folgende Resultate. 50%ig.

III verdaut Hiilmereiwciß u. Fibrin schlechter, Gelatine dagegen besser als I u. III.

l°/„ig. H I verdaut Gelatine weniger u. Casein ebenso gut als I u. II. — Hiihncr- eiweiß, Gelatine oder Casein wird durch I ebenso gut wie durch II verdaut. — Durch 50°/o>g- II u. 25°/0ig. II wird Fibrin besser verdaut als durch I. — Autolyse der Drüsen steigert die Wirksamkeit der Extrakte gegen alle untersuchten Eiweiß­

stoffe. Dabei wird die Verdauung von Fibrin u. Casein stärker aktiviert als die von Hühnereiweiß u. Gelatine. — Die Dauer der Autolyse steigert die Wrkg. der Extrakte gegen Fibrin u. Casein, nicht aber die Wrkg. auf Eiereiweiß u. Gelatine.

(Fermentforschung 8. 167— 76. Moskau, II. Staatsuniv.) He s s e. Otto Meyerhof, Beobachtungen über die Methylglyoxalase. Mcthyl/ßijoxal (I) wird durch tier. Gewebe u. Gewebsextrakte sehr schnell in Milchsäure umgebildet.

Zur Entscheidung der Frage, ob I eine Zwischenstufe bei der Glykolyse des Zuckers ist, wurde die ehem. Beeinflussung der Methylglyoxalase (II) mit der des glykoly- sierenden Fermentes verglichen. Die Messungen an Gewebsschnitten von Gehirn, Leber u. Zwerchfell von Ratten erfolgten manometr. — Die Milchsäurebildung aus I wird im Gegensatz zur Glykolyse durch die gleichzeitige Atmung nicht gehemmt.

Narkotica hemmen bei I u. in zellfreien, atmenden Gewebsextraktcn. Für die Hemmung in der Zelle gelten die „Strukturwirkungsstärken“ , für die in Zellextrakten die „Saftwirkungsstärken“ der Narkotica, die sich besonders stark bei den höchsten Gliedern der Alkoholreihe unterscheiden. — Die enzymat. Wrkg. der Extrakte ist nicht au Eiweiß gebunden. Trotz der weitgehenden Analogie mit dem Atmungs­

enzym liegt kein ultrafiltrierbares u. kochbeständiges Koenzym wie bei der Atmung vor. Andererseits bewirkt der Kochsaft von Gehirn u. Muskulatur eine starke Aktivierung von II. — Aus den Verss. ergibt sich kein Widerspruch zu der Annahme, daß I I einen Teilbestandteil des glykolysierenden Ferments bildet; jedoch konnte ein bindender Beweis nicht erbracht werden.

I wird im Modellvers. an Kohle durch 0 2 etwa ebenso schnell oxyd. wie Leucin (vgl. W a r b d r g u

.

Boi I liegt jedoch wahrscheinlich eine unspezif. Verdichtung an der Oberfläche vor, da die Oxydation durch n/1000 HCN sowohl an Kohle wie auch in konz.

neutraler Phosphatlsg. beschleunigt wird, während Metalle ohne Einfluß sind. — Kataiyt. wird die Umwandlung von I in Milchsäure in neutraler Lsg. durch HCN in Konzz. von 2-IO-1s— 1 • 10 4 bewirkt; die Reaktionsgeschwindigkeit ist der Konz, des Katalysators proportional. (Biochem. Ztsehr. 1 5 9 . 432— 43. Berlin-Dahlem,

K. W . I. f. Biologie.) L o h m a n n .

E m il Abderhalden und W a lte r Singer, Versuche über die asymmetrische Spaltung von Polypeptiden mittels Fermenten. Es wurden Tripeptide mit Jie/emace- rationssafc bezw. Pankreatin bei p ¿ = 8 gespalten u. die Spaltungsprodd. soweit als möglich isoliert. d,l-Alanylglycylglycin wurde gespalten in Glykokoll, d-Alanin u. l-Alanylglycylglycin. — d,l-Leucylglycylglycin wurde in l-Leucin, Glykokoll u. das d-Tripeptid gespalten; das letzte konnte nicht rein isoliert werden. — Glycyl-d,l- leucylglydn wurde nur in geringem Maße gespalten; es konnten Glykokoll, l-Leucin u. unreines, eine schwache Linksdrehung zeigendes Glycyl-d-leucylglydn isoliert werden. — Bei der Darst. von d,l-Leucylglycyl-d,l-alanm wurden zwei Körper er­

halten, die verschieden gespalten wurden; (l-Leucylglycyl-d-alanin - f d-Leucylglycyl-l-alanin) lieferte l-Leucin, Glykokoll u. d-Alanin u. l-Leucylglycyl-d-alanin; der

1925. II. ^{E a. P}f l a n z e n c h e m i e. 1 4 4 9 Racemkörper (d-Leucylglyeyl-d-alanin + 1-Leucylglycyl-l-alanin) wurde von den Fermenten nicht angegriffen. — In Racemkörpern wird also diejenige Komponente nicht gespalten, die aus nicht in der Natur vorkommenden Bausteinen besteht. (Fer-

mcntforschung S. ¿ 8 7 — 93.) He s s e.

E m il Abderhalden, Über die asymmetrische Spaltung racemischer Pohjpeptidc durch Fermente. (Vgl. vorst. Ref.) d,l-Alanyldiglycylglycin wird durch Ilefemacc- rationssaft gespalten. Aus dem Reaktionsgemisch wurden d-Alanin, Glykokoll u.