Med. Weter. 2013, 69 (11) 666
Artyku³ przegl¹dowy Review
Mleko kozie jest składnikiem diety człowieka od tysięcy lat. W krajach rozwiniętych gospodarczo wykorzystywane jest przede wszystkim do produkcji serów. O przydatności mleka do dalszego przerobu decyduje jego skład chemiczny i związane z nim właściwości fizykochemiczne. Zakres, w jakim wystę-pują w mleku kóz główne składniki, istotnie odbiega od zawartości tych składników w mleku krowim. Koncentracja zarówno białka ogólnego, jak i kazeiny jest w mleku kóz niższa niż w mleku krów (tab. 1). Także względny udział poszczególnych białek kaze-inowych zawartych w mleku kozim różni się znacznie od ich udziału w mleku krów (13). Skład chemiczny i związane z nim właściwości fizykochemiczne oraz parametry technologiczne mleka kóz, podobnie jak u krów uwarunkowane są szeregiem czynników ge-netycznych i środowiskowych. Do najważniejszych należą: rasa, wiek zwierząt, stadium laktacji, żywienie, system utrzymania, warianty genetyczne genów białek mleka (14-16, 37, 38, 40).
W mleku kóz podobnie jak w mleku krów występują dwie główne grupy białek, tj. kazeina, która w połącze-niu z fosforanem wapnia tworzy cząsteczki – micele oraz białka serwatkowe, które występują w mleku
głównie w rozproszeniu molekularnym. Kazeinę repre-zentują 4 frakcje: αS1-kazeina (CSN1S1), αs2-kazeina (CSN1S2), β-kazeina (CSN2), κ-kazeina (CSN3). Frakcje te, kodowane przez pojedyncze geny, skupione na odcinku 250 kpz, zlokalizowane są na chromosomie 6. Geny kazein są sprzężone i występują w następującej kolejności loci: αS1 → β → αs2 → κ (34).
W okresie ostatniego ćwierćwiecza ukazało się wiele publikacji, które w zasadniczy sposób zmieniły poglądy na temat białek występujących w mleku kóz (8, 23, 26, 27). Jeszcze na początku lat osiemdziesią-tych sądzono, że w mleku osiemdziesią-tych zwierząt nie występuje jedna z frakcji kazeiny, tj. CSN1S1. Dopiero badania Boulangera i wsp. (5) wykazały, że mleko kóz zawiera tę frakcję kazeiny. W toku dalszych prac, trwających
Wpływ form polimorficznych białek kazeinowych na
skład chemiczny i jakość technologiczną mleka kóz*
)
NINA STRZAŁKOWSKA, MARIA MARKIEWICZ-KĘSZYCKA, EMILIA BAGNICKA, EWA POŁAWSKA, JÓZEF KRZYŻEWSKI
Instytut Genetyki i Hodowli Zwierząt, Polska Akademia Nauk, ul. Postępu 1, 05-552 Magdalenka
*) Badania zrealizowano w ramach projekty „Biożywność – innowacyjne,
funkcjonalne produkty pochodzenia zwierzęcego” nr POIG.01.01.02-014-090/09 współfinansowanego przez Unię Europejską ze środków Europejskiego Funduszu Rozwoju Regionalnego w ramach Programu Operacyjnego Innowacyjna Gospo-darka 2007-2013 oraz tematu statutowego nr S.V-3.
Strzałkowska N., Markiewicz-Kęszycka M., Bagnicka E., Poławska E., Krzyżewski J.
Influence of polymorphism of casein proteins on chemical composition and technological properties of goat’s milk
Summary
Casein is the predominant protein in milk of almost all mammalian species. The goat casein fractions (αS1-, β-, αS2-, κ-casein) are coded by the single autosomal genes CSN1S1, CSN2, CSN1S2, and CSN3, which cluster in a DNA segment of about 250 kbp, mapped to chromosome 6. All casein fractions are characterized by high variability. At the four loci, “normal” alleles are associated with a normal or high casein fraction content, whereas “defective” alleles are associated with a medium, low, or zero content of casein fraction in milk. The quality of total casein and, in particular, the calcium-sensitive fraction (αS1-, β-, αS2-) significantly affects the chemical, physical, technological, and nutritional quality of goat’s milk.
Keywords: goat, casein, protein, milk
Tab. 1. Charakterystyka frakcji kazeinowej mleka koziego i krowiego
Cecha
Mleko
kozie krowieMleko wartości dla Zakres mleka koziego wartości średnie Białko ogólne g/l 27,2 32 19,1-33,6 W 100 g kazeiny całkowitej CSN1S1 (g) 5,6 38 0-20 CSN1S2 (g) 19,2 12 10-30 CSN2 (g) 54,8 36 43-68 CSN3 (g) 20,4 14 15-29
Med. Weter. 2013, 69 (11) 667
do dziś okazało się, że w obrębie tego białka występuje bardzo złożony polimorfizm (19, 31). Locus CSN1S1 jest obecnie najlepiej poznanym genem białek mleka u kóz. Dotychczas zidentyfikowano w nim 18 alleli, odpowiedzialnych za 4 różne poziomy ekspresji tego białka, a mianowicie: allele mocne (A, B1, B2, B3, B4, B’, C, H, L i M) warunkujące syntezę tej kazeiny na poziomie 3,5 g/L; allele średnie (E i I) z syntezą CSN1S1 na poziomie 1,1 g/L; allele słabe (D, F i G) odpowiedzialne za syntezę tego białka na poziomie 0,45 g/L oraz allele zerowe (01, 02, i N), które w przy-padku zwierząt homozygotycznych powodują całko-wity brak CSN1S1 w mleku (33, 40) (tab. 2).
W toku dalszych badań prowadzonych szczególnie intensywnie na populacji kóz we Francji okazało się, że występują istotne zależności między poszczególny-mi formaposzczególny-mi polimorficznyposzczególny-mi CSN1S1 a wydajnością mleka, jego składem fizykochemicznym i parame-trami przydatności technologicznej (4, 21). Mleko kóz, w genotypach których występują mocne allele CSN1S1, charakteryzuje się wyższą koncentracją biał-ka ogólnego, sumy białek biał-kazeinowych, tłuszczu oraz lepszymi parametrami koagulacji, które są szczególnie istotne przy produkcji serów (26). Badania przepro-wadzone przez Strzałkowską i wsp. (36) wykazały istotne różnice w zawartości suchej masy w mleku kóz różniących się formą polimorficzną CSN1S1. Wyższą zawartością suchej masy charakteryzowało się mleko zwierząt posiadających mocne warianty CSN1S1 w porównaniu z mlekiem kóz posiadających średnie allele tego białka. Różnica w zawartości suchej masy w mleku kóz o zróżnicowanych genotypach CSN1S1 była uwarunkowana wyższą koncentracją białka cał-kowitego, tłuszczu i kazeiny w mleku pochodzącym od kóz posiadających mocne warianty CSN1S1. W cytowanych badaniach z mleka kóz obdarzonych mocnymi wariantami CSN1S1 uzyskano wyższą wy-dajność skrzepu kazeinowego, charakteryzującego się lepszymi parametrami w porównaniu z parametrami skrzepu pochodzącego z mleka kóz, w genotypach których występowały allele średnie tego białka. Z
ba-dań Pierre i wsp. (30) wynika, że ze 100 litrów mleka zwierząt posiadających w swoim genotypie mocne formy polimorficzne CSN1S1 można uzyskać 15,2 kg sera, natomiast z takiej samej ilości mleka kóz obdarzo-nych zerowymi allelami CSN1S1 uzyska się zaledwie 12,1 kg sera. Kolejne badania wymienionych autorów wykazały, że sery uzyskane z mleka zwierząt o moc-nych genotypach CSN1S1 charakteryzowały się dobrą strukturą, smakiem oraz mniej intensywnym zapachem (tzw. kozim) w porównaniu z serami uzyskanymi z mleka zwierząt o genotypach słabych i zerowych CSN1S1. Charakterystyczny, „kozi” zapach mleka i produktów z mleka koziego jest spowodowany obec-nością wolnych kwasów tłuszczowych oraz związków aromatycznych, których jest aż o 50% mniej w serach uzyskanych z mleka pochodzącego od kóz posiadają-cych mocne allele CSN1S1 w porównaniu z serami z mleka od zwierząt obdarzonych słabymi allelami CSN1S1 (29, 30). Interesujące wyniki dotyczące skła-du i szeroko rozumianej jakości technologicznej mleka kóz uzyskali w swoich badaniach Delacroix-Buchet i wsp. (10). Stwierdzili oni, że mleko kóz o genotypie CSN1S1 AA w okresie całej laktacji charakteryzowało się niższą koncentracją lipazy lipoproteinowej, a więc było tym samym mniej podatne na proces lipolizy. Okazało się, że tłuszcz zawarty w mleku kóz o takim genotypie ma takie proporcje kwasów tłuszczowych, które powodują, że jest on mniej podatny na ten proces. Ponadto kozy, w genotypach których występują mocne allele CSN1S1, produkują więcej mleka oraz w więk-szym stopniu syntetyzują tłuszcz de novo w gruczole mlekowym (2, 39, 42). Obserwowano również różnice nie tylko w proporcjach kwasów tłuszczowych w mle-ku kóz o zróżnicowanych formach polimorficznych CSN1S1, ale także w koncentracji tłuszczu, wielkości miceli kazeinowych oraz właściwościach związanych z krzepnięciem mleka, które decydują nie tylko o ja-kości, ale także o wydajności uzyskanego sera.
Wyniki uzyskane przez Valenti i wsp. (41) wskazują, że wyższa koncentracja kazeiny całkowitej w mleku kóz o genotypie AA CSN1S1 w porównaniu z kozami o genotypie FF jest uwarunkowana wyłącznie wyższą syntezą CSN1S1. W mleku kóz o słabych genotypach CSN1S1 niższa synteza tej frakcji kazeiny jest częś- ciowo kompensowana wyższą syntezą pozostałych frakcji kazeiny; u kóz o genotypie FF CSN1S1 niższy poziom syntezy tej frakcji kazeiny jest kompensowany wyższym o 13-15% poziomem syntezy CSN2.
Wyniki badań dotyczących polimorfizmu CSN1S1 z punktu widzenia zawartości w mleku kozim: tłusz-czu, białka ogólnego, białek kazeinowych oraz jakości technologicznej (podatność na lipolizę, zawartość wolnych kwasów tłuszczowych, wartość parametrów związanych z krzepnięciem) jednoznacznie wskazują, że warianty genetyczne CSN1S1 można uszeregować w następujący sposób: warianty mocne > warianty średnie > warianty słabe > warianty zerowe.
Tab. 2. Poziom syntezy kazeiny w mleku kóz w zależności od wariantu genetycznego
Frakcja
kazeiny Allel Synteza kazeiny g/L/allel CSN1S1 A, B1, B2, B3, B4, B’, C, H, L, M 3,5 E, I 1,1 D, F, G 0,45 01, 02, N 0 CSN1S2 A, B, C, E, F, G 2,5 D ~ 1,25 0 0 CSN2 A, A1, B, C, D, E 5 0, 01 0
Med. Weter. 2013, 69 (11) 668
Należy podkreślić, że odkrycie polimorfizmu CSN1S1 było początkiem badań nad pozostałymi genami białek kazeinowych mleka koziego i dopro-wadziło do odkrycia wielu alleli o różnym stopniu ekspresji w 3 pozostałych frakcjach kazeinowych wy-stępujących w mleku kóz, tj. CSN1S2, CSN2 i CSN3 (1, 3, 25, 31) (tab. 2). Obecnie zidentyfikowano 8 alleli w locus CSN1S2, 8 alleli w locus CSN2 i 16 alleli w locus CSN3 (12).
W locus CSN1S2 zidentyfikowano dotychczas 8 alleli, które charakteryzują się zróżnicowanym poziomem syntezy tego białka w mleku kóz (35). Warianty A-C zostały opisane przez Boulanger i wsp. (5). Warianty B, C, E opisali Lagonigro i wsp. (18) oraz Ramunno i wsp. (32), a allel G zidentyfikował Erhardt i wsp. (11) (tab. 2). Allele A, B, C, E, F oraz G są związane z normalną syntezą tego białka w mleku kóz na poziomie 2,5 g/L, natomiast allele D i O są od-powiedzialne za niską i zerową syntezę tego białka (32) (tab. 2). Należy podkreślić, iż ilość CSN1S2 w mleku kóz jest związana z właściwościami alergizującymi mleka, które mierzone są przy pomocy testu REAST (test radioalergosorpcji – metoda pomiaru w surowicy stężenia przeciwciał IgE). Z oznaczonych dotychczas wariantów genetycznych tego białka warianty A, B, C, E i F charakteryzują się wyższą alergennością w po-równaniu z wariantami D i O (22). U niektórych ras kóz hodowanych w Europie wariant zerowy CSN1S2 występuje z wysoką częstością (17). Stosunkowo wysoka frekwencja allelu zerowego może być wyko-rzystana w przyszłości w programach hodowlanych w celu wytworzenia „mleka humanizowanego”, po-nieważ w mleku pochodzącym od kóz posiadających w genotypie warianty zerowe tego białka, podobnie jak w mleku ludzkim, nie występuje ta frakcja kazeiny (22).
Największy udział w białku mleka kóz ma frakcja CSN2, która stanowi ponad 50% kazeiny. W porów-naniu z mlekiem krowim w mleku kóz może jej być nawet dwukrotnie więcej (tab. 2).
Frakcja CSN2 do niedawna uznawana była za mo-nomorficzną, jednakże szczegółowe badania wykazały występowanie sześciu alleli A, A1, B, C, D i E, które charakteryzują się syntezą tego białka na poziomie 5 g/L (10, 20, 24). Ponadto występują 2 allele zerowe (0, 01), które cechuje delecja nukleotydu w eksonie 7 genu, skutkująca przedwczesnym występowaniem kodonu stop (28).
Analiza parametrów związanych z koagulacją mleka pochodzącego od kóz posiadających w genotypie allele zerowe CSN2 wykazała, że mleko takich zwierząt charakteryzuje się prawie trzykrotnie dłuższym czasem koagulacji, skrzep uzyskany z takiego mleka odznacza się bardzo małą wytrzymałością, a jego wydajność jest o 20% niższa w porównaniu z wydajnością sera uzyskaną z mleka zwierząt posiadających w genotypie pozostałe allele CSN2 (7).
W strukturze miceli kazeinowych szczególną rolę spełnia CSN3 – glikoproteina, której sacharydowy frag-ment złożony z galaktozy, N-acetylo-galaktozaminy i kwasu N-acetyloneuraminowego (sjalowego), zwany makropeptydem (lub kazeinomakropeptydem), odzna-cza się właściwościami hydrofilnymi. Ponadto CSN3 zawiera w cząsteczce tylko jedną grupę fosforanową i dlatego jest rozpuszczalna w obecności jonów wap-niowych. CSN1S1, CSN1S2 i CSN2 zawierają więcej reszt fosforanowych, co powoduje, że pod wpływem wapnia ulegają wytrąceniu. Cząsteczki CSN3 połączo-ne wiązaniami jonowymi i hydrofobowymi z cząstecz-kami innych frakcji kazeiny w strukturach micelarnych chronią je przed wytrąceniem (25, 31).
Analiza locus CSN3 przeprowadzona u różnych ras kóz na różnych kontynentach wykazała także istnienie polimorfizmu w obrębie tej frakcji kazeiny. Dotychczas w obrębie CSN3 zidentyfikowano 16 alleli, z których 13 to warianty białek, a 3 to tzw. ciche mutacje (28).
Badania przeprowadzone przez Caravaca i wsp. (6) na kozach rasy murciano-granadina w okresie całej laktacji wykazały, że genotyp CSN3 ma istotny wpływ na parametry związane z przydatnością mleka do pro-dukcji serów. W badaniach tych wykazano, że mleko pochodzące od kóz posiadających w genotypie różne warianty CSN3 cechowało się istotnymi różnicami w czasie krzepnięcia pod wpływem podpuszczki (BB > AB), jednakże nie odnotowano różnic między wy-dajnością sera pochodzącego z mleka produkowanego przez zwierzęta o różnych genotypach CSN3.
Wszystkie frakcje kazeinowe występujące w mleka kozim, tj. CSN1S1, CSN1S2, CSN2, CSN3, charakte-ryzują się bardzo złożonym i niezwykle interesującym z naukowego punktu widzenia polimorfizmem.
Należy podkreślić, że polimorfizm frakcji kazeiny wpływa nie tylko na zawartość podstawowych skład-ników w mleku kóz, tj. białka całkowitego, kazeiny, tłuszczu, ale także w bardzo istotny sposób wpływa na przydatność technologiczną mleka kóz, w tym na pa-rametry skrzepu kazeinowego oraz cechy sensoryczne mleka. Interesującym zjawiskiem jest występowanie tak zwanych alleli zerowych, które powodują brak niektórych frakcji kazeiny w mleku kóz. Selekcja zwierząt w kierunku zwiększenia frekwencji alleli zerowych może być wykorzystana do produkcji tzw. mleka humanizowanego, przeznaczonego dla osób wykazujących alergię na białka mleka.
Nowoczesne techniki badań pozwalają odkrywać wciąż nowe warianty genetyczne badanych białek. Można sądzić, iż duże zróżnicowanie rasowe wystę-pujące u kóz, szczególnie w krajach rozwijających się, stwarza możliwości dalszych badań nad polimor-fizmem białek mleka tych zwierząt.
Piśmiennictwo
1. Angiolillo A., Yahyaoui M. H., Sanchez A., Pilla F., Floch J. M.: Characte- rization of a new genetic variant in the caprine κ-casein gene. J. Dairy Sci. 2002, 85, 2679-2680.
Med. Weter. 2013, 69 (11) 669
2. Avondo M., Pagano R. I., Guastella A. M., Criscione A., Di Gloria M.,
Valent B., Piccione G., Pennis P.: Diet selection and milk production and
composition in Girgentana goats with different as1-casein genotype. J. Dairy Res. 2009, 76, 202-209.
3. Ballester M., Sanchez A., Folch J. M.: Polymorphisms in the goat beta-lactoglobulin gene. J. Dairy Res. 2005, 72, 379-384.
4. Barłowska J., Litwińczuk Z., Kędzierska-Matysek M., Litwińczuk A.: Polymorphism of caprine milk alphas1-casein in relation to performance of four Polish goat breeds. Pol. J. Vet. Sci. 2007, 10, 159-164.
5. Boulanger A., Grosclaude F., Mahe M. F.: Polymorphisme des caseines alfa S1 et alfa S2 de la chevre (Capra hircus). Genet. Sel. Evol. 1984, 16, 157-176.
6. Caravaca F., Ares J. L., Carrizosa J., Urrutia B., Baena F., Jordana J.,
Badaoui B., Sànchez A., Angiolillo A., Amills M., Serradilla J. M..: Effects of
α s1-casein (CSN1S1) and κ-casein (CSN3) genotypes on milk coagulation properties in Murciano-Granadina goats. J. Dairy Res. 2011, 78, 32-37. 7. Chianese L., Garro G., Nicolai M. A., Mauriello R., Ferranti P., Pizzano R.,
Cappuccio U., Laezza P., Addeo F., Ramunno L., Rando A., Rubino R.: The
nature of beta-casein heterogeneity in caprine milk. Lait 1993, 73, 533-547. 8. Clark S., Sherbon J. W.: Genetic variants of alphaS1-CN in goat milk:
breed distribution and associations with milk composition and coagulation properties. Small Rumin. Res. 2000, 38, 135-143.
9. Dall’Olio S., Davoli R., Bosi P.: A new variant of caprine β casein. Sci. Tecn. Latt. Cas. 1989, 40, 24-28.
10. Delacroix-Buchet A., Degas C., Lamberet G., Vassal L.: Influence des variants AA et FF de la caseine αS1 caprine sur le rendement fromager et les caracteristiques sensorielles des fromages. Lait 1996, 76, 217-241. 11. Erhardt G., Jager S., Budelli E., Caroli A.: Genetic polymorphism of goat
alpha s2-casein (CSN1S2) and evidence for a further allele. Milchwiss. 2002, 57, 137-140.
12. Finocchiaro R., Kaam J. T.: Perspectives for goat milk in human nutrition. Anim. Sci. Pap. Rep. 2004, 22, 375-380.
13. Goetsch A. L., Zeng S. S., Gipson T. A.: Factors affecting goat milk production and quality. Small Rumin. Res. 2011, 101, 55-63.
14. Jóźwik A., Bagnicka E., Strzałkowska N., Śliwa-Jóżwik A., Horbańczuk K.,
Cooper R. G., Pyzel B., Krzyżewski J., Świergiel A. H., Horbańczuk J. O.:
The oxidative status of milking goats after per os administration of N-acetylcysteine. Anim. Sci. Pap. Rep. 2010, 28, 143-152.
15. Jóźwik A., Krzyżewski J., Strzalkowska N., Poławska E., Bagnicka E.,
Wierzbicka A., Niemczuk K., Lipinska P., Horbańczuk J. O.: Relations between
the oxidative status, mastitis, milk quality and disorders of reproductive func-tions in dairy cows – a review. Anim. Sci. Pap. Rep. 2012, 30, 297-307. 16. Jóźwik A., Strzałkowska N., Bagnicka E., Łagodzinski Z., Pyzel B., Chyliński W.,
Czajkowska A., Grzybek W., Słoniewska D., Krzyżewski J., Horbańczuk J. O.:
The effect of feeding linseed cake on milk yield and milk fatty acid profile in goats. Anim. Sci. Pap. Rep. 2010, 28, 245-251.
17. Kusza S., Veress G., Kukovis S., Javor A., Sanches A., Angiolillo A., Bosze Z.: Genetic polymorphism of αs1- and αs2-caseins in Hungarian Milking Goats. Small Rumin. Res. 2007, 68, 329-332.
18. Lagonigro R., Pietrola E., D’Andrea M., Veltri C., Pilla F.: Molecular genetic characterization of the goat as2-casein E allele. Anim. Genet. 2001, 32, 390- -393.
19. Mahé M. F.,Grosclaude F.: Alfa S1 caseine D, another allele associated with a decreased synthesis rate at the caprine alfa S1 caseine locus. Genet. Sel. Evol. 1989, 21, 127-129.
20. Mahé M. F., Grosclaude F.: Polymorphism of β-casein in the Creole goat of the Guadalupe: evidence of a null allele. Genet. Sel. Evol. 1993, 25, 403-408. 21. Manfredi E., Serradilla J. M., Leroux C., Martin P., Sanchez A.: Proc. 7th Int.
Conf. on Goat; Genetics for Milk Production. Tours, France 2000, s. 559. 22. Marletta D., Bordonaro A., Guastella A. M., Falagiani P., Crimi N., D’Urso G.:
Goat milk with different _s2-casein content: analysis of allergenic potency by REAST-inhibition assay. Small Rumin. Res. 2004, 52, 19-24.
23. Marletta D., Criscione A., Bordonaro S., Guastella A. M., D’Urso G.: Casein polymorphism in goat’s milk. Lait 2007, 87, 491-504.
24. Neveu C., Moll’e D., Moreno G., Martin P., Leonil G.: Heterogeneity of caprine β-casein elucidated by RP-HPLC/MS: genetic variants and phosphorylation. J. Protein Chem. 2002, 21, 557-567.
25. Oliver J. C., Prinzenberg E. M., Luikart G., Caroli A., Erhardt G.: High polymorphism in the κ-casein (CSN3) gene from wild and domestic caprine species revealed by DNA sequencing. J. Dairy Res. 2004, 71, 188-195. 26. Park Y. W., Juárez M., Ramos M., Haenlein G. F. W.: Physico-chemical charac-
teristics of goat and sheep milk. Small Rumin. Res. 2007, 68, 88-113. 27. Pena R. N., Sanchez A., Floch J. M.: Characterization of genetic polymorphism
in the goat β-lactoglobulin gene. J. Dairy Res. 2000, 67, 217-224.
28. Persuy M. A., Printz C., Medrano J. F., Mercier J. C.: A single nucleotide deletion resulting in a premature stop codon is associated with marked
re-duction of transcripts from a goat beta-casein null allele. Anim. Genet. 1999, 30, 444-445.
29. Pierre A., Michel F., Graet Y., Berrier J.: Soft goat cheeses at different ripening stages: cheese structure, composition and non solvent water. Lait 1999, 79, 489-501.
30. Pierre A., Quere J. L., Famelart M., Riaublanc A., Rousseau F.: Composition, yield, texture and aroma compounds of goat cheeses as related to the A and O variants of αS1 casein in milk. Lait 1998, 78, 291-301.
31. Prinzenberg E. M., Gutscher K., Chessa S., Caroli A., Erhardt G.: Caprine κ-casein (CSN3) polymorphism. J. Dairy Sci. 2005, 88, 1490-1498. 32. Ramunno L., Cosenza G., Pappalardo M., Longobardi E., Gallo D., Pastore N.,
Di Gregorio P., Rando A.: Characterization of two new alleles at the goat
CSN1S2 locus. Anim. Genet. 2001, 32, 264-268.
33. Ramunno L., Cosenza G., Rando A., Pauciullo A., Illario R., Gallo D., Di
Bernardino P., Masina P.: Comparative analysis of gene of goat CSN1S1 F
and N alleles and characterization of CSN1S1 transcript variants in mammary gland. Gene 2005, 345, 289-295.
34. Rijnkels M.: Multispecies comparison of the casein gene loci and evolution of casein gene family. J. Mammary Gland Biol. Neoplasia 2002, 7, 327-345. 35. Sacchi P., Chessa S., Budeli E., Bolla P., Ceriotti G., Soglia D., Rasero R.,
Cauvin E., Caroli A.: Casein haplotype structure in five italian goat breeds.
J. Dairy Sci. 2005, 88, 1561-1568.
36. Strzałkowska N., Bagnicka E., Jóźwik A., Krzyżewski J., Ryniewicz Z.: Chemical composition and some technological milk parameters of Polish White Improved Goats. Arch. Tierz. 2004, 47, 122-128.
37. Strzałkowska N., Jóźwik A., Bagnicka E., Krzyżewski J., Horbańczuk K.,
Pyzel B., Horbańczuk J. O.: Chemical composition, physical traits and fatty
acid profile of goat milk as related to the stage of lactation. Anim. Sci. Pap. Rep. 2009, 27, 311-320.
38. Strzałkowska N., Jóźwik A., Bagnicka E., Krzyżewski J., Horbańczuk K.,
Pyzel B., Siwiec D., Horbańczuk J. O.: The concentration of free fatty acids
in goat milk as related to the stage of lactation, age and somatic cell count. Anim. Sci. Pap. Rep. 2010, 28, 389-395.
39. Sztankóová Z., Mátlová V., Malá G.: Genetic polymorphism at the CSN1S1 gene in two Czech goat breeds. Czech J. Anim. Sci. 2007, 52, 199-202. 40. Szwajkowska M., Wolanciuk A., Barłowska J., Król., Litwińczuk Z.: Bovine
milk proteins as the source of bioactive peptides influencing the consumers’ immune system – a review. Anim. Sci. Pap. Rep. 2011, 29, 269-280. 41. Valenti B., Pagano R. I., Avondo M.: Effect of diet at different energy levels on
milk casein composition of Girgentana goats differing in CSN1S1 genotype. Small Rumin. Res. 2012, 105, 135-139.
42. Valenti B., Pagano R. I., Pennisi P., Lanza M., Avondo M.: Polymorphism at _s1-casein locus. Effect of genotype diet × interaction on milk fatty acid composition in Girgentana goat. Small Rumin. Res. 2010, 94, 210-213.
Adres autora: dr hab. Nina Strzałkowska, ul. Postępu 36A, 05-552 Mag-dalenka; e-mail: N.Strzalkowska@ighz.pl
