Artyku³ przegl¹dowy Review
Technika wysokocinieniowa jest stosowana ju¿ od kilku lat na skalê przemys³ow¹, g³ównie do utrwala-nia ¿ywnoci kwanej, takiej jak: soki owocowe, d¿e-my i jogurty. Po raz pierwszy wysokie cinienie zosta-³o wykorzystane na pocz¹tku lat 90. przez Meidi-ya Food Co (Osaka, Japonia) do przemys³owej steryliza-cji d¿emów jab³kowych i truskawkowych (20). Obec-nie produkty utrwalane za pomoc¹ wysokiego ciObec-nie- cinie-nia s¹ równie¿ dostêpne na rynku europejskim i ame-rykañskim. Jednak¿e nadal trwaj¹ intensywne ba-dania nad rozszerzeniem mo¿liwoci wykorzystania techniki wysokocinieniowej w przemyle ¿ywnocio-wym, zarówno jako nietermicznej metody utrwalania ¿ywnoci, jak te¿ jej przetwarzania, w tym kreowania produktów o nowych cechach funkcjonalnych i sen-sorycznych.
O mo¿liwoci wykorzystania wysokiego cinienia w przemyle ¿ywnociowym decyduj¹ dwa czynniki. Pierwszy z nich to zapewnienie skutecznej inaktywa-cji drobnoustrojów patogennych dla cz³owieka oraz drobnoustrojów powoduj¹cych psucie ¿ywnoci. Ra-cjonalnym uzasadnieniem zastosowania wysokiego cinienia zamiast podwy¿szonej temperatury w pro-cesach utrwalania ¿ywnoci jest zachowanie jej
po¿¹-danych cech sensorycznych. Dlatego drugim czynni-kiem warunkuj¹cym wykorzystanie techniki wysoko-cinieniowej w przemyle ¿ywnociowym jest jej wp³yw na sk³adniki ¿ywnoci. Wiadomo, ¿e na ogó³ zwi¹zki o ma³ej masie cz¹steczkowej, wród nich sub-stancje zapachowe, barwniki lub biologicznie aktyw-ne cz¹steczki, w tym witaminy, pozostaj¹ nienaruszo-ne. Z kolei zmiany w strukturze innych sk³adników, jak na przyk³ad w bia³kach, w tym enzymatycznych, zachodz¹ce pod wp³ywem dzia³ania wysokiego cinie-nia, w niektórych przypadkach mog¹ ograniczaæ przy-datnoæ tej metody jako procesu ³agodnego przetwa-rzania ¿ywnoci, natomiast w innych efekt ten mo¿e byæ korzystny w kszta³towaniu po¿¹danych w³aci-woci produktów ¿ywnociowych. W poni¿szym kry-tycznym przegl¹dzie pimiennictwa przedstawiono wp³yw wysokiego cinienia na sk³adniki tkanki miê-niowej zwierz¹t sta³ocieplnych i ryb.
Wp³yw wysokiego cinienia na mikrostrukturê tkanki miêniowej
W miêsie poddanym dzia³aniu cinienia we wczes-nej fazie pre-rigor, miênie ulegaj¹ skurczowi i na-stêpuje skrócenie ich d³ugoci o 35-50%. Ponadto w tych warunkach nastêpuje uszkodzenie struktury w³ókna miêniowego. Pod wp³ywem zwiêkszonego
Mo¿liwoci wykorzystania wysokiego cinienia
w przemyle miêsnym i rybnym*
)
EDYTA MALINOWSKA-PAÑCZYK, ILONA KO£ODZIEJSKA
Katedra Chemii, Technologii i Biotechnologii ¯ywnoci Wydzia³u Chemicznego Politechniki Gdañskiej, ul. Narutowicza 11/12, 80-952 Gdañsk
Malinowska-Pañczyk E., Ko³odziejska I.
Possibilities of using high pressure in meat and fish industry
Summary
The influence of high pressure on mammal or fish meat components is complex. High pressure induces a denaturation of meat proteins but in a different way than high temperature. Pressure leads to an increase in the solubilization of myofibrillar proteins at a low salt concentration and causes their gelation even at ambient temperature. Such gels have better properties than those obtained by heating. High pressure in a range of 150-500 MPa produces drastic changes in the colour of the red muscles of mammal meat and dark muscles of fish. The colour of meat becomes pink and turns into grey-brown. These changes in the meat colour make it impossible to sell the products as fresh meat. However, high pressure technology can be used to extend the shelf-life and to improve the tenderness of cooked or processed meat. The effects of pressure on the solid-liquid phase transition of water can be applied for pressure-assisted freezing and pressure-assisted thawing of food. Freezing under pressure leads to the formation of ice forms which have grater density than ice I. In these conditions the destruction of meat structure is minimal and therefore the quality of products is better than in the case of standard freezing.
Keywords: high pressure, changes of meat components, texture, gelation, surimi
*) Praca finansowana ze rodków bud¿etowych na naukê w latach 2007-2010
cinienia sarkolemma ulega pofa³dowaniu i zostaje od-dzielona od endomysium. Przestrzenie miêdzyfibry-larne i miêdzymiofibrymiêdzyfibry-larne ulegaj¹ zwiêkszeniu, a mi-tochondria i retikulum sarkoplazmatyczne pêczniej¹, co niejednokrotnie prowadzi nawet do ich rozerwania. W miêsie znajduj¹cym siê w stanie post-rigor, pod-danym dzia³aniu wysokiego cinienia nie nastêpuje skurcz, lecz zachodz¹ rozleg³e modyfikacje w struk-turze sarkomerów. Po 5-minutowym stosowaniu ci-nienia 100-300 MPa w temperaturze 20°C wzrasta fragmentacja miofibryli, zanika linia Z i M oraz strefa H. Zanik linii Z jest prawdopodobnie spowodowany przemianami, jakim ulegaj¹ bia³ka cytoszkieletowe: á-konektyna i nebulina, które s¹ zakotwiczone w linii Z. Bardziej rozleg³e zmiany w ultrastrukturze miêsa zachodz¹ podczas jednoczesnego dzia³ania cinienia i podwy¿szonej temperatury (5).
Wp³yw cinienia na w³aciwoci miêsa Rozpuszczalnoæ bia³ek. Wysokie cinienie, po-dobnie jak zwiêkszona temperatura, powoduje dena-turacjê bia³ek. Pod wp³ywem wysokiego cinienia pro-ces ten zachodzi jednak w mniejszym stopniu ani¿eli w procesie termicznym, a sam mechanizm ró¿ni siê w obu przypadkach (30).
Na stopieñ denaturacji bia³ek wp³ywa czas trwania pro-cesu cinieniowania oraz jego temperatura. W zakre-sie temperatury od 20°C do 45°C zmiany denaturacyj-ne bia³ek s¹ wiêksze ni¿ w temperaturach wy¿szych lub ni¿szych. Cofrades i wsp. (10) wykazali, ¿e cinie-niowanie miêsa wiñskiego i drobiowego w 45°C po-woduje zmniejszenie rozpuszczalnoci bia³ek w 0,6 M roztworze NaCl, odpowiednio, o 18% i 21%. W przy-padku próbek traktowanych cinieniem w temperatu-rze 70°C wyst¹pi³ efekt ptemperatu-rzeciwny rozpuszczalnoæ bia³ek wzros³a o 14-16% w porównaniu z miêsem tyl-ko ogrzewanym w tej temperaturze. Oznacza to, ¿e cinienie w pewnym stopniu zabezpiecza bia³ka przed termiczn¹ denaturacj¹. Rozpuszczalnoæ bia³ek po dzia³aniu cinienia zale¿y równie¿ od pH rodowiska. W 0,5 M roztworze KCl o pH 6 i wy¿szym (a¿ do pH 10-11) rozpuszczalnoæ bia³ek miofibrylarnych po dzia³aniu cinienia by³a wiêksza ni¿ bia³ek nie trakto-wanych cinieniem, natomiast takiego zjawiska nie obserwowano w pH kwanym ok. 5-5,5 (17).
Bia³ka miofibrylarne rozpuszczaj¹ siê dopiero w roz-tworach o stosunkowo wysokiej sile jonowej (0,6 M KCl). W wyniku dzia³ania cinienia rozpuszczalnoæ bia³ek miofibrylarnych mo¿e zachodziæ równie¿ w roz-tworach KCl o niskiej sile jonowej (0,1 M). Jest to konsekwencj¹ cinieniowej depolimeryzacji bia³ek miofibrylarnych. Bia³ka z cienkich filamentów, takie jak: aktyna, tropomiozyna, troponina C, a tak¿e bia³-ko M przechodz¹ do roztworu ju¿ po taktowaniu ci-nieniem 100 MPa (5).
¯elowanie bia³ek. Jest rezultatem cieplnej denatu-racji bia³ek, która prowadzi do miêdzycz¹steczkowych kowalencyjnych i niekowalencyjnych oddzia³ywañ,
w³¹cznie z tworzeniem wi¹zañ disiarczkowych i od-dzia³ywañ hydrofobowych (27). Jak dot¹d proces ten uwa¿any by³ za wy³¹czny efekt dzia³ania podwy¿szo-nej temperatury. Okaza³o siê jednak, ¿e wysokie ci-nienie powoduje ¿elowanie bia³ek nawet w tempera-turze pokojowej (5). Ponadto wykazano korzystny wp³yw stosowania wysokiego cinienia przed obrób-k¹ termiczn¹ na w³aciwoci ¿eluj¹ce bia³ek miê-niowych. Stwierdzono, ¿e 10-minutowe ogrzewanie (70°C) homogenatów miêni owczych w roztworze o niskiej sile jonowej po uprzednim traktowaniu ci-nieniem (10 min. w 150 MPa i 0°C) wzmaga ich ter-miczne ¿elowanie. Natomiast ³¹czne zastosowanie wy-sokiego cinienia i temperatury powy¿ej 40°C pogar-sza zdolnoæ bia³ek miêniowych do ¿elowania (12).
Zdolnoæ bia³ek do ¿elowania zale¿y od poziomu zastosowanego cinienia oraz czasu jego dzia³ania. Twardoæ ¿eli z miêsa tuñczyka by³a o ok. 2,5 i 7 razy wiêksza, odpowiednio, po zastosowaniu cinienia 275 MPa przez 2 min. i 310 MPa przez 6 min. w porówna-niu z próbk¹ kontroln¹ (23). W przypadku ¿eli z akto-miozyny izolowanej z miêni karpia oraz miêni kró-lika równie¿ zaobserwowano wzrost ich twardoci wraz ze wzrostem poziomu stosowanego cinienia (100-700 MPa/30 min./25°C), jednak by³y one bardziej delikatne od tych otrzymanych tylko w wyniku ogrze-wania przez 10 min. w 100°C (12).
Ko i wsp. (13) stwierdzili, ¿e si³a ¿elowania obni¿a siê wraz z wyd³u¿eniem czasu traktowania cinieniem 100-200 MPa miêsa tilapii. Jest to spowodowane de-naturacj¹ aktomiozyny i miozyny. Wykazano tak¿e, ¿e jakoæ sensoryczna i w³aciwoci reologiczne ¿eli otrzymanych poprzez cinieniowanie pogarszaj¹ siê ju¿ po 5 dniach przechowywania w warunkach ch³odni-czych, natomiast ¿ele uzyskane tradycyjn¹ metod¹ za-chowuj¹ po¿¹dane w³aciwoci przez 10 dni (19).
¯elowanie mo¿na równie¿ osi¹gn¹æ poprzez enzy-matyczne sieciowanie. Do tego celu wykorzystuje siê najczêciej transglutaminazê. Trespalacios i Pla (28) wykazali, ¿e ¿ele otrzymane z bia³ek miofibrylarnych miêsa kurczaka pod wp³ywem cinienia 500 MPa w obecnoci 0,3% preparatu transglutaminazy, ActivaTM
WM, s¹ bardziej twarde ni¿ te otrzymane bez udzia³u enzymu lub w procesie termicznym. Mikrostruktura ¿eli z miêsa drobiowego otrzymanych w wyniku sie-ciowania transglutaminaz¹ i dzia³ania wysokiego ci-nienia ró¿ni siê od mikrostruktury ¿eli indukowanych tylko cinieniem. Dodatek transglutaminazy poprawia w³aciwoci ¿eluj¹ce, powoduj¹c powstawanie ¿eli o bardziej zwartej i jednolitej strukturze.
¯ele otrzymywane na bazie surimi. Surimi jest far-szem miêsnym wytwarzanym w wyniku wielokrotne-go przemywania rozdrobnionewielokrotne-go miêsa wod¹. Do pro-dukcji surimi wykorzystywane s¹ g³ównie ryby o bia-³ym, chudym miêsie, ³agodnym zapachu, ma³ej zawar-toci t³uszczu oraz du¿ej zdolnoci ¿elowania bia³ek miêniowych. Tekstura oraz funkcjonalne w³aciwo-ci surimi zale¿¹ od temperatury procesu wytwarzania,
zawartoci i rozpuszczalnoci bia³ek, zawartoci t³usz-czu, soli, a tak¿e wody oraz pH rodowiska (21).
Do chwili obecnej ¿elowanie surimi przeprowadza-no poprzez dzia³anie podwy¿szonej temperatury. Obec-nie prowadzone s¹ badania maj¹ce na celu okreleObec-nie przydatnoci stosowania do tego procesu wysokich cinieñ. Wykorzystanie tej metody wydaje siê korzyst-ne ze wzglêdu na skrócenie czasu ¿elowania, a tak¿e zmniejszenie niepo¿¹danych cieplnych przemian w sk³adnikach ¿ywnoci (26).
Pod wp³ywem wysokiego cinienia nastêpuje roz-puszczenie aktomiozyny w rodowisku soli, w wyni-ku czego powstaj¹ z jej udzia³em miêdzycz¹steczko-we wi¹zania stabilizuj¹ce ¿el (27). Zastosowanie wy-sokiego cinienia w temperaturze ch³odniczej powo-duje ¿elowanie surimi wytworzonego z ryb ró¿nych gatunków. Powsta³e w ten sposób ¿ele s¹ bardziej g³ad-kie i lni¹ce od tych wytworzonych podczas procesu cieplnego, jednak¿e charakteryzuj¹ siê mniejsz¹ twar-doci¹ (5, 26).
Barwa produktów otrzymywanych na bazie surimi jest jednym z g³ównych czynników odpowiedzialnych za ich akceptacjê przez konsumentów. Obserwuje siê wiêkszy popyt na surimi o barwie bia³ej, ewentualnie z niewielkim odcieniem ¿ó³tego. Traktowanie wyso-kim cinieniem surimi powoduje zwiêkszenie inten-sywnoci bia³ej barwy uzyskanych ¿eli. Prawdopodob-nie zmiany w rozmieszczeniu cz¹steczek wody pod-czas cinieniowania produktów mog¹ byæ odpowie-dzialne za modyfikacjê ich barwy (26).
Zdolnoæ utrzymania wody. Interakcje wody i struktur bia³kowych wchodz¹cych w sk³ad tkanki miêniowej odpowiadaj¹ za w³aciwoci fizyczne, sen-soryczne i technologiczne miêsa. Wp³yw wysokiego cinienia na zdolnoæ miêsa do wi¹zania wody w pro-duktach miêsnych zale¿y od takich czynników, jak: ga-tunek zwierzêcia, rodzaj miêni, pH i si³a jonowa oraz zawartoæ t³uszczu i bia³ek w miêsie. Ponadto istotne znaczenie maj¹ warunki przetwarzania miêsa (cinie-nie, temperatura oraz czas ich stosowania), a tak¿e sposób przechowywania produktu (29). Chéret i wsp. (7) wykazali, ¿e zdolnoæ do utrzymania wody przez tkankê miêniow¹ okonia maleje ze wzrostem zasto-sowanego cinienia (100-500 MPa). Stwierdzili rów-nie¿, ¿e czas przechowywania cinieniowanych pró-bek nie wp³ywa znacz¹co na zdolnoæ wi¹zania wody. Iwasaki i wsp. (11) okrelili ponadto wp³yw dodatku NaCl na wielkoæ wycieku z farszu miêsa wiñskiego poddanego dzia³aniu cinienia 100-400 MPa przez 10-20 min. i w temperaturze 70°C. Wyciek z cinie-niowanego farszu bez soli wynosi³ ok. 26%, podczas gdy w próbie z dodatkiem 1-2% NaCl by³ o ok. 15% i 17% mniejszy.
Tekstura. Po dzia³aniu wysokiego cinienia cecha ta jest wypadkow¹ zmian zachodz¹cych w elementach strukturalnych w³ókna miêniowego oraz bia³kach strukturalnych (w tym cytoszkieletowych). Sk³adnika-mi tkanki Sk³adnika-miêniowej odpowiedzialnySk³adnika-mi za twardoæ
miêsa s¹ bia³ka miofibrylarne oraz wchodz¹cy w sk³ad tkanki ³¹cznej kolagen. Zmiany zachodz¹ce w obrêbie tych sk³adników zale¿¹ nie tylko od poziomu stoso-wanego cinienia, ale równie¿ od temperatury proce-su, a tak¿e od stanu miêsa traktowanego cinieniem. Miêso owcze i bydlêce przed osi¹gniêciem stanu stê-¿enia pomiertnego traktowane przez 4 min. cinie-niem ok. 100 MPa w temperaturze 30-35°C ulega skurczowi i twardnieje, jednak po ugotowaniu staje siê bardziej kruche i soczyste ni¿ miêso niecinienio-wane (5). Mo¿liwe jest wiêc wykorzystywanie cinieñ w zakresie 100-200 MPa do tenderyzacji miêsa w sta-nie pre-rigor (15).
Twardoæ miêsa bydlêcego w stanie post-rigor po dzia³aniu cinienia do 200 MPa w temperaturze 20 i 40°C zmienia siê w niewielkim stopniu. W tych wa-runkach miêso staje siê bardziej sprê¿yste i charakte-ryzuje je wiêksza spójnoæ. Wzrost temperatury pro-cesu cinieniowania do 60-70°C powoduje istotne zmniejszenie twardoci miêsa, natomiast zwiêkszenie cinienia do poziomu 400-600 MPa wyranie zwiêk-sza twardoæ niezale¿nie od temperatury, w której pro-ces jest przeprowadzany (16). W przypadku miêsa dorsza cinienie od 400 do 600 MPa w temperaturze pokojowej powoduje zwiêkszenie jego twardoci, sprê-¿ystoci i spójnoci (1).
Cinieniowanie w temperaturze 50-60°C zwiêksza termostabilnoæ kolagenu. W przeciwieñstwie do dzia-³ania tylko podwy¿szonej temperatury, pod cinieniem 150 MPa i w ok. 60°C zahamowana zostaje denatura-cja tego bia³ka i nie nastêpuje skurcz cieplny w³ókien kolagenowych. W tych warunkach cinienia i tempe-ratury nie ulegaj¹ rozerwaniu wi¹zania wodorowe, któ-re odpowiedzialne s¹ za zachowanie helikalnej struk-tury kolagenu (5). Jest to podstaw¹ do stwierdzenia, ¿e wp³yw wysokiego cinienia na proces kruszenia miêsa wynika z modyfikacji struktury miofibryli, a nie tkanki ³¹cznej (16).
Przemiany lipidów. Niekorzystnym zjawiskiem zachodz¹cym w miêsie poddanym dzia³aniu cinienia jest autooksydacja lipidów, szczególnie tych, o du¿ym udziale wielonienasyconych kwasów t³uszczowych, w które bogate s¹ ryby. Szybkoæ autooksydacji lipi-dów w miêsie traktowanym cinieniem zale¿y od wiel-koci cinienia, czasu jego dzia³ania, temperatury pro-cesu oraz innych czynników, np. obecnoci tlenu i ak-tywnoci wody (4).
Utlenianie lipidów w miêsie traktowanym zwiêk-szonym cinieniem zachodzi równie¿ w warunkach beztlenowych oraz podczas przechowywania miêsa w warunkach tlenowych. Po zakoñczonym procesie cinieniowania, szybkoæ utleniania lipidów wzrasta w porównaniu do próbek nietraktowanych cinieniem. Tak wiêc dzia³anie wysokiego cinienia wp³ywa na stabilnoæ oksydatywn¹ lipidów w miêniach i zale¿y nie tylko od obecnoci tlenu, ale tak¿e od obecnoci innych sk³adników miêni (4). Uwa¿a siê, ¿e g³ówn¹ przyczyn¹ tych niekorzystnych reakcji jest
denatura-cja bia³ek hemowych przez cinienie i uwolnienie jo-nów Fe (II) lub Cu (II) przyspieszaj¹cych autooksy-dacjê lipidów w cinieniowanym miêsie. Wed³ug Ang-supanich i Ledward (1), jony Fe (II) s¹ uwalniane w pierwszym rzêdzie z niehemowych kompleksów ferrytyny i hemosyderyny. Izolowane lipidy z organiz-mów morskich, mimo ¿e zawieraj¹ wielonienasycone kwasy t³uszczowe, s¹ stabilne podczas dzia³ania nienia i dalszego przechowywania w warunkach ci-nienia atmosferycznego (22).
Barwa. Jest jednym z najwa¿niejszych wyró¿ników determinuj¹cych akceptacjê produktów ¿ywnocio-wych przez konsumenta. W przypadku produktów miêsnych czêsto traktowana jest jako najlepszy wska-nik ich wie¿oci. Jej intensywnoæ oraz trwa³oæ jest bardzo zró¿nicowana i zale¿y od wielu czynników, m.in. od gatunku zwierzêcia, jak równie¿ od rodzaju miênia, z którego uzyskano dany produkt.
Zastosowanie cinieñ w zakresie od 150 do 500 MPa powoduje niekorzystn¹ zmianê barwy miêsa zwierz¹t sta³ocieplnych oraz ryb zawieraj¹cych miênie ciem-ne (3). Zmiany w kolorze miêsa powodowaciem-ne cinie-niem wykluczaj¹, aby produkt móg³ byæ oferowany konsumentom jako wie¿e miêso. Barwa miêsa staje siê mniej intensywna i traci odcieñ czerwony, prze-chodz¹c w kolor szarobrunatny, przypominaj¹cy wê po ugotowaniu. Zmniejszenie intensywnoci bar-wy miêsa poddanego dzia³aniu cinienia 200-350 MPa nastêpuje na skutek denaturacji globiny b¹d prze-mieszczenia lub uwolnienia hemu z cz¹steczki mio-globiny (15). Pod cinieniem wiêkszym ni¿ 400 MPa zmiana barwy wywo³ana jest utlenieniem mioglobiny do metmioglobiny. Ponadto cinienie mo¿e wywieraæ wp³yw na aktywnoæ enzymów utleniaj¹cych mioglo-binê i redukuj¹cych metmioglomioglo-binê oraz mo¿e zwiêk-szaæ oksydacjê lipidów, a utlenione lipidy mog¹ kata-lizowaæ utlenianie hemu (5). Bia³e miêso ryb trakto-wanych cinieniem 200 MPa i wy¿szym traci przezro-czystoæ, staje siê matowe, jak miêso po obróbce ciepl-nej (1). Jest to wynikiem denaturacji bia³ek sarkoplaz-matycznych i miofibrylarnych (28).
Rozmra¿anie produktu przy asycie wysokiego ci-nienia równie¿ prowadzi do zmiany barwy miêsa i za-le¿y od parametrów procesu oraz pochodzenia miêsa. Barwa miêsa ryb zmienia siê po dzia³aniu ni¿szych cinieñ w mniejszym stopniu ni¿ w przypadku miêsa bydlêcego czy wiñskiego. Niska temperatura nie wp³y-wa na ten wyró¿nik jakociowy, a zmiana barwy na-stêpuje g³ównie jako efekt dzia³ania wysokiego cinie-nia (31).
Wykazano równie¿ zwi¹zek miêdzy zawartoci¹ t³uszczu a zmian¹ barwy cinieniowanego miêsa byd-lêcego. Miêso o wysokiej zawartoci t³uszczu (20%) traktowane cinieniem zachowuje w mniejszym stop-niu barwê czerwon¹ ani¿eli miêso zawieraj¹ce 9% t³uszczu. Stopieñ zmian barwy zale¿y nie tylko od za-wartoci t³uszczu w miêsie, ale równie¿ od poziomu stosowanego cinienia i czasu jego dzia³ania (2).
Zamra¿anie i rozmra¿anie pod wysokim cinieniem Wysokie cinienie mo¿e byæ równie¿ wykorzysty-wane do szybkiego zamra¿ania (pressure-assisted free-zing) lub szybkiego rozmra¿ania (pressure-assisted thawing) ¿ywnoci. Powolne zamra¿anie ¿ywnoci w warunkach cinienia atmosferycznego powoduje nierównomierny rozk³ad lodu w tkance i powstawa-nie du¿ych kryszta³ów formy lodu I g³ówpowstawa-nie w prze-strzeniach miêdzykomórkowych (14). Na skutek wy-mro¿enia wody nastêpuje wzrost stê¿enia soków ko-mórkowych, co prowadzi do zwiêkszenia cinienia osmotycznego, zmniejszenia aktywnoci wody oraz zmiany pH i równowagi jonowej. W wyniku podwy¿-szenia stê¿enia substratów i tlenu, przyspieszeniu ule-gaj¹ niekorzystne reakcje enzymatyczne (np. oksyda-cja). Niektóre z nich sprzyjaj¹ denaturacji i odwod-nieniu, co prowadzi do zwiêkszenia wycieku po roz-mro¿eniu i pogorszenia tekstury produktu.
Niekorzystny wp³yw mro¿enia i przechowywania zamra¿alniczego mo¿na zmniejszyæ przez szybkie za-mra¿anie, które prowadzi do powstawania drobnych kryszta³ów lodu w ca³ej objêtoci próbki (25). Zwiêk-szenie szybkoci mro¿enia jest mo¿liwe poprzez za-stosowanie wysokiego cinienia. Obserwacje mikro-skopowe miêsa wiñskiego wykaza³y, ¿e jego zamro-¿enie w temperaturze 18°C i pod cinieniem 200 MPa powoduje mniejsze uszkodzenia w³ókien w porówna-niu do klasycznych metod zamra¿ania (w cieczy krio-genicznej lub w obiegu powietrza). Zamra¿anie pod cinieniem prowadzi do wytworzenia innych form lodu. Gêstoæ tych odmian lodu jest wiêksza od gês-toci lodu I, a wiêc zniszczenia struktury materia³u s¹ minimalne, a w zwi¹zku z tym jakoæ zamra¿anych produktów jest lepsza. Przechowywanie tak zamra¿a-nych produktów w temperaturze poni¿ej 0°C w wa-runkach cinienia atmosferycznego prowadzi jednak-¿e do transformacji np. lodu III do lodu I. Zjawisko to stanowi powa¿n¹ wadê metody, gdy¿ niekorzystnie wp³ywa na jakoæ przechowywanych produktów (6).
Innym sposobem zamra¿ania przy asycie wysokie-go cinienia jest zamra¿anie przez uwolnienie cinie-nia. Próbkê pod zwiêkszonym cinieniem umieszcza siê w temperaturze poni¿ej zera, przez co osi¹ga ona stan przech³odzenia, a nastêpnie uwalnia siê cinienie i przech³odzony materia³ ulega zamro¿eniu. Podobnie jak podczas zamra¿ania pod cinieniem, zalet¹ tej metody jest powstawanie niewielkich, jednorodnych kryszta³ów lodu w ca³ej objêtoci próbki (8).
Zastosowanie wysokiego cinienia umo¿liwia krys-talizacjê wody nawet w temperaturze pokojowej. W ci-nieniach rzêdu ok. 633-2216 MPa, w temperaturze od 0°C do ok. 82°C tworzy siê lód VI. Tetragonalna struk-tura lodu VI jest znacznie bardziej zwarta ni¿ heksa-gonalna struktura lodu I, a ich gêstoæ w temperaturze ok. 0°C wynosi, odpowiednio, 1,31 × 103 i 0,93 × 103
kg/m3. Molina-Garcia i wsp. (18) nie wykazali ró¿nic
two-rzenia lodu VI w porównaniu ze struktur¹ wie¿ego miêsa wiñskiego (nie traktowanego cinieniem i nie mro¿onego). Wi¹zki w³ókien w cinieniowanym miê-sie by³y nienaruszone. Wed³ug autorów, to brak we-wn¹trzkomórkowych kryszta³ów lodu podczas zamra-¿ania próbki zapobiega rozerwaniu wi¹zek w³ókien, eliminuj¹c jednoczenie uszkodzenia tkanki. Zamro-¿enie miêsa z wytworzeniem kryszta³ów lodu I powo-duje natomiast rozerwanie wi¹zek i ich rozdzielenie, co jest skutkiem pojawienia siê kryszta³ów lodu za-równo w przestrzeni zewn¹trzkomórkowej, jak i we-wn¹trzkomórkowej.
Stwierdzono równie¿, ¿e rozmra¿anie przy u¿yciu zwiêkszonego cinienia wyranie zmniejsza wyciek w porównaniu z tradycyjnym rozmra¿aniem w cinie-niu atmosferycznym (24). Wykazano ponadto, ¿e im wiêksza szybkoæ generowania cinienia, tym mniej-szy jest wyciek z rozmra¿anego produktu. Wed³ug Chevalier i wsp. (9), zapobiega to przejciu lodu III do lodu I, w wyniku czego ma miejsce ograniczenie wycieku. Zmniejszenie wycieku mo¿na osi¹gn¹æ rów-nie¿ podczas utrzymywania cinienia przez d³u¿szy czas ni¿ ten niezbêdny do rozmro¿enia próbki. Jest to skutkiem wch³oniêcia przez miêso czêci utraconej wody (24).
Podsumowanie
Metoda wysokocinieniowa mo¿e byæ stosowana do utrwalania i poprawy kruchoci miêsa poddawanego dalszemu przetwarzaniu, szczególnie znajduj¹cego siê w stanie pre- i post-rigor. Wysokie cinienie popra-wia zdolnoæ bia³ek do ¿elowania oraz wi¹zania wody w produktach miêsnych, jednak¿e zmiany barwy oraz zwiêkszenie szybkoci utleniania lipidów miêsa po-wodowane przez cinienie mog¹ ograniczaæ zastoso-wanie tej metody w przypadku miêsa surowego prze-znaczonego do bezporedniej sprzeda¿y. Z drugiej stro-ny, zastosowanie wysokiego cinienia z innymi pro-cesami, takimi jak: pakowanie pró¿niowe, ³agodne ogrzewanie, przechowywanie ch³odnicze mo¿e prze-d³u¿aæ trwa³oæ miêsa i jego produktów oraz otwiera mo¿liwoci otrzymywania produktów o nowych ce-chach sensorycznych.
Pimiennictwo
1.Angsupanich K., Ledward D. A.: High pressure treatment effects on cod (Gadus morhua) muscle. Food Chem. 1998, 63, 39-50.
2.Carballo J., Fernandez P., Carrascosa A., Solas M. T., Jiménez-Colme-nero F.: Characteristics of low- and high-fat beef patties: effect of high hydrostatic pressure. J. Food Prot. 1997, 60, 48-53.
3.Carlez A., Rosec J. P., Richard N., Cheftel J. C.: High pressure inactivation of Citrobacter freundii, Pseudomonas fluorescens and Listeria innocua in inoculated minced beef muscle. Lebensm. Wiss. Technol. 1993, 26, 357-363. 4.Cheah P. B., Ledward D. A.: High pressure effects on lipid oxidation in
minced pork. Meat Sci. 1996, 43, 123-134.
5.Cheftel J. C., Culioli J.: Effect of high pressure on meat: a reviev. Meat Sci. 1997, 46, 211-236.
6.Cheftel J. C., Thiebaud M., Dumay E.: Pressure-assisted freezing and thawing of foods: a review of recent studies. High Pres. Res. 2002, 22, 601-611. 7.Chéret R., Chapleau N., Delbarre-Ladrat C., Verrez-Bagnis V., de
Lambal-leire M.: Effects of high pressure on texture and microstructure of sea bass (Dicentrarchus labrax L.) fillets. J. Food Sci. 2005, 70, 477-483.
8.Chevalier D., Sentissi M., Havet M., Le Bail S.: Comparison of air-blast and pressure shift freezing on norway lobster quality. J. Food Sci. 2000, 65, 329-333.
9.Chevalier D., Sequeira-Munoz A., Le Bali A., Simpson B. K., Ghoul M.: Effect of pressure shift freezing, air-blast freezing and storage on some bio-chemical and physical properties of Turbot (Scophtalmus maximus). Lebensm. Wiss. Technol. 2000, 33, 570-577.
10.Cofrades S., Carballo J., Fernández Martín F., Jiménez-Colmenero F.: High pressure/thermal treatments effects on functionality of comminuted muscle from different meat species. High Pres. Res. 2002, 22, 721-723.
11.Iwasaki T., Noshiroya K., Saitoh N., Okano K., Yamamoto K.: Studies of the effect of hydrostatic pressure pretreatment on thermal gelation of chicken myofibrils and pork meat patty. Food Chem. 2006, 95, 474-483.
12.Jiménez-Colmenero F.: Muscle protein gelation by combined use of high pressure/temperature. Trends Food Sci. Technol. 2002, 13, 22-30. 13.Ko W. C., Jao C. L., Hwang J. S., Hsu K. C.: Effect of high-pressure
treat-ment on processing quality of tilapia meat fillets. J. Food Eng. 2006, 77, 1007-1011.
14.Le Bail A., Chevalier D., Mussa D. M., Ghoul M.: High pressure freezing and thawing of foods: a review. Int. J. Refrig. 2002, 25, 504-513.
15.Ludikhuyze L., Van Loey A., Hendrickx I. M.: Combined high pressure thermal treatment of foods, [w:] Richardson P. (red.): Thermal Technologies in Food Processing, Cambridge 2001, 266-284.
16.Ma H. J., Ledward D. A.: High pressure/thermal treatment effects on the texture of beef muscle. Meat Sci. 2004, 68, 347-355.
17.Macfarlane J. J., Mckenzie I. J.: Pressure-induced solubilization of myo-fibrillar proteins. J. Food Sci. 1976, 41, 1442-1446.
18.Molina-García A. D., Otero L., Martino M. N., Zaritzky N. E., Arabas J., Szczepek J., Sanz P. D.: Ice VI freezing of meat: supercooling and ultra-structural studies. Meat Sci. 2004, 66, 709-718.
19.Montero P., Pérez-Mateos M., Borderías A. J.: Chilled storage of high pressure and heat-induced gels of blue whiting (Micromesistius poutassou) muscle. Z Lebensm. Unters Forsch. 1998, 207, 146-153.
20.Mozhaev V. V., Heremans K., Frank J., Masson P., Balny C.: Exploiting the effects of high hydrostatic pressure in biotechnological applications. Trends Biotechnol. 1994, 12, 493-501.
21.Nowsad A. A., Kanoh S., Niwa E.: Thermal gelation properties of spent hen mince and surimi. Poultry Sci. 2000, 79, 117-125.
22.Ohshima T., Ushio H., Koizukmi C.: High pressure processing of fish and fish products. Trends Food Sci. Technol. 1993, 4, 370-375.
23.Ramirez-Suarez J. C., Morrissey M. T.: Effect of high pressure processing (HPP) on shelf life of albacore tuna (Thunnus alalunga) minced muscle. Innov. Food Sci. Emerg. Technol. 2006, 7, 19-27.
24.Rouillé J., LeBail A., Ramaswamy H. S., Leclerc L.: High pressure thawing of fish and shellfish. J. Food Eng. 2002, 53, 83-88.
25.Sikorski Z. E.: Technologia ¿ywnoci pochodzenia morskiego. WNT, War-szawa 1980.
26.Tabilo-Munizaga G., Bartosa-Cánovas G. V.: Color and textural parameters of pressurized and heat-treated surimi gels as affected by potato starch and egg white. Food Res. Int. 2004, 37, 767-775.
27.Tabilo-Munizaga G., Bartosa-Cánovas G. V.: Pressurized and heat-treated surimi gels as affected by potato starch and egg white: microstructure and water-holding capacity. Lebensm. Wiss. Technol. 2005, 38, 47-57. 28.Trespalacios P., Pla R.: Simultaneous application of transglutaminase and
high pressure to improve functional properties of chicken meat gels. Food Chem. 2007, 100, 264-272.
29.Uresti R. M., Velazquez G., Vázquez M., Ramírez J. A., Torres J. A.: Effect of sugars and polyols on the functional and mechanical properties of pressure--treated arrowtooth flounder (Atheresthes stomias) proteins. Food Hydrocol. 2005, 19, 964-973.
30.Zhu S., Ramaswamy H. S., Simpson B. K.: Effect of high-pressure versus conventional thawing on color, drip loss and texture of Atlantic salmon frozen by different methods. Lebensm. Wiss. Technol. 2004, 37, 291-299.
Adres autora: prof. dr hab. in¿. Ilona Ko³odziejska, ul. Narutowicza 11/12, 80-952 Gdañsk; e-mail: i.kolodziejska@chem.pg.gda.pl
