aus Bzl. PAe., einen P. von 160°. Ein zw eites Präparat von Scholtz, das sein amorphes, durch Methylalkohol in das krystallisierte umwandelbare Bebirin ent
halten hatte, hatte sich vollständig verändert: der größte T eil war in Bzl. und in Chlf. uni. und schm, bei 285°, dürfte also eine ähnliche U m wandlung, w ie das (9-Bebirin (s. u.) beim Liegen, erfahren haben. D ie Folgerung von Scholtz (Arch.
der Pharm. 2 3 6 . 540; C. 9 8 . II. 983), daß das B u x in , das Alkaloid von Buxua sempervirens L ., von Bebirin verschieden sein m üsse, da es aus Methylalkohol nicht krystallisiert, ist also noch nicht als bew iesen zu erachten. — D as in zwei Formen, amorph u. krystallisiert, auftretende, von Scholtz beschriebene Alkaloid nennt Vf. a-Bebirin. — D ie Unters., die über die Konstitution des Hauptalkaloids, des ji-Bebirina angestellt wurden, klärten die Funktion der 4 0 - Atome des Mol.
auf und sind im experimentellen T eil genauer beschrieben. A u f Grund dieser Verss. kommt V f., unter allem Vorbehalt, zu der Formel I. für das (3-Bebirin;
Formel II. dürfte dem bei der Methylierung von (S-Bebirin nach Psch o r r ent
stehenden Prod. zukommen. D ie drei in Formel I. bezeichneten as. C-Atome er
klären das Auftreten mehrerer Stereoisomerer des Bebirins.
ch^ _ Ch
IL >N CH S
>c*-/
H ,
CH«-J—
/ CHäX
< > N C H ,.J
V ^ ? 0H
0 H HCOH | / ' N o c h,
C(OH). CHaCH,
II.
'OCH,,
E x p e r im e n t e ll e r T e il . Bezüglich der Darst. der Alkaloide aus Bebirinum Bulfuricum amorphum (Me r c k) sei bemerkt, daß nach Behandlung mit NaaC 03 das ß -Bebirin durch Extraktion mit B zl., das Alkaloid B mit A ., das Isobebirin aus dem Rückstand gewonnen wurde; Einzelheiten sind aus dem Original zu ersehen.
ß-Bebirin, CalH S30 4N (I.?) = C19H 18Oj(NCH3)-(OH)-(OCH8); amorph, F . sehr unscharf 142—150°; 11. in Bzl. und allen organ. Lösungsm itteln außer in PAe., uni. in W .; wird aus der sauren Lsg. durch Soda vollständig gefällt; [«]D21 =
—24,7° (0,7591 g in 44,710 g Pyridinlsg.); = —(-28,6° (0,6020 g in 36,726 g absol.
A.-Lsg.). D ie Ursache der Umkehrung des Drehungsvermögens ist jedenfalls darin zu suchen, daß Bebirin als Phenol mit Pyridin in der Lsg. ein Salz gibt.
Die Salze sind auch amorph; das Jodid zers. sich bei raschem Erhitzen bei 245°.
~ Alkaloid B, CS4^ 30 6i V = CaoH16Oj(NCH3)(OH)j(OCH3); hellgelbes Pulver, u. Mk.
“ ystallinisches Aggregat von unregelmäßig begrenzten, doppelbrechenden, kugel
förmig bis elliptischen Gebilden; F . unscharf, bei raschem Erhitzen 220°; 11. in k.
iyridin u. Chlf. u. KOH; 1. in sd. W .; wird aus der sauren L sg. von Soda nicht vollatändig gefällt; [a]i™ = + 5 6 ,7 ° (0,5263 g in 49,236 g Pyridinlsg.); da die Lsg.
sehr dunkel war, mußte mit Auerlicht gearbeitet werden. Es gibt bei der Kali- s melze ca- 260°) als Spaltprod. Protocatechusäure und wahrscheinlich Brenz- catechin.
Isobebirin, CaiHa30 4N = C19H 150(NCH 3)(0H)2(0C H 3); rhombische N adeln, aus yridin -f. Methylalkohol, F. 290° unter Zers, bei raschem Erhitzen (wurde kry-
XVL 2. 109
stallographisch von E. DlTTLER untersucht); swl. in A. und den meisten organ.
Lösungsm itteln, zll. in h. Chlf. und k. Pyridin; zeigt Phenoleharakter, da sie in KOH 11. ist; ist optisch inaktiv (allerdings wurde in einer dunkel gefärbten Leg.
mit H ilfe der Auerflamme untersucht, so daß das Resultat nicht sehr verläßlich ist). Gibt mit FeCl3 in w ss. neutraler L sg. trübolivengrüne Färbung, die auf das Vorhandensein einer freien Brenzeatechingruppe hinweist. A us Bebirinum sulfuri- cuin crystallisatum M erck isolierte Vf. ein Isobebirin, daa [«]DS2 = — 47,7° (0,7330 g in 42,373 g Pyridinlag.) zeigte. Vf. hält beide Prodd. für stereoisomer, daa inaktive Alkaloid für das Racemprod. D as aktive Prod. bildet rhombische (nach Himmel- BAUER) Krystalle, F . 295° bei raschem Erhitzen; Löslichkeit w ie die der inaktiven Base; dürfte Krystallchloroform enthalten, anscheinend 1 Mol.; die krystallehloro- formfreie Substanz bildet Oktaeder; die rhombischen K rystalle sind 11. in Chlf., zerfallen bei 100° und sind dann in Chlf. bedeutend schwerer 1.; sie gehen beim Erwärmen mit A. oder Essigäther anscheinend in eine amorphe Modifikation über.
Mit Nitrosomethylhamstoff (6 Mol.) liefert das Isobebirin anscheinend ein Dimethyl- isobebirin, C,9H ,50(N C H 3)(0CH3)3; F. 120—122°, uni. in KOH.
Acetylbebirin, Cä3H ,60 6N = C18H 16Ot -(NCH3)(OCH3XOCOCH3), B. aus /9-Bebirin mit Essigsäureanhydrid bei 60°; amorph, F. unscharf 120—142°; sll. in Bzl., verd.
SS., nicht in Alkali. Oft tritt weitergehende A cetylierung ein , jedenfalls unter Öffnung der oxydartigen O -Bindung; so wurde gelegentlich ein Prod. vom F. 140 bis 165° erhalten, 11. in verd. H C l, Zus. Cs7HsB0 7N = C19H u O(NCH3)COCHs (OCOCH8),(OCH3). — Verb. Ct l H37OeN = C19H16Oa(NCH3 • COC9H 6)(OCOCeHs), (OCH3); B. aus Bebirin mit 3 Mol. Benzoesäureanhydrid bei 100°; rötlichweißes Pulver, aus Pyridin -f- W ., F . 144—147°; uni. in KOH und verd. S S ., 11. nur in Pyridin. D as verseifte Prod. schm, bei 165—172° u. enthielt nach Ze r e w i t i n oV
zw ei OH-Gruppen. — ß-M ethylbebirin, CjjH^OjN = C19H iaOj(NCH3)(OCH3)s, B. aus ß -Bebirin in A. und w enig NaOH mit ca. 3 Mol. Nitrosomethylhamstoff; Nadeln, aus Bzl., tetragonal oder hexagonal (DlTTLER), F. 81—83°, 11. in Bzl. — Bei längerer Einw. von Phenylhydrazin in essigsaurer L sg. entstand bei einem komplizierteren Reaktionsverlauf ein Prod. aus 1 Mol. Phenylhydrazin und 2 Mol. Bebirin.
Beim Erwärmen von ^-Bebirin mit 3 Mol. Dim ethylsulfat u. 6 Mol. wss. K0E am W asserbad und Fällen mit konz. K J-Lsg. resultierte ein Jodid C12B 2tOt K J = Ci9H I60 2[N(CH5),J].(0H )(0C H 3); 11. in KOH. D ie kombinierte Methoxyl- u. Methyl- imidbest. zeigte, daß hier bloß M ethylierung des N , nicht aber des OH eingetreten ist. — Beim genauen Einhalten der A rbeitsw eise von P S C H O R R (Ber. Dtsch. Chem- Ges. 4 4 . 2633; C. 1911. II. 1241) jedoch, bei langsamer Einw. von 5 Mol. Dimethyl
sulfat und 4,3 Mol. A lkali in wss. Lsg. bei 0° resultierte die Verb. CJSH30OaNJ =■
C19H I7(NCH3*J)(OH)4(OCH3), (H.?); F. 244° (Zers.) bei raschem Erhitzen; uni. in A lkali; hier ist Methylierung des phenolischen OH, aber nicht des N eingetreten.
D ie quartäre Bindung des N muß hier durch Umlagerung im Mol. entstanden sein (vgl. Formel II.). D ie B est. nach Ze r e w i t i n o w ergab die Ggw. von 4 OH. Beim Erwärmen dieses Jodids mit konz. H ,S 0 4 auf dem W asserbade trat B. e in e r Verb.
unter Verlust von 1 Mol. W . ein. — Am Schluß seiner Arbeit b e s c h r e i b t Vf.
inaktive Umwandlungsprodukte des Bebirins. D ieselben entstanden einmal beim längeren Kochen von ^-Bebirin mit B zl., vielleicht infolge einer unbekannten Bei
mengung des Bzls. D as so erhaltene Produkt war uni. in B zl., in A. zll., aber schwerer als ¿3-B ebirin, zll. in P yridin, uni. in Eg. Gibt mit CH3J bei 100° in Methylalkohol im Rohr ein Jodm ethylat, C<1H 50O7N ,J 3 = C^H^OjNjiCHjJlj, v0®
Zersetzungspunkt 245° bei raschem Erhitzen. Ein Jodid C.,2H60O9NjJä = [CijHu (NCH3 • JX0H)2(0CH^TjO vom F. 250° (Zers.) zeigt, daß die inaktive M o d i f i k a t i o n
des Bebirins durch Zusammentreten zweier M o l. unter Wasseraufnahme entstanden ist. Auch beim Liegen an der oft mit SS. gesättigten Zimmerluft ging das ^-Bebirin
16 6 3 in in Bzl. uni. A nteile über. (Monatshefte f. Chemie 33. 873 — 97. 16/8. [23/5.*]
Wien. I. chem. Lab. d. Univ.) B 0S C H .
A.
C olom bano, Über das Sölanidin aus Solanum tuberosum. 2. M it t e i lu n g . (1. Mitteilung s. A tti R. Aecad. dei Lincei, Roma [5] 16. II. 683—90; C. 1 9 0 8 . I.473 und A tti R. Accad. dei Lincei, Roma [5] 16. II. 755—62; C. 1 9 0 8 . I. 651.) Zur Best. der empirischen Formel hat Vf. die verschiedensten Solanidinproben von Solanum tuberosum analysiert und stellt auf Grund seiner Ergebnisse die Formel Ci5HS9ON auf, ohne sich jedoch definitiv dafür zu entscheiden. B est. des Mol.- Gew. — ebullioskopisch in Chlf.-Lag. — ergab Übereinstimmung damit. U nter
sucht wurden sowohl vom Vf. selbst dargestellte Präparate als auch Handelsprodd.
Bei Darst. der Proben verfuhr Vf. nach 3 verschiedenen Methoden: 1. Zers, des schon gereinigten Solanina mit KOH; 2. kalte Extraktion des Solanidins mit A.
aus fein zerriebenen Kartoffelkeimen, die vorher 3 Stdn. lang mit 10°/0ig. HCl ge
kocht waren, und Zera. mit KOH (Auabeute 0,8%o); 3. heiße Extraktion mit 10°/0ig.
HCl, Zers, des Filtrata durch 3 Stdn. langes Kochen am Rückflußkühler, Behandeln des Nd. mit A. und Zers, der alkoh. Lag. mit KOH. D ie nach diesen 3 Methoden erhaltenen Prodd. wurden mit h. Ä. extrahiert und aus A. -j- W . bis zum kon
stanten P. umkrystallisiert (dreimal). Beim Trocknen bei 105° trat kein G ew ichts
verlust ein.
Tuberosumsolanidin. Glänzende K rystalle aua A. W ., bezw. Nadeln aus A., P. 214—215°; zwl. in Ä . Gibt dieselben Farbenrkk. wie Sodomaeumsolanidin.
— Dieses, zum Vergleich aus Solanum sodomaeum nach denselben Methoden dar
gestellt und gereinigt, bildet perlmutterglänzende Schüppchen, F. 197— 198°; 11. in A. — Ferner wurden 3 Handelsprodd. Solanin aus Kartoffelkeimeti untersucht. D a dieselben untereinander geringe Verschiedenheiten aufwiesen, wurden sie gesondert m Sölanidin übergeführt und w ie oben gereinigt. In Krystallform, Löslichkeit u.
F. identisch mit den vom Vf. selbst gewonnenen Produkten. Ebenso wurden drei Handelsprodd. Sölanidin aus Solanum tuberosum untersucht. D ie Proben waren aber teilweise aehr unrein und mußten mehrmaliger R einigung unterzogen werden, teilweise durch Umkrystallisieren des Chlorhydrata, wieaen aber zuletzt die oben angeführten Eigenschaften auf. A lle dieae Proben wurden analysiert. D ie vom Vf. erhaltenen Resultate sind mit den bisher veröffentlichten A nalysen anderer Forscher unter kurzer Angabe der benutzten Reinigungsmethoden in einer Tabelle zusammengestellt, bzgl. deren auf das Original verwiesen sei. Von den Salzen hat Vf. außer dem bereita bekannten Chlorhydrat und Pikrat noch das Campher- sulfonat und das Bromcampheraulfonat hergestellt, beides aua den Komponenten leicht erhältliche, gut krystalliaierende Verbb. — Camphersulfonat. Zu Büacheln vereinigte Nädelchen; F. 170—180°; 11. in A., w l. in Bzn., uni. in Ä. und W . — Bromcamphersulfotiat. Büachel, bezw. baumförmige K rystalle aus A .; F. 160—180°.
Bromcamphersulfonat des Solanins aus Solanum tuberosum. Nädelchen, oft zu Büscheln vereinigt, aus A.; F . 182—185° unter Zers.; 11. in W . u. A. — D ie Ana
lyse der Salze mußte aus Mangel an Material unterbleiben. W eiter hat Vf. noch die Einw. von B r in E g. studiert. Im Gegensatz zu Sölanidin aus Solanum sodo- maeum entfärbt Tuberosumsolanidin Br in Eg.-Lsg. sofort. D as entstandene sehr bromreiche Prod. ist ein gelbliches, amorphes Pulver. Zers, sich an feuchter Luft zu e'uem braunen Harz; bräunt sich bei 95° und schm, bei 103—108° unter Zers., U. in CHj-OH, A., Chlf., Bzl. und Eg., uni. in W .; ist aua keinem Löaungsmittel krystallisiert zu erhalten. Auch daa Tuberosumsolanin zeigt ein analoges Ver
alten. (Gazz. chim. ital. 4 2 . II. 101—16. 31/8. [Mai.] Cagliari. Pharmaz. Lab.
der Univ.) Cz e n s n y.
109*
W . N e v il l H ea rd , E inige Versuche über die Fällung von Suspensoidprotein durch verschiedene Ionen und einige Betrachtungen über deren Ursache. Zur Best.
der relativen Fällungswirkung der verschiedenen Ionen a u f suspensoid-kolloidales E iw eiß wurde in Parallelversuchen 3 ccm gekochtes Eiereiweiß mit 1—64 ccm W.
verd., je 7 ccm der zu prüfenden Salzlsg. zugegeben, geschüttelt und festgestellt, bei welchen Konzentrationen nach 24 Stdn. beginnende oder totale Fällung des suspendierten Eiw eißes erfolgte. D ie Salze — Chloride, Sulfate, Nitrate, Acetate von Na, Mo, Sr, Ba, Ca, TI, Fe, Ag, H, Zn, Be, Hg, Cu, Pb, Te, Al, Ce — wurden in äquivalenten Lsgg. verwendet. Als Einheit in der W irkungsintensität wurde die W rkg. der ‘/ls-wolaren CaCl2-Lsg. gewählt, w elche bei dieser Konzentration ihr maximales Fällungsvermögen besitzt. Wurden die L sgg. von unverändertem Eiweiß in dieser W eise untersucht, so ergab sich die W irkung der Kationen auf elektronegativ geladenes Suspensoidkolloid. Umgekehrt zeigte sich die Wirkung der Anionen a u f elcktropositiv-kolloidal geladenes Eiweiß, wenn die Eiw eißlsgg. durch l% ig . HCl schwach sauer gemacht wurden. D ie in Tabellen u. Kurven zusammen
gestellten Befunde führten zu nachstehenden Schlußfolgerungen.
Das primär von der Valenz des Kations abhängige Fällungsvermögen eines Elektrolyten für negativ geladenes Eiweiß erfährt erhebliche Modifikation durch die Verwandtschaft des Kations zu der OH-Gruppe des negativ geladenen Eiweißes u.
die Fähigkeit des Kations, die Ionisation des OH zurückzudrängen. D ie Verwandt
schaft des Kations zur OH-Gruppe ist die Ursache einer oberflächlichen Ähnlich
keit der nach ihrem Präzipitationsvermögen und nach ihrem hydrolytischen Zer
setzungsgrad geordneten Salzreihen. In W irklichkeit bestehen jedoch beträchtliche Differenzen, bedingt durch kompliziertere Verhältnisse im Protein-Salzgemisch und durch die Tatsache, daß das Fällungsvermögen in spezifischer W eise vom Kation und von dessen Verwandtschaft zum H-Ion abhängig ist. D ie 3-wertigen und die stärkeren 2-wertigen Kationen besitzen zw ei Präzipitationskurven, wovon die erste wahrscheinlich die F ällu n g sk u rv e des Anions ist, w elches das vom Kation elektro- positiv gemachte Protein fällt. Obschon das Kation bei elektronegativ geladenem Protein das wesentliche präzipitierende A gens darstellt, ist die Art des Anions nicht ohne Einfluß. Bei elektropositiv gelad enem Protein ist das Fällungsvermögen des Elektrolyten bedingt durch das Vermögen des Anions, die Ionisation des Acid- albumins zu reduzieren. (Joum. o f Physiol. 45. 27—38. 2/8.) Go g g e n h e b i.
H a r r ie tte CM ck und C. J. M artin , Über die „Hitzekoagulation“ der ProteiM.
I I I . Teil. D er E influß von A lkali a u f die Beaktionsgeschicindigkeit. D ie in der II. M itteilung (Joum . o f Psysiol. 4 3. 1; C. 1912. I. 1696) für die Denaturierung unter dem Einflüsse von S. gemachten Feststellungen zeigten sich in analoger W eise auch für die Denaturierung des Eiweißes unter dem Einflüsse von Alkali gültig. Demnach besteht eine Beschleunigung der Denaturierungsgeschwindigkeit bei Erhöhung der OH-Ionenkonzentration, eine kontinuierliche Verminderung der OH-Ionen bei fortschreitender D enatu rieru ng, ein V erlauf des Denaturierungs
prozesses im Sinne einer Rk. 1. Ordnung, wenn die OH-Ionenkonzentration während des Prozesses konstant gehalten wird. Nach diesen Befunden wird die Denatu
rierungsgeschwindigkeit des Eiw eißes in W . durch die Salzbildung mit S. oder Alkali bedeutend erhöht. W ahrscheinlich beruht dies auf einer innigeren B i n d u n g
des salzartigen Proteins mit W . D am it steht in Zusammenhang, daß das Eiweiß in Form von Salzen in w ss. Lsg. eine erhöhte Viscosität, sow ie eine v e r m i n d e r t e
Fällbarkeit durch A. besitzt. (Journ. o f Physiol. 45. 61—69. 2/8. London. Li s t e?-
Inst, o f Preventive Medicine.) Gü g g e x h e i s i.
G. ö u a g lia r ie l lo , D ie Änderung der Wasserstoffionenkonzentration während der Hitzekoagulation der Proteine. D ie Unterss. führten zu f o lg e n d e n E rg e b n is se n .
1065 geronnene Albuminlsg. ist derselben nicht geronnenen Lsg. gegenüber stets negativ, weil die Konzentration der H-Ionen bei der Gerinnung abnimmt. D iese Veränderung der H-Ionenkonzentration tritt auch dann ein, wenn die Einw. der Wärme keine makroskopische Veränderung im physikalischen Zustande der Albuminlsg. herbei
führt; sie ist aber in diesem Falle sehr gering u. wächst allmählich in dem Maße, wie die Albuminlsg. unter der Einw. der H itze weniger stabil wird, und erreicht ihren höchsten W ert in den Lsgg., in welchen die Ausflockung am vollständigsten geschieht. Außerdem hängt die Größe dieses Potentialunterschiedes auch von der Beschaffenheit der Säure ab, da er für die Essigsäure merklich geringer ist, als für HCl u. H N 0 3, bei welcher Konzentration diese auch betrachtet werden mögen.
— Die Konzentration, die die Säure in der Albuminlsg. erreichen muß, damit das Eiweiß in der W ärme flockig ausfällt, ist nicht unabhängig von der Natur der Säure; in dieser H insicht zeigt sich die schw ächste Säure, die Essigsäure, am wirk
samsten. — In einer normalen NaCl- oder NaNOs-Lsg. aufgelöst, fällt das Eiweiß hei fortschreitendem Zusatz von Säure auch ohne Erwärmen, bei Zimmertemperatur flockig aus. D ie Fällung erfolgt mit HCl u. HNO„ bei einer Konzentration von 0,05-n., mit CKjCOOH bei 0,5-n. B ei diesen Fällungen verursacht die nachfolgende Erwärmung keine weitere Reaktionsänderung. — B ei den Verss., in denen das Eiweiß beim Erwärmen in Flocken koagulierte, betrug die Abnahme der H -Ionen
konzentration ca. 50% des ursprünglichen W ertes, in denjenigen, in denen das Eiweiß nicht ausfiel, sondern die Lsg. sich nur trübte, bloß 5—7°/0. (Biochem.
Ztschr. 44. 157—61. 9/9. [2/5.] Budapest. Physiolog.-chem. Inst. d. Univ.) Ro n a. G. Q u a g lia r ie llo , Über die Hydroxylionerikonzentration des B lutes bei der Temperaturerhöhung nach dem Wärmestich. D ie einfache Hyperthermie an u. für sich veranlaßt keine Modifikation der chemischen Rk. des Blutes. (Biochem. Ztschr.
44. 162—64. 9/9. [1/5.] Budapest. Physiolog.-chem. Inst. d. Univ.) Ro n a. H ugo R o h o n y i, D ie Veränderung der Wasserstoffionenkonzentration bei der Pepsinicirkung und das Säurcbindungsvermögm einiger hydrolytischer Spaltungs
produkte des Eiweißes. D ie Ergebnisse der Arbeit sind in den folgenden Punkten zusammengefaßt. In einer salzsauren Eiweißlsg. nimmt während der Pepsinwrkg.
die H-Ionenkonzentration bedeutend ab; die CI'-Konzentration bleibt praktisch unverändert. D iese Abnahme der H ‘-Konzentration wird dadurch bedingt, daß die hydrolytischen Spaltungsprodd. des Eiweißes mehr H-Ionen binden, als die Eiw eiß
menge, aus der sie entstanden. D as gilt sowohl für die Spaltungsprodd. der pep- tischen, als der tryptischen Spaltung. D ie hydrolytischen Spaltungsprodd. binden ebenfalls mehr Cl'-Ionen, als das Eiw eiß; darum muß für die Tatsache, daß die Cl-Konzentration während der H ydrolyse nicht abnimmt, eine besondere Erklärung gegeben werden. — D ie Abnahme der Leitfähigkeit, gem essen während der Pep- Binwrkg., ist kleiner, als die aus dem Sinken der H --Konzentration berechnete. — Die Abhängigkeit der Reaktionsgeschwindigkeit von der Menge des Um gesetzten, die hemmende Wrkg. der Albumosen, läßt sich, w ie Vf. ausführt, neben der hypo
thetischen Pepsinbindung teilw eise aus deren W asserstoffionenbindung ableiten.
(Biochem. Ztschr. 44. 165—79. 9/9. [10/6.] Budapest. Physiolog.-chem . Inst. d. Univ.) Ro n a. P- A. L ev en e und W . A. Jacob s, Über Guanylsäure. II. Mitteilung. (Forts, von Ber. Dtsch. Chem. Ges. 4 2 . 2469; C. 1 9 0 9 . II. 833.) Durch Überführung des aus Pankreasdrüsen erhaltenen rohen guanylsauren B leies in ein saures Na-Salz, Umsetzung des letzteren mit H g S 0 4 und Zers, des H g-Salzes mit H ,S gelang es, bitanylsäure in nahezu reinem Zustand zu gewinnen. Ihre Lsg. gelatiniert erst auf usatz von Alkali. Ihr Brucinsalz hat die Zus. (C23H !aO4N,)2C10H 1(O8N 5P ,
kry-stallisiert aus 30%ig. A. in Platten und ist wl. in k. W ., A., leichter 1. in h. W.;
ihr Ba-Salz hat die Zus. BaC10H 13O8N 6P und ist ein weißes, amorphes Pulver, das an der Luft COä absorbiert. Eine Lsg. des Ba-Salzes in 7,-n. HCl (0,3075 g in 4 ccm) zeigt im 20 mm-Rohr « D25 = —0,13°; daraus berechnet sich für die freie S. [k]d25 = —1,27°. Guanylsäure hat nach den Yerss. die Zus. C10H 14O8N6P, ist CHjOH • CH • CHOH- CH • 0 • PO(OH), demnach ein Mononucleotid u. dürfte der Formel t i
0 CH • OjH^UJNg
entsprechen. (Journ. o f Biol. Chem. 12. 421—26. Sept. N ew York. Rockefeller
Institute for Medical Research.) Heule.