Do niniejszej pracy wybrano sześć powierzchni: AuNPs/SiO2, PtNPs, TiO2NPs, γ-Fe2O3NPs, α–Ti i α–Fe na powierzchni, których zaadsorbowano cząsteczki związków
białkowych w postaci bombezyny i jej fragmentów (BN13-14
, BN12-14, BN11-14, BN10-14, BN9-14,
BN8-14). Wspomniane powierzchnie podano charakterystyce za pomocą: dyfrakcji
rentgenowskiej (XRD), skaningowego mikroskopu elektronowego (SEM) wraz
z spektroskopią dyspersji energii promieniowania rentgenowskiego (EDS) oraz spektroskopii w zakresie światła widzialnego – ultrafioltu (UV-Vis), podczerwieni (FT-IR-ATR) i Ramana.
Na podstawie otrzymanych wyników stwierdzono, iż rozmiar ziaren nanocząstek Au osadzonych na szkle wodnym mieści się w przedziale od 10-220 nm (patrz Rys. 3, (B)). Na zdjęciach SEM tej powierzchni z adsorbatem obserwowano węglową warstwę substancji
organicznej, co świadczy o adsorpcji peptydu na AuNPs/SiO2. Dla SERS aktywnego
substratu w postaci PtNPs, wyznaczono wielkość ziaren za pomocą pomiarów XRD i SEM, które wykazały, iż kształt nanocząstkej jest sferyczny, a ich średnica wynosi około 12 nm. Adsorpcja BN na powierzchni PtNPs została udowodniona na podstawie badań: UV-Vis, SEM i SERS. W widmie UV-Vis (patrz Rys. 5, (A)) zaobserwowano przesunięcie maksimum
absorpcji w stroną wyższych długości fal, a na zdjęciach SEM zaobserwowano zmianę w aglomeracji , która następuje po adsorpcji BN (adsorbatu) (patrz Rys. 5 (B) i (C)). Badania
XRD dla płytek Fe i Ti pozwoliły na ustalenie odmiany alotropowej badanych metali. W obu przypadkach jest to odmiana alfa. Wyniki analizy EDS potwierdziły kilkunasto procentowy wzrost ilość węgla na tych powierzchniach po adsorpcji BN. Podobnie, jak w przypadku AuNPs/SiO2 obserwowano na zdjęciach SEM dla układów PtNPs/BN warstwę węglową (związek organiczny). Proces adsorpcji na badanych płytkach został potwierdzony. Analiza wyników XRD i SEM dla TiO2NPs wykazała, iż mają one kształt sferyczny, a ich wielkość wynosi około 16 nm (badania XRD; niestety przez aglomeracje TiO2NPs badania SEM nie potwierdziły wyników XRD). Widma FT-IR-ATR, Raman i XRD wskazują, iż odmianą alotropową wybranych nanocząstek jest anataz. Adsorpcję BN na powierzchni TiO2NPs potwierdzają badania UV-Vis. W tym widmie obserwowano przesunięcie maksimum absorpcji w kierunku fal dłuższych dla roztworu TiO2NPs/BN (Rys. 9). Natomiast wyniki analizy widm XRD, Ramana i FT-IR-ATR dla Fe2O3NPs wykazują, iż odmianą alotropową badanego związku jest γ-Fe2O3. Wielkość tych nanocząstek wyliczono na podstawie równia
Debye'a-Scherera wynosi ona 19 nm. Tak samo jak w wypadku nanocząstek tlenku tytanu (IV) wielkość ziaren nie potwierdzają badania SEM przez aglomeracje związku. Natomiast, zdjęcia SEM ustalił kształt ziaren γ–Fe2O3NPs na sferyczny. Przesunięcie maksimum absorpcji w kierunku fal dłuższych dla roztworu γ–Fe2O3NPs/BN w porównaniu do widma UV-Vis γ–Fe2O3NPs potwierdza adsorpcje BN na powierzchni (patrz Rys. 14).
Widma SERS zostały wykonane w środowisku obojętnym. Najmniejszy fragment
bombezyny, którym jest BN13-14
, składa się z dwóch aminokwasów: Leu13 i Met14. Peptyd ten oddziałuje z powierzchni AuNPs/SiO2 i α-Ti poprzez te dwie reszty aminokwasowe. Natomiast na płytce α-Fe, z powierzchnią PtNPs, TiO2NPs (anataz) i γ–Fe2O3NPs oddziałuje poprzez resztę Met14
. Kolejne fragmenty bombezyny BN12-14 i BN11-14 adsorbują się na powierzchni płytki α-Ti, α-Fe i TiO2NPs(anataz), PtNPs, AuNPs/SiO2 i γ–Fe2O3NPs głównie poprzez resztę His12-14
(poprzez pierścień imidazolu, za wyjątkiem platyny, na której adsorbuje się głównie grupa aminowa) i Met14
oraz wiązanie peptydowe. Fragment BN10-14 adsorbuje się na powierzchni α-Ti, α-Fe, PtNPs i AuNPs/SiO2 za pomocą pierścienia
imidazolu, wiązania peptydowego i grupy aminowej. Natomiast, na powierzchni TiO2NPs
(anataz) i γ–Fe2O3NPs reszta Met14 odpowiada za proces adsorpcji. Z wybranymi SERS
aktywnymi substratami polipeptyd BN9-14 oddziałuje głównie poprzez resztę His12 i wiązanie
peptydowe. Jednakże na powierzchni α-Fe i γ–Fe2O3NPs fragment ten adsorbuje się poprzez
resztę Met14
. Wprowadzenie pierścienia indolu (reszta Trp8) do łańcucha polipeptydu
powoduje to, iż ta reszta dominuje w adsorpcji na badanych powierzchniach (dla fragmentu
BN8-14) za wyjątkiem AuNPs/SiO2. Na tym SERS aktywnym substracie za adsorpcje
odpowiada głównie reszta His12
i grupa aminowa.
BN zmienia swoją strukturę drugorzędową w wyniku adsorpcji na badanych
powierzchniach z nie uporządkowanej (ang. Random coil) na strukturę uporządkowaną β-kartkę. BN adsorbuje się na TiO2NPs, PtNPs i α-Fe poprzez reszty Trp8
. Natomiast na
γ-Fe2O3NPs i AuNPs/SiO2 peptyd ten głównie oddziałuje poprzez reszty Met14
. BN na ostatniej z badanych powierzchni, którą jest α-Ti adsorbuje głównie poprzez resztę His12.
Kształt widm BN i jej sześciu fragmentów różnią się na powierzchni Fe i Ti w porównaniu do tych otrzymanych na powierzchni ich tlenków (TiO2NPs(anataz) i γ–Fe2O3NPs) dlatego można stwierdzić, iż w trakcie procesu adsorpcji związków
organicznych metale te nie ulegają korozji. Pierścień indolu z L-tryptofanu najsilniej z wszystkich omawianych aminokwasów oddziałuje z badanymi powierzchniami. Pokazane
zostało, iż widma SERS badanych peptydów różnią się w zależności od tego na jakiej powierzchni zostały unieruchomione w warunkach fizjologicznych. Wykazano, że spektroskopia SERS, w oparciu o unikalne pasma, może odróżnić, czy peptyd jest
adsorbowany na powierzchni α–Ti, α–Fe, TiO2NPs(anataz), γ–Fe2O3NPs, AuNPs/SiO2 i PtNPs oraz czy BN jest sfragmentowane. Zatem istnieje potencjalna aplikacja medyczna
SERS, w połączeniu z sondą optyczną, do ustalenia czy w pobliżu wszczepu znajdują się warstwa TiO2, Fe2O3, Fe, Ti, Au lub Pt . Otrzymane wyniki pozwalają na głębsze spojrzenie na procesy jakie zachodzą w nano- i mikroświecie między powierzchnią metalu, a związkami z ciała człowieka.
Bibliografia
[1] R.B. Heimann, H.D. Lehmann, Bioceramic coatings for medical implants: trends and techniques, Wiley-VCH Verlag GmbH & Co. KGaA, Weinheim, 2015.
[2] V. Goriainov, R. Cook, J. M. Latham, D. G. Dunlop, R.O.C. Oreffo, Bone and metal: An orthopaedic perspective on osseointegration of metals, Acta Biomaterialia. 10 (2014) 4043– 4057. doi:10.1016/j.actbio.2014.06.004.
[3] L. Salou, A. Hoornaert, G. Louarn, P. Layrolle, Bone Apposition on Nanoporous Titanium Implants, in: Handbook of Nanoceramic and Nanocomposite Coatings and Materials, Elsevier, 2015: pp. 427–444. doi:10.1016/B978-0-12-799947-0.00020-1.
[4] F. Javed, M.D. Al Amri, S.V. Kellesarian, M. Al-Askar, A.A. Al-Kheraif, G.E. Romanos, Laminin coatings on implant surfaces promote osseointegration: Fact or fiction?, Archives of Oral Biology. 68 (2016) 153–161. doi:10.1016/j.archoralbio.2016.05.005.
[5] F. Causa, N. Gargiulo, E. Battista, P.A. Netti, Titanium biomedical foams for osseointegration, in: Biomedical Foams for Tissue Engineering Applications, Elsevier, 2014: pp. 391–411. doi:10.1533/9780857097033.2.391.
[6] A. Chug, S. Shukla, L. Mahesh, S. Jadwani, Osseointegration—Molecular events at the bone– implant interface: A review, Journal of Oral and Maxillofacial Surgery, Medicine, and Pathology. 25 (2013) 1–4. doi:10.1016/j.ajoms.2012.01.008.
[7] S. Najeeb, M.S. Zafar, Z. Khurshid, S. Zohaib, S.M. Hasan, R.S. Khan, Bisphosphonate releasing dental implant surface coatings and osseointegration: A systematic review, Journal of Taibah University Medical Sciences. 12 (2017) 369–375. doi:10.1016/j.jtumed.2017.05.007. [8] F. Zhou, Y. Shen, B. Liu, X. Chen, L. Wan, D. Peng, Gastrodin inhibits osteoclastogenesis via
down-regulating the NFATc1 signaling pathway and stimulates osseointegration in vitro, Biochemical and Biophysical Research Communications. 484 (2017) 820–826.
doi:10.1016/j.bbrc.2017.01.179.
[9] R. Eisler, Arsenic Hazards to Humans, Plants, and Animals from Gold Mining, in: Reviews of Environmental Contamination and Toxicology, Springer New York, New York, NY, 2004: pp. 133–165. doi:10.1007/0-387-21729-0_3.
[10] J.S. Vamnes, T. Morken, S. Helland, N.R. Gjerdet, Dental gold alloys and contact hypersensitivity, Contact Dermatitis. 42 (2000) 128–133. doi:10.1034/j.1600-0536.2000.042003128.x.
[11] J.V. Alarcon, R.L. Engelmeier, J.M. Powers, P.T. Triolo, Wear Testing of Composite, Gold, Porcelain, and Enamel Opposing a Removable Cobalt-Chromium Partial Denture Alloy, Journal of Prosthodontics. 18 (2009) 421–426. doi:10.1111/j.1532-849X.2009.00455.x.
[12] J.C. Wataha, Biocompatibility of dental casting alloys: A review, The Journal of Prosthetic Dentistry. 83 (2000) 223–234. doi:10.1016/S0022-3913(00)80016-5.
[13] Q. Chen, G.A. Thouas, Metallic implant biomaterials, Materials Science and Engineering: R: Reports. 87 (2015) 1–57. doi:10.1016/j.mser.2014.10.001.
[14] Z. Huaizhi, N. Yuantao, China‘s ancient gold drugs, Gold Bulletin. 34 (2001) 24–29. doi:10.1007/BF03214805.
[15] M. Worboys, Was there a Bacteriological Revolution in late nineteenth-century medicine?, Studies in History and Philosophy of Science Part C: Studies in History and Philosophy of Biological and Biomedical Sciences. 38 (2007) 20–42. doi:10.1016/j.shpsc.2006.12.003. [16] R.V. Parish, Gold in Medicine - Chrysotherapy, Interdisciplinary Science Reviews. 17 (1992)
221–228. doi:10.1179/isr.1992.17.3.221.
[17] P.K. Jain, K.S. Lee, I.H. El-Sayed, M.A. El-Sayed, Calculated Absorption and Scattering Properties of Gold Nanoparticles of Different Size, Shape, and Composition: Applications in Biological Imaging and Biomedicine, The Journal of Physical Chemistry B. 110 (2006) 7238– 7248. doi:10.1021/jp057170o.
[18] A. Rai, A. Prabhune, C.C. Perry, Antibiotic mediated synthesis of gold nanoparticles with potent antimicrobial activity and their application in antimicrobial coatings, Journal of Materials Chemistry. 20 (2010) 6789. doi:10.1039/c0jm00817f.
[19] M.J. Kogan, I. Olmedo, L. Hosta, A. R Guerrero, L.J. Cruz, F. Albericio, Peptides and metallic nanoparticles for biomedical applications, Nanomedicine. 2 (2007) 287–306.
doi:10.2217/17435889.2.3.287.
[20] V.P. Zharov, K.E. Mercer, E.N. Galitovskaya, M.S. Smeltzer, Photothermal Nanotherapeutics and Nanodiagnostics for Selective Killing of Bacteria Targeted with Gold Nanoparticles, Biophysical Journal. 90 (2006) 619–627. doi:10.1529/biophysj.105.061895.
[21] V.P. Zharov, E.N. Galitovskaya, C. Johnson, T. Kelly, Synergistic enhancement of selective nanophotothermolysis with gold nanoclusters: Potential for cancer therapy, Lasers in Surgery and Medicine. 37 (2005) 219–226. doi:10.1002/lsm.20223.
[22] U. Śliwińska-Hill, J. Celmer, L. Trynda-Lemiesz, Związki złota jako potencjalne leki
przeciwnowotworowe nowej generacji, Nowotwory. Journal of Oncology. 63 (2013) 456–462. doi:10.5603/NJO.2013.0049.
[23] R. Narayanan, M.A. El-Sayed, Catalysis with Transition Metal Nanoparticles in Colloidal Solution: Nanoparticle Shape Dependence and Stability, The Journal of Physical Chemistry B. 109 (2005) 12663–12676. doi:10.1021/jp051066p.
[24] T.J. Schmidt, Rotating Disk Electrode Measurements on the CO Tolerance of a High-Surface Area Pt/Vulcan Carbon Fuel Cell Catalyst, Journal of The Electrochemical Society. 146 (1999) 1296. doi:10.1149/1.1391761.
[25] K. Hikosaka, J. Kim, M. Kajita, A. Kanayama, Y. Miyamoto, Platinum nanoparticles have an activity similar to mitochondrial NADH:ubiquinone oxidoreductase, Colloids and Surfaces B: Biointerfaces. 66 (2008) 195–200. doi:10.1016/j.colsurfb.2008.06.008.
[26] P. Sobrova, J. Zehnalek, V. Adam, M. Beklova, R. Kizek, The effects on soil/water/plant/animal systems by platinum group elements, Open Chemistry. 10 (2012). doi:10.2478/s11532-012-0073-7.
[27] M.W. Ndinguri, R. Solipuram, R.P. Gambrell, S. Aggarwal, R.P. Hammer, Peptide Targeting of Platinum Anti-Cancer Drugs, Bioconjugate Chemistry. 20 (2009) 1869–1878.
doi:10.1021/bc900065r.
[28] Y. Teow, S. Valiyaveettil, Active targeting of cancer cells using folic acid-conjugated platinum nanoparticles, Nanoscale. 2 (2010) 2607. doi:10.1039/c0nr00204f.
[29] L. Kelland, The resurgence of platinum-based cancer chemotherapy, Nature Reviews Cancer. 7 (2007) 573–584. doi:10.1038/nrc2167.
[30] E. Porcel, S. Liehn, H. Remita, N. Usami, K. Kobayashi, Y. Furusawa, C.L. Sech, S. Lacombe, Platinum nanoparticles: a promising material for future cancer therapy?, Nanotechnology. 21 (2010) 085103. doi:10.1088/0957-4484/21/8/085103.
[31] M. Inaba, M. Ando, A. Hatanaka, A. Nomoto, K. Matsuzawa, A. Tasaka, T. Kinumoto, Y. Iriyama, Z. Ogumi, Controlled growth and shape formation of platinum nanoparticles and their electrochemical properties, Electrochimica Acta. 52 (2006) 1632–1638.
doi:10.1016/j.electacta.2006.03.094.
[32] P.K. Jain, I.H. El-Sayed, M.A. El-Sayed, Au nanoparticles target cancer, Nano Today. 2 (2007) 18–29. doi:10.1016/S1748-0132(07)70016-6.
[33] H. Ananth, V. Kundapur, H.S. Mohammed, M. Anand, G.S. Amarnath, S. Mankar, A Review on Biomaterials in Dental Implantology, Int J Biomed Sci. 11 (2015) 113–120.
[34] A. Lisiecki, J. Piwnik, Tribological Characteristic of Titanium Alloy Surface Layers Produced by Diode Laser Gas Nitriding, Archives of Metallurgy and Materials. 61 (2016) 543–552. doi:10.1515/amm-2016-0094.
[35] J. Marciniak, Politechnika Śląska (Gliwice), Wydawnictwo, Biomateriały, Wydawnictwo Politechniki Śląskiej, Gliwice, 1996.
[36] V.N. Moiseev, High-strength titanium alloys for large parts of aircraft engines, Metal Science and Heat Treatment. 42 (2000) 81–83. doi:10.1007/BF02469872.
[37] F. Nabhani, Machining of aerospace titanium alloys, Robotics and Computer-Integrated Manufacturing. 17 (2001) 99–106. doi:10.1016/S0736-5845(00)00042-9.
[38] I.R. Ariyarathna, R.M.P.I. Rajakaruna, D.N. Karunaratne, The rise of inorganic nanomaterial implementation in food applications, Food Control. 77 (2017) 251–259.
[39] F.H. Froes, S.J. Mashl, J.C. Hebeisen, V.S. Moxson, V.A. Duz, The technologies of titanium powder metallurgy, JOM. 56 (2004) 46–48. doi:10.1007/s11837-004-0252-x.
[40] M. Kreimeyer, F. Wagner, F. Vollertsen, Laser processing of aluminum–titanium-tailored blanks, Optics and Lasers in Engineering. 43 (2005) 1021–1035.
doi:10.1016/j.optlaseng.2004.07.005.
[41] J. Adamus, Applications of Titanium Sheets in Modern Building Construction, Advanced Materials Research. 1020 (2014) 9–14. doi:10.4028/www.scientific.net/AMR.1020.9. [42] J.B. Cotton, P.C.S. Hayfield, Decorative Finishes on Titanium, Transactions of the IMF. 45
(1967) 48–52. doi:10.1080/00202967.1967.11870018.
[43] M. Long, H.. Rack, Titanium alloys in total joint replacement—a materials science perspective, Biomaterials. 19 (1998) 1621–1639. doi:10.1016/S0142-9612(97)00146-4.
[44] N. Schiff, B. Grosgogeat, M. Lissac, F. Dalard, Influence of fluoride content and pH on the corrosion resistance of titanium and its alloys, Biomaterials. 23 (2002) 1995–2002.
doi:10.1016/S0142-9612(01)00328-3.
[45] H.-H. Huang, Effects of fluoride concentration and elastic tensile strain on the corrosion resistance of commercially pure titanium, Biomaterials. 23 (2002) 59–63. doi:10.1016/S0142-9612(01)00079-5.
[46] P. Tengvall, I. Lundström, Physico-chemical considerations of titanium as a biomaterial, Clinical Materials. 9 (1992) 115–134. doi:10.1016/0267-6605(92)90056-Y.
[47] P. Ducheyne, G. Willems, M. Martens, J. Helsen, In vivo metal-ion release from porous titanium-fiber material, Journal of Biomedical Materials Research. 18 (1984) 293–308. doi:10.1002/jbm.820180306.
[48] B.M. Souto, G.T. Burstein, A preliminary investigation into the microscopic depassivation of passive titanium implant materials in vitro, Journal of Materials Science: Materials in Medicine. 7 (1996) 337–343. doi:10.1007/BF00154545.
[49] I. Iavicoli, V. Leso, L. Fontana, A. Bergamaschi, Toxicological effects of titanium dioxide nanoparticles: a review of in vitro mammalian studies, Eur Rev Med Pharmacol Sci. 15 (2011) 481–508.
[50] X. Liu, X. Zhao, R.K.Y. Fu, J.P.Y. Ho, C. Ding, P.K. Chu, Plasma-treated nanostructured TiO2 surface supporting biomimetic growth of apatite, Biomaterials. 26 (2005) 6143–6150.
doi:10.1016/j.biomaterials.2005.04.035.
[51] A.R. Ribeiro, S. Gemini-Piperni, R. Travassos, L. Lemgruber, R. C. Silva, A.L. Rossi, M. Farina, K. Anselme, T. Shokuhfar, R. Shahbazian-Yassar, R. Borojevic, L.A. Rocha, J. Werckmann, J.M. Granjeiro, Trojan-Like Internalization of Anatase Titanium Dioxide
Nanoparticles by Human Osteoblast Cells, Scientific Reports. 6 (2016). doi:10.1038/srep23615. [52] V. Sollazzo, A. Palmieri, F. Pezzetti, A. Scarano, M. Martinelli, L. Scapoli, L. Massari, G.
Brunelli, E. Caramelli, F. Carinci, Genetic effect of anatase on osteoblast-like cells, Journal of Biomedical Materials Research Part B: Applied Biomaterials. 85B (2008) 29–36.
doi:10.1002/jbm.b.30912.
[53] S. Oh, S. Jin, Titanium oxide nanotubes with controlled morphology for enhanced bone growth, Materials Science and Engineering: C. 26 (2006) 1301–1306. doi:10.1016/j.msec.2005.08.014. [54] C.-C. Ting, S.-Y. Chen, D.-M. Liu, Preferential growth of thin rutile TiO2 films upon thermal
oxidation of sputtered Ti films, Thin Solid Films. 402 (2002) 290–295. doi:10.1016/S0040-6090(01)01675-3.
[55] C. Kuphasuk, Y. Oshida, C.J. Andres, S.T. Hovijitra, M.T. Barco, D.T. Brown, Electrochemical corrosion of titanium and titanium-based alloys, The Journal of Prosthetic Dentistry. 85 (2001) 195–202. doi:10.1067/mpr.2001.113029.
[56] H.-K. Tsou, P.-Y. Hsieh, M.-H. Chi, C.-J. Chung, J.-L. He, Improved osteoblast compatibility of medical-grade polyetheretherketone using arc ionplated rutile/anatase titanium dioxide films for spinal implants, Journal of Biomedical Materials Research Part A. 100A (2012) 2787–2792. doi:10.1002/jbm.a.34215.
[57] J.-X. Liu, D.-Z. Yang, F. Shi, Y.-J. Cai, Sol–gel deposited TiO2 film on NiTi surgical alloy for biocompatibility improvement, Thin Solid Films. 429 (2003) 225–230. doi:10.1016/S0040-6090(03)00146-9.
[58] Y. Han, K. Xu, Photoexcited formation of bone apatite-like coatings on micro-arc oxidized titanium, Journal of Biomedical Materials Research. 71A (2004) 608–614.
doi:10.1002/jbm.a.30177.
[59] C. Galindo, P. Jacques, A. Kalt, Photodegradation of the aminoazobenzene acid orange 52 by three advanced oxidation processes: UV/H2O2, UV/TiO2 and VIS/TiO2, Journal of
Photochemistry and Photobiology A: Chemistry. 130 (2000) 35–47. doi:10.1016/S1010-6030(99)00199-9.
[60] A. Ndé-Tchoupé, R. Crane, H. Mwakabona, C. Noubactep, K. Njau, Technologies for Decentralized Fluoride Removal: Testing Metallic Iron-based Filters, Water. 7 (2015) 6750– 6774. doi:10.3390/w7126657.
[61] N. Haque, A. Hughes, S. Lim, C. Vernon, Rare Earth Elements: Overview of Mining, Mineralogy, Uses, Sustainability and Environmental Impact, Resources. 3 (2014) 614–635. doi:10.3390/resources3040614.
[62] K. Przybyłowicz, Metaloznawstwo, Wydawnictwa Naukowo-Techniczne, Warszawa, 2007. [63] J. Pacyna, Metaloznawstwo: wybrane zagadnienia, AGH Uczelniane Wydawnictwa
Naukowo-Dydaktyczne, Kraków, 2005.
[64] S. Laurent, D. Forge, M. Port, A. Roch, C. Robic, L. Vander Elst, R.N. Muller, Magnetic Iron Oxide Nanoparticles: Synthesis, Stabilization, Vectorization, Physicochemical
Characterizations, and Biological Applications, Chemical Reviews. 108 (2008) 2064–2110. doi:10.1021/cr068445e.
[65] M.L. Carvalho, S. Santiago, M.L. Nunes, Assessment of the essential element and heavy metal content of edible fish muscle, Analytical and Bioanalytical Chemistry. 382 (2005) 426–432. doi:10.1007/s00216-004-3005-3.
[66] R.R. Crichton, S. Wilmet, R. Legssyer, R.J. Ward, Molecular and cellular mechanisms of iron homeostasis and toxicity in mammalian cells, Journal of Inorganic Biochemistry. 91 (2002) 9– 18. doi:10.1016/S0162-0134(02)00461-0.
[67] N.R. Perron, J.L. Brumaghim, A Review of the Antioxidant Mechanisms of Polyphenol Compounds Related to Iron Binding, Cell Biochemistry and Biophysics. 53 (2009) 75–100. doi:10.1007/s12013-009-9043-x.
[68] C. García, S. Ceré, A. Durán, Bioactive coatings prepared by sol–gel on stainless steel 316L, Journal of Non-Crystalline Solids. 348 (2004) 218–224. doi:10.1016/j.jnoncrysol.2004.08.172. [69] M. Cieślik, K. Engvall, J. Pan, A. Kotarba, Silane–parylene coating for improving corrosion
resistance of stainless steel 316L implant material, Corrosion Science. 53 (2011) 296–301. doi:10.1016/j.corsci.2010.09.034.
[70] X.H. Chen, J. Lu, L. Lu, K. Lu, Tensile properties of a nanocrystalline 316L austenitic stainless steel, Scripta Materialia. 52 (2005) 1039–1044. doi:10.1016/j.scriptamat.2005.01.023.
[71] L.J. Oblonsky, Surface Enhanced Roman Spectroscopy of Iron Oxide Thin Films: Comparison with the Passive Film on Iron, Journal of The Electrochemical Society. 144 (1997) 1604. doi:10.1149/1.1837648.
[72] P. Sarin, V.L. Snoeyink, D.A. Lytle, W.M. Kriven, Iron Corrosion Scales: Model for Scale Growth, Iron Release, and Colored Water Formation, Journal of Environmental Engineering. 130 (2004) 364–373. doi:10.1061/(ASCE)0733-9372(2004)130:4(364).
[73] S.J. Oh, D.C. Cook, H.E. Townsend, Characterization of Iron Oxides Commonly Formed as Corrosion Products on Steel, Hyperfine Interactions. 112 (1998) 59–66.
doi:10.1023/A:1011076308501.
[74] R.J. Thibeau, C.W. Brown, R.H. Heidersbach, Raman Spectra of Possible Corrosion Products of Iron, Applied Spectroscopy. 32 (1978) 532–535. doi:10.1366/000370278774330739.
[75] R.M. Hazen, R. Jeanloz, Wüstite (Fe 1-x O): A review of its defect structure and physical properties, Reviews of Geophysics. 22 (1984) 37. doi:10.1029/RG022i001p00037. [76] C.-J. Cheng, C.-C. Lin, R.-K. Chiang, C.-R. Lin, I.S. Lyubutin, E.A. Alkaev, H.-Y. Lai,
Synthesis of Monodisperse Magnetic Iron Oxide Nanoparticles from Submicrometer Hematite Powders, Crystal Growth & Design. 8 (2008) 877–883. doi:10.1021/cg0706013.
[77] A. Dyal, K. Loos, M. Noto, S.W. Chang, C. Spagnoli, K.V.P.M. Shafi, A. Ulman, M. Cowman, R.A. Gross, Activity of Candida rugosa Lipase Immobilized on γ-Fe 2 O 3 Magnetic
Nanoparticles, Journal of the American Chemical Society. 125 (2003) 1684–1685. doi:10.1021/ja021223n.
[78] M. Hua, S. Zhang, B. Pan, W. Zhang, L. Lv, Q. Zhang, Heavy metal removal from
water/wastewater by nanosized metal oxides: A review, Journal of Hazardous Materials. 211– 212 (2012) 317–331. doi:10.1016/j.jhazmat.2011.10.016.
[79] Z. Jing, S. Wu, Synthesis, characterization and gas sensing properties of undoped and Co-doped γ-Fe2O3-based gas sensors, Materials Letters. 60 (2006) 952–956.
doi:10.1016/j.matlet.2005.10.051.
[80] I. Cesar, A. Kay, J.A. Gonzalez Martinez, M. Grätzel, Translucent Thin Film Fe 2 O 3 Photoanodes for Efficient Water Splitting by Sunlight: Nanostructure-Directing Effect of Si-Doping, Journal of the American Chemical Society. 128 (2006) 4582–4583.
doi:10.1021/ja060292p.
[81] J.-F. Berret, N. Schonbeck, F. Gazeau, D. El Kharrat, O. Sandre, A. Vacher, M. Airiau,
Controlled Clustering of Superparamagnetic Nanoparticles Using Block Copolymers: Design of New Contrast Agents for Magnetic Resonance Imaging, Journal of the American Chemical Society. 128 (2006) 1755–1761. doi:10.1021/ja0562999.
[82] R. Hergt, S. Dutz, R. Müller, M. Zeisberger, Magnetic particle hyperthermia: nanoparticle magnetism and materials development for cancer therapy, Journal of Physics: Condensed Matter. 18 (2006) S2919–S2934. doi:10.1088/0953-8984/18/38/S26.
[83] S.L.C. Pinho, S. Laurent, J. Rocha, A. Roch, M.-H. Delville, S. Mornet, L.D. Carlos, L. Vander Elst, R.N. Muller, C.F.G.C. Geraldes, Relaxometric Studies of γ-Fe 2 O 3 @SiO 2 Core Shell Nanoparticles: When the Coating Matters, The Journal of Physical Chemistry C. 116 (2012) 2285–2291. doi:10.1021/jp2086413.
[84] L. Yang, T.J. Webster, Nanotechnology controlled drug delivery for treating bone diseases, Expert Opinion on Drug Delivery. 6 (2009) 851–864. doi:10.1517/17425240903044935. [85] S.D. Xiang, M. Fuchsberger, T. De L. Karlson, C.L. Hardy, C. Selomulya, M. Plebanski,
Nanoparticles, Immunomodulation and Vaccine Delivery, in: Frontiers in Nanobiomedical Research, WORLD SCIENTIFIC, 2013: pp. 449–475. doi:10.1142/9789814390262_0015. [86] Y. Zhang, S. Pan, X. Teng, Y. Luo, G. Li, Bifunctional Magnetic−Luminescent
Nanocomposites: Y 2 O 3 /Tb Nanorods on the Surface of Iron Oxide/Silica Core−Shell Nanostructures, The Journal of Physical Chemistry C. 112 (2008) 9623–9626.
doi:10.1021/jp8015326.
[87] H. Basti, L. Ben Tahar, L.S. Smiri, F. Herbst, M.-J. Vaulay, F. Chau, S. Ammar, S. Benderbous, Catechol derivatives-coated Fe3O4 and γ-Fe2O3 nanoparticles as potential MRI contrast agents, Journal of Colloid and Interface Science. 341 (2010) 248–254. doi:10.1016/j.jcis.2009.09.043. [88] P.B. Pujatti, J.M. Foster, C. Finucane, C.D. Hudson, J.C. Burnet, K.F.M. Pasqualoto, J.
Mengatti, S.J. Mather, E.B. de Araújo, J.K. Sosabowski, Evaluation and comparison of a new DOTA and DTPA - bombesin agonist in vitro and in vivo in low and high GRPR expressing prostate and breast tumor models, Applied Radiation and Isotopes. 96 (2015) 91–101. doi:10.1016/j.apradiso.2014.11.006.
[89] G.S. Kroog, R.T. Jensen, J.F. Battey, Mammalian bombesin receptors, Medicinal Research Reviews. 15 (1995) 389–417. doi:10.1002/med.2610150502.
[90] T.J. McDonald, H. Jörnvall, G. Nilsson, M. Vagne, M. Ghatei, S.R. Bloom, V. Mutt, Characterization of a gastrin releasing peptide from porcine non-antral gastric tissue, Biochemical and Biophysical Research Communications. 90 (1979) 227–233. doi:10.1016/0006-291X(79)91614-0.
[91] J.E. Rivier, M.R. Brown, Bombesin, bombesin analogs, and related peptides: effects on thermoregulation, Biochemistry. 17 (1978) 1766–1771. doi:10.1021/bi00602a030.
[92] J. Battey, E. Wada, Two distinct receptor subtypes for mammalian bombesin-like peptides, Trends in Neurosciences. 14 (1991) 524–528. doi:10.1016/0166-2236(91)90005-F.
[93] M. Rybalov, H. Ananias, H. Hoving, H. van der Poel, S. Rosati, I. de Jong, PSMA, EpCAM, VEGF and GRPR as Imaging Targets in Locally Recurrent Prostate Cancer after Radiotherapy, International Journal of Molecular Sciences. 15 (2014) 6046–6061. doi:10.3390/ijms15046046.
[94] P. Moreno, S.A. Mantey, S.H. Lee, I. Ramos-Álvarez, T.W. Moody, R.T. Jensen, A possible new target in lung-cancer cells: The orphan receptor, bombesin receptor subtype-3, Peptides. 101 (2018) 213–226. doi:10.1016/j.peptides.2018.01.016.
[95] C. Xiao, M.L. Reitman, Bombesin-Like Receptor 3: Physiology of a Functional Orphan, Trends in Endocrinology & Metabolism. 27 (2016) 603–605. doi:10.1016/j.tem.2016.03.003.
[96] J.-T. Lin, D.H. Coy, S.A. Mantey, R.T. Jensen, Comparison of the peptide structural requirements for high affinity interaction with bombesin receptors, European Journal of Pharmacology. 294 (1995) 55–69. doi:10.1016/0014-2999(95)00510-2.
[97] F.. Kull, J.J. Leban, A. Landavazoll, K.. Stewart, B. Stockstill, J.. McDermedl, Conveyance of partial agonism/antagonism to bombesin/gastrin-releasing peptide analogues on Swiss 3T3 cells by a carboxyl-terminal leucine insertion, The Journal of Biological Chemistr. 267 (1992) 21132-21138.
[98] A.A. Begum, Y. Wan, I. Toth, P.M. Moyle, Bombesin/oligoarginine fusion peptides for gastrin releasing peptide receptor (GRPR) targeted gene delivery, Bioorganic & Medicinal Chemistry. 26 (2018) 516–526. doi:10.1016/j.bmc.2017.12.013.
[99] K. Lang, F. Entschladen, C. Weidt, K.S. Zaenker, Tumor immune escape mechanisms: impact of the neuroendocrine system, Cancer Immunology, Immunotherapy. 55 (2006) 749–760. doi:10.1007/s00262-006-0126-x.
[100] C. Morgat, A.K. Mishra, R. Varshney, M. Allard, P. Fernandez, E. Hindie, Targeting Neuropeptide Receptors for Cancer Imaging and Therapy: Perspectives with Bombesin, Neurotensin, and Neuropeptide-Y Receptors, Journal of Nuclear Medicine. 55 (2014) 1650– 1657. doi:10.2967/jnumed.114.142000.
[101] A.J. Kastin, ed., Handbook of biologically active peptides, Second edition, Elsevier/AP, Amsterdam, 2013.
[102] H.J.K. Ananias, M.C. van den Heuvel, W. Helfrich, I.J. de Jong, Expression of the gastrin-releasing peptide receptor, the prostate stem cell antigen and the prostate-specific membrane antigen in lymph node and bone metastases of prostate cancer, The Prostate. 69 (2009) 1101– 1108. doi:10.1002/pros.20957.
[103] M. Alifano, F. Souaze, S. Dupouy, S. Camilleri-Broet, M. Younes, S.-M. Ahmed-Zaid, T. Takahashi, A. Cancellieri, S. Damiani, M. Boaron, P. Broet, L.D. Miller, C. Gespach, J.F. Regnard, P. Forgez, Neurotensin Receptor 1 Determines the Outcome of Non-Small Cell Lung Cancer, Clinical Cancer Research. 16 (2010) 4401–4410. doi:10.1158/1078-0432.CCR-10-0659.
[104] R. Roesler, D. Lessa, R. Venturella, M.R.M. Vianna, T. Luft, J.A.P. Henriques, I. Izquierdo, G. Schwartsmann, Bombesin/gastrin-releasing peptide receptors in the basolateral amygdala regulate memory consolidation: Amygdala bombesin receptors regulate memory, European Journal of Neuroscience. 19 (2004) 1041–1045. doi:10.1111/j.0953-816X.2004.03175.x. [105] E. Rozengurt, Neuropeptides as growth factors for normal and cancerous cells, Trends in Endocrinology & Metabolism. 13 (2002) 128–134. doi:10.1016/S1043-2760(01)00544-6. [106] I. Chatzistamou, A.V. Schally, K. Szepeshazi, K. Groot, F. Hebert, J.M. Arencibia, Inhibition of
growth of ES-2 human ovarian cancers by bombesin antagonist RC-3095, and luteinizing hormone-releasing hormone antagonist Cetrorelix, Cancer Letters. 171 (2001) 37–45. doi:10.1016/S0304-3835(01)00543-2.
[107] E. Ito, K. Oka, R. Etcheberrigaray, T.J. Nelson, D.L. McPhie, B. Tofel-Grehl, G.E. Gibson, D.L. Alkon, Internal Ca2+ mobilization is altered in fibroblasts from patients with Alzheimer disease., Proceedings of the National Academy of Sciences. 91 (1994) 534–538.
doi:10.1073/pnas.91.2.534.
[108] A. Tąta, A. Szkudlarek, Y. Kim, E. Proniewicz, Interaction of bombesin and its fragments with gold nanoparticles analyzed using surface-enhanced Raman spectroscopy, Spectrochimica Acta Part A: Molecular and Biomolecular Spectroscopy. 173 (2017) 251–256.
doi:10.1016/j.saa.2016.09.024.