Medycyna Wet. 2008, 64 (12) 1375
Artyku³ przegl¹dowy Review
W ci¹gu ostatnich kilku lat dokonano znacznego po-stêpu w dziedzinie nauk zwi¹zanych z mleczarstwem. Zastosowanie najnowszych technik analitycznych umo¿liwi³o zidentyfikowanie wielu dotychczas niezna-nych funkcjonalniezna-nych komponentów mleka, wykazuj¹-cych wielokierunkowe dzia³anie na organizm cz³owie-ka. Szczególn¹ uwagê zwrócono na sk³adniki o w³aci-wociach prozdrowotnych. Najliczniejsz¹ ich grupê zi-dentyfikowano w obrêbie frakcji bia³kowej i t³uszczo-wej mleka, przy czym na najwiêksz¹ uwagê zas³uguj¹ bia³ka serwatkowe. Charakteryzuj¹ siê one wysok¹ wartoci¹ biologiczn¹ oraz znakomitymi w³aciwocia-mi funkcjonalnyw³aciwocia-mi, wp³ywaj¹cyw³aciwocia-mi na ich praktyczne zastosowanie (9, 17, 24, 25, 28).
W³aciwoci funkcjonalne bia³ek s¹ odzwierciedle-niem naturalnych cech ich cz¹steczek, m.in.: wielko-ci, kszta³tu, podatnoci na denaturacjê, sekwencji ami-nokwasowej, powinowactwa do wody itp. Istotne s¹ równie¿ warunki rodowiska, tj. temperatura, pH czy cinienie oraz w³aciwoci hydrodynamiczne, a tak¿e powierzchniowe (4, 16, 17).
Bia³ka serwatkowe stanowi¹ 0,6-0,7% bia³ka ogól-nego, w tym oko³o 75% przypada na albuminy, tj. á-laktoalbuminê i â-laktoglobulinê (2, 3, 32). Odgry-waj¹ one istotn¹ rolê w ¿ywieniu cz³owieka jako
wy-j¹tkowo bogate i zbilansowane ród³o aminokwasów (tab. 1). Spo¿ycie 14 g bia³ek serwatkowych pokrywa dzienne zapotrzebowanie osoby doros³ej na aminokwa-sy. Jest to iloæ równowa¿na 23 g kazeiny lub 17 g bia³-ka jaja kurzego (20).
Serwatka jest produktem ubocznym przy produkcji serów. W ci¹gu roku na terenie Unii Europejskiej po-wstaje oko³o 60 mln ton serwatki, zawieraj¹cej oko³o 470 tys. ton czystych bia³ek serwatkowych (31). Daw-niej serwatkê uwa¿ano za zbêdny produkt i najczêciej pozbywano siê go w sposób kosztowny lub przetwa-rzano na relatywnie niskowartociowe, ma³o od¿yw-cze artyku³y spo¿ywod¿yw-cze (3). Obecnie dziêki rozwojowi technologii, przy stosunkowo niskich kosztach, z ser-watki izoluje siê poszczególne bia³ka. Wyizolowane zwi¹zki wykorzystuje siê na szerok¹ skalê w prze-myle spo¿ywczym, g³ównie przy produkcji wysoko-bia³kowych od¿ywek dla niemowl¹t, rekonwalescen-tów oraz sportowców (14, 31, 32).
Jako substancje biologicznie aktywne bia³ka te sto-sowane s¹ w produkcji ¿ywnoci funkcjonalnej, wp³y-waj¹cej pozytywnie na organizm cz³owieka. Wzbudza ona coraz wiêksze zainteresowanie wród konsumen-tów poszukuj¹cych produkkonsumen-tów, które wykazuj¹ w³aci-woci prozdrowotne, a tym samym przyczyniaj¹ siê do
Alfa-laktoalbumina i beta-laktoglobulina jako zwi¹zki
biologicznie czynne frakcji bia³kowej mleka
JOLANTA KRÓL, ANNA LITWIÑCZUK, ANETA ZARAJCZYK, ZYGMUNT LITWIÑCZUK*
Katedra Towaroznawstwa i Przetwórstwa Surowców Zwierzêcych,
*Katedra Hodowli Byd³a Wydzia³u Biologii i Hodowli Zwierz¹t UP, ul. Akademicka 13, 20-950 Lublin
Król J., Litwiñczuk A., Zarajczyk A., Litwiñczuk Z.
Alpha-lactalbumin and beta-lactoglobulin as the bioactive compounds of the milk protein fraction
Summary
The purpose of the study was to present the latest data concerning the chosen bioactive compounds of the milk protein fraction. The numerous experiments that have been conducted during the last few years suggest that milk contains a great deal of biologically active substances. Among them the whey proteins perform a particular function. Their content in bovine milk is 0.6-0.7% of total protein, in that about 75% generally accounts for the albumins, i.e. á-LA and â-LG. These proteins, as a uniquely rich and balanced source of amino acids, possess a significant meaning for human nutrition. á-LA consists of 123 amino acids in a single peptide chain and among them the most crucial are: cysteine and tryptophan, which are adequately the equivalents of glutathione and serotonin, as well as lysine. á-LA occurs in bovine milk at the concentration of 1-1,5 g·L1. Whereas the â-LG single peptide chain consists of 162 amino acids, including methionine, the indispensable component of rational nutrition. It has also been reported that the concentration of â-LG is approximately 3,2-3,5 g·L1. The higher level of these proteins has been stated in the milk from cows fed mainly pasture forage. In addition to this, the mentioned bovine milk fractions perform various biological functions in the human body, i.e. anti-oxidative, anti-carcinogenic, opioidergic, bacteriostatic as well as hypocholesterolemic functions.
Medycyna Wet. 2008, 64 (12) 1376
zmniejszenia podatnoci na choroby cywilizacyjne (12). Dzia³anie prozdrowotne mog¹ wykazywaæ nie tylko nienaruszone cz¹steczki bia³ek serwatkowych, ale tak-¿e uwalniane z nich podczas trawienia bioaktywne pep-tydy i poszczególne aminokwasy (3, 32).
á-laktoalbumina (á-LA) jest hydrofilow¹, trójwymia-row¹ albumin¹ o masie cz¹steczkowej oko³o 14,2 kDa. Pojedynczy ³añcuch peptydowy á-LA zbudowany jest ze 123 aminokwasów, wród których nale¿y wymieniæ cysteinê i tryptofan (bêd¹ce, odpowiednio, prekursora-mi glutationu i serotoniny), a tak¿e lizynê (tab. 1). Struk-tura tego bia³ka wykazuje wysoki stopieñ homologii u wiêkszoci ssaków, w tym u cz³owieka. W mleku kro-wim á-LA stanowi oko³o 20% bia³ek
ser-watki, a jej stê¿enie wynosi 1-1,5 g·L1 (3, 6, 14, 21). Wy¿sz¹ zawartoci¹ tego bia³ka wyró¿nia siê mleko pozyskiwane od krów korzystaj¹cych z pastwiska (18, 19, 28).
Frakcja ta pe³ni w organizmie rozmaite funkcje biologiczne (tab. 2). Niew¹tpliwie stanowi ona jedn¹ z dwóch podjednostek enzymatycznego kompleksu, który kata-lizuje koñcowy etap biosyntezy laktozy w komórkach gruczo³owych ssaków. Dla-tego te¿ odgrywa istotn¹ rolê w kontroli laktacji i sekrecji mleka (1, 3, 6, 10, 14, 20, 21, 28). á-LA spe³nia w organizmie równie¿ funkcje transportowe jako nonik
niektórych jonów metali, a przede wszystkim wapnia. Wykazuje tak¿e zdolnoæ wi¹zania jo-nów cynku, magnezu i kobaltu (3, 6, 10, 20, 21).
Oprócz powy¿szego, jako czynnik antykan-cerogenny, bia³ko to towarzyszy apoptozie i przekszta³caniu linii komórek nowotworo-wych (3, 7, 8, 24, 28, 30). Wchodz¹c w inter-akcjê z kwasem oleinowym, tworzy kompleks bia³kowo-lipidowy, który wykazuje dzia³anie miercionone przeciwko komórkom nowo-tworowym. Kompleks ten zosta³ nazwany HAMLET/BAMLET (odpowiednio, dla ludz-kiej/krowiej á-LA). Zarówno á-LA ludzka, jak i krowia, wykazuj¹ zdolnoæ do wywo³ywania apoptozy w stosunku do ró¿nych komórek no-wotworowych. Wykazano, ¿e sama á-LA ma znaczenie mniejsz¹ skutecznoæ antykancero-genn¹ ni¿ kompleks HAMLET/BAMLET. Dziêki temu preparaty na bazie wymienionego kompleksu znajduj¹ zastosowanie jako natural-ne rodki w terapii oraz profilaktyce nowotwo-rów (3, 8, 14, 30).
á-laktoalbumina wykazuje równie¿ w³aci-woci antybakteryjne. Badania kliniczne do-wiod³y, ¿e od¿ywki dla niemowl¹t wzbogaco-ne w á-LA wykazywa³y aktywnoæ przeciwko Escherichia coli O127 oraz redukowa³y liczbê przypadków wyst¹pienia biegunki. Dzia³anie to mo¿e byæ wynikiem uwalniania przez enzymy antybak-teryjnych peptydów podczas trawienia á-LA. Peptydy te wp³ywaj¹ na zahamowanie rozwoju patogenów, a do-datkowo stymuluj¹ rozwój po¿¹danej mikroflory jeli-towej (3, 23).
Dieta bogata w á-LA mo¿e poprawiaæ zdolnoæ or-ganizmu do radzenia sobie ze stresem. Jest to zwi¹zane z du¿ym udzia³em w cz¹steczce á-LA tryptofanu bêd¹-cego prekursorem serotoniny, która, wystêpuj¹c w du-¿ych stê¿eniach w mózgu, poprawia nastrój, zdolnoci poznawcze i pokonywanie sytuacji stresowych oraz obni¿a uczucie lêku. Ponadto u³atwia zasypianie osób doros³ych, cierpi¹cych na zaburzenia snu (3, 9).
y s a w k o n i m A oBgiaó³lknoe serBwiaat³kkoawe m e ³ ó g o h c y w o k t a w r e s k e ³ a i b e j c k a r F al-aktoalbumina bl-aktoglobuilna n a f o t p y r T 1,3 1,9 5,9 2,0 a n i n a l a o l y n e F 4,7 3,5 4,0 3,1 a n y c u e L 9,5 10,11 10,51 13,61 a n y c u e l o zI 5,8 6,2 6,1 6,0 a n i n o e r T 4,6 7,3 5,0 4,8 a n i n o it e M 2,5 2,2 0,9 2,8 a n y zi L 7,6 9,0 10,31 10,41 a n il a W 6,2 6,2 4,3 5,2 a n y d y t s i H 2,6 2,0 2,6 1,5 a n i n i g r A 3,4 2,7 1,0 2,5 a n i e t s y C 0,8 2,2 5,3 2,2 a n il o r P 9,2 4,7 1,4 4,1 a n i n a l A 3,2 4,6 1,9 6,2 y w o n i g a r a p s a s a w K 7,2 10,31 16,81 10,01 a n y r e S 5,1 4,7 4,5 4,0 y w o n i m a t u l g s a w K 19,81 17,01 11,51 17,11 a n y c il G 1,9 2,0 3,3 1,2 a n y z o r y T 4,8 3,2 4,7 3,4
Tab. 1. Procentowa zawartoæ aminokwasów w wybranych bia³kach mleka krowiego (10) e w o k t a w r e s o k ³ a i B d y t p e p b u l )r o s r u k e r p ( Srtuktura Bioaktywnoæ al-aktoalbumina k i n o n ; y z o t k a l e iz e t n y s o i b w y z c i n t s e z c U a C 2+;czynnikantykancerogenny, y n z c i g o l o n u m m i , y n j y r e t k a b y t n a h c y w o s e rt s h c a j c a u t y s w y c ¹ j a g a m o p s w i x x x al-aktorifna Ty-rGly-Leu-Phe·NH2 Agonistaopioidowy,inhibtiorACE bl-aktoglobuilna Nakotywninkoreæitnaonltuyoikkswydaascóywjna³t,uszczowych; a w o s u ri w w i c e z r p i a n n e g o r e c n a k y t n a x x x bl-aktorifna Ty-rLeu-Leu-Phe·NH2 oAdgdonizias³tyawoupjeionidaomwyiê,inniheibgti³oardAkiCeE, x x x bl-aktotensyna His-lIe-Arg-Leu Aktywnoæhypocholesterolemiczna
Tab. 2. Biologiczna aktywnoæ á-LA i â-LG oraz wybranych ich peptydów (17, 24, 25, 30)
Medycyna Wet. 2008, 64 (12) 1377
Na podstawie przeprowadzonych badañ stwierdzo-no, ¿e á-LA mo¿e chroniæ organizm przed problemami gastrycznymi (wrzody ¿o³¹dka) powodowanymi przez stres lub etanol. W tym przypadku rola á-LA sprowa-dza siê do zwiêkszania poziomu prostaglandyn (PGE2), które wykazuj¹ dzia³anie ochronne na luzówkê ¿o³¹d-ka poprzez stymulowanie sekrecji luzu i hamowanie wytwarzania kwasu mlekowego (3, 14). á-LA pe³ni równie¿ rolê czynnika immunologicznego, co jest szcze-gólnie istotne w diecie noworodków, wp³ywaj¹c na wzrost ich odpornoci (17, 30).
Wród biofunkcjonalnych peptydów w sekwencjach á-laktoalbuminy wyró¿nia siê á-laktorfina (tab. 2), któ-rej dzia³anie (zbli¿one do dzia³ania morfiny) polega na umierzaniu bólu lub hamowaniu jego wystêpowania poprzez pobudzanie receptora opioidowego. Mlekopo-chodne opioidy, stymuluj¹c sekrecjê somatostatyny i in-suliny, reguluj¹ transport aminokwasów w jelitach oraz prolonguj¹ czas tranzytu jelitowego (25, 29). Ponadto peptydy o w³aciwociach opioidowych wykazuj¹ sil-ny wp³yw na wydzielanie mucysil-ny jelitowej i dlatego te¿ mog¹ uczestniczyæ w kszta³towaniu jednej z barier odpornociowych organizmu. Jednoczenie á-laktor-fina pe³ni funkcjê inhibitora ACE (angiotensin conver-ting enzyme), powoduj¹c zmniejszenie cinienia krwi (3, 28, 30).
W nieustannie rozwijaj¹cych siê badaniach wykaza-no, ¿e nowo narodzone dzieci maj¹ czasowo ograni-czon¹ zdolnoæ katabolizmu niezbêdnych aminokwa-sów. Zatem kiedy matka nie karmi piersi¹, sk³ad ami-nokwasowy mleka zastêpczego jest niezwykle istotny. Prowadzone s¹ badania nad ujednoliceniem sk³adu aminokwasowego w preparatach z mleka krowiego w stosunku do mleka ludzkiego (humanizacja mleka). Bia³kiem o najwy¿szym stopniu homologii z mlekiem matki jest á-laktoalbumina (72-78%). Od¿ywki dla nie-mowl¹t wzbogacane s¹ zatem w tê bioaktywn¹ frakcjê mleka w celu zapewnienia prawid³owego rozwoju m³o-dego organizmu (3, 10, 21, 29, 32).
â-laktoglobulina (â-LG) jest globularn¹ albumin¹, o masie cz¹steczkowej 18,4 kDa, stanowi¹c¹ ok. 50% bia³ek serwatkowych. Jej pojedynczy ³añcuch peptydo-wy zbudowany jest ze 162 aminokwasów, sporód któ-rych nale¿y wymieniæ metioninê (tab. 1), nieodzowny sk³adnik racjonalnego ¿ywienia (4, 16, 22, 26).
Stê¿e-nie â-LG w mleku krowim wynosi ok. 3,2-3,5 g·L1,
przy czym jej zawartoæ wzrasta w mleku krów korzy-staj¹cych z pastwiska (15, 18, 19, 28). W badaniach Król i wsp. (18) stê¿enie â-LG wynosi³o w sezonie
zimowym 3,34-3,50 g·L1, a w letnim (pastwisko)
3,93-3,96 g·L1.
Autorzy dotychczasowych publikacji potwierdzaj¹, ¿e â-LG niew¹tpliwie wykazuje zdolnoæ wi¹zania re-tinolu (tab. 2), substancji niezbêdnej do w³aciwego rozwoju noworodków oraz w procesie prawid³owego widzenia. Ponadto wi¹¿e witaminê D, d³ugo³añcucho-we kwasy t³uszczod³ugo³añcucho-we, cholesterol, chlorek rtêci oraz stymuluje aktywnoæ lipaz (6, 16, 22). Wykazano, ¿e
wzrost koncentracji witaminy D3 w organizmie ludz-kim zwi¹zany jest ze spadkiem iloci zachorowañ na raka piersi, jajnika, jelita grubego i prostaty, a tak¿e z³a-mañ koñczyn wywo³anych osteoporoz¹ (13). Jednak¿e po podgrzaniu mleka do temperatury 70-80°C â-LG tra-ci zdolnoæ aktywnego wi¹zania kwasu palmitynowe-go, witaminy D i retinolu (22).
â-laktoglobulina odgrywa kluczow¹ rolê antyoksy-dacyjn¹ w mleku, pomimo ¿e wykazuje umiarkowan¹ aktywnoæ przeciwutleniaj¹c¹ w porównaniu do zwi¹z-ków o wysokim statusie antyoksydacyjnym, tj. witami-ny E lub probukolu (5, 11). W³aciwoæ ta wynika z obecnoci aminokwasów siarkowych oraz mo¿liwoci syntezy glutationu. Wykazano, ¿e istotn¹ rolê w kszta³-towaniu statusu â-LG odgrywaj¹ tak¿e wolne grupy tio-lowe przy Cys-121, które prawdopodobnie uczestnicz¹ w zahamowaniu procesu oksydacji frakcji LDL chole-sterolu. Mleko pozbawione tego bia³ka ma oko³o 50% mniejsz¹ ogóln¹ aktywnoæ antyoksydacyjn¹ w porów-naniu do mleka surowego. Ponadto istotn¹ utratê w³a-ciwoci przeciwutleniaj¹cych wykazano w mleku pod-danym obróbce cieplnej, na skutek denaturacji â-LG (22).
Równie istotn¹ funkcj¹ â-LG jest jej aktywnoæ anty-kancerogenna, któr¹ warunkuje du¿a zawartoæ amino-kwasów siarkowych, a przede wszystkim metioniny. Po-przez oddzia³ywanie na proces metylacji komórek, metionina i cysteina wykazuj¹ pozytywny wp³yw na stabilnoæ DNA (3, 24). â-LG, jako jedyna wród bia³ek serwatkowych, wykazuje dodatkowo zdolnoæ wi¹zania mutagennych, heterocyklicznych amin, przez co hamuje ich aktywnoæ rakotwórcz¹. Wyniki badañ McIntosha i wsp. (24) wskazuj¹, ¿e diety uzupe³niane w â-LG zapewniaj¹ ochronê przeciwko rozwojowi pre-kursorów nowotworów tylnej ciany jelita.
â-laktoglobulina wykazuje równie¿ dzia³anie wspo-magaj¹ce w infekcjach wirusowych. Uzupe³nienie diety w to bia³ko prowadzi do znacznego wzrostu poziomu glutationu w plazmie, a co za tym idzie do poprawy zdrowia osób zaka¿onych wirusem HIV oraz rzadsze-go pojawiania siê infekcji towarzysz¹cych (26). â-LG chemicznie modyfikowana bezwodnikiem 3-hydrofta-lowym okaza³a siê efektywnym inhibitorem infekcji wirusem HIV-1 u ludzi (3, 9). W przysz³oci daje to nadziejê na zmniejszenie zachorowalnoci na AIDS. W badaniach klinicznych przeprowadzonych na 25 pa-cjentach zainfekowanych wirusem HBV (chroniczne za-palenie w¹troby) wykazano, i¿ dieta wzbogacona w to bia³ko przyczyni³a siê do poprawy ich zdrowia (33).
â-LG uczestniczy tak¿e w przeciwdzia³aniu infek-cjom bakteryjnym. Jego rola polega na hamowaniu ad-hezji patogenów i zapobieganiu ich kolonizacji (3, 27). Podobnie jak w sekwencjach á-LA, tak¿e w cz¹stecz-ce â-LG wyodrêbniono peptydy wykazuj¹cz¹stecz-ce ró¿norod-ne dzia³anie na organizm cz³owieka (tab. 2). Jednym z nich jest â-laktorfina, która spe³nia funkcjê agonisty receptorów opioidowych. Zwi¹zane jest to z obecno-ci¹ tyrozyny. Peptyd ten wykazuje równie¿
w³aciwo-Medycyna Wet. 2008, 64 (12) 1378
ci ACE-inhibitorowe. ACE jest to enzym katalizuj¹cy powstawanie angiotenzyny II, czyli hormonu podno-sz¹cego cinienie krwi. Istniej¹ szanse, i¿ zastosowa-nie â-laktorfiny, jak rówzastosowa-nie¿ á-laktorfiny, jako rodków leczniczych przyczyni siê do przeciwdzia³ania powsta-waniu choroby wieñcowej serca. W ci¹gu ostatnich kil-ku lat odkryto, ¿e â-laktorfina oddzia³ywuje tak¿e na miênie g³adkie, usprawniaj¹c przep³yw krwi u osób dotkniêtych zespo³em w¹trobowo-nerkowym (SHR) (3, 25, 29). â-laktotensyna, peptyd bêd¹cy agonist¹ neuro-tensyny, wykazuje aktywnoæ hypocholesterolemiczn¹. Mechanizm jej dzia³ania jest zwi¹zany z inhibicj¹ roz-puszczalnoci cholesterolu (3). Z cz¹steczki â-LG po czêciowym nadtrawieniu proteolitycznym wyizolowa-no równie¿ peptydy o dzia³aniu bakteriobójczym. Dzia-³aj¹ one zarówno na bakterie Gram-dodatnie (tj. Bacil-lus subtilis, Staphylococcus aureus), jak i Gram-ujem-ne (tj. E. coli, Bordetella bronchiseptica) (3, 27).
Oprócz wy¿ej omówionych w³aciwoci bia³ka ser-watkowe stanowi¹ unikalny materia³ sk³adnikowy dla przemys³u spo¿ywczego. Dziêki mo¿liwociom piano-twórczym mog¹ byæ wykorzystywane do produkcji ciast, np. ciasta bezowego lub jako mniej kosztowne substytuty bia³ka jaja kurzego. â-LG, ze wzglêdu na swoje doskona³e w³aciwoci ¿eluj¹ce, a tak¿e piano-twórcze, znalaz³a równie¿ zastosowanie w bran¿ach, gdzie istotne jest wi¹zanie wody i zdolnoci teksturo-twórcze. Jako przyk³ad mo¿na podaæ miêsne produkty gotowe czy rybne (3, 17). W³aciwoci â-LG u³atwiaj¹ jej u¿ycie jako aktywnego czynnika w ró¿nych napo-jach wzbogacanych tym bia³kiem, tj. soki owocowe i napoje dla sportowców (3).
Prozdrowotne w³aciwoci á-LA i â-LG, chocia¿ jeszcze nie do koñca poznano dok³adne mechanizmy ich dzia³ania, powinny stanowiæ zachêtê dla konsumen-tów do spo¿ywania produkkonsumen-tów mlecznych oraz innych wzbogaconych w te bia³ka. Oswobodzenie biofunkcjo-nalnych peptydów z alfa-laktoalbuminy i beta-laktoglo-buliny umo¿liwia zastosowanie ich w ¿ywnoci jako sk³adników o w³aciwociach reguluj¹cych, o aktyw-noci zbli¿onej do aktywaktyw-noci hormonów. W przysz³o-ci zwi¹zki te mog¹ byæ wykorzystywane na szersz¹ skalê jako sk³adniki ¿ywnoci funkcjonalnej. Pojedyncze z nich znajd¹ równie¿ zastosowanie w farmakologii (15, 32). Dzia³ania bioaktywne bia³ek serwatkowych s¹ nie-zwykle interesuj¹ce i dostarczaj¹ mo¿liwoci w³¹cze-nia á-LA i â-LG jako aktywnych sk³adników w szero-kiej gamie ¿ywnoci funkcjonalnej, jednak¿e niektóre w³aciwoci tych bia³ek wymagaj¹ potwierdzenia.
Pimiennictwo
1.Alomirah H. F., Alli I.: Separation and characterization of â-lactoglobulin and á-lactalbumin from whey and whey protein preparations. Intern. Dairy J. 2004, 14, 411-419.
2.Bordin G., Cordeiro Raposo F., De la Calle B., Rodriguez A. R.: Identification and quantification of major bovine milk proteins by liquid chromatography. J. Chrom. A 2001, 928, 1, 63-76.
3.Chatterton D. E. W., Smithers G., Roupas P., Brodkorb A.: Bioactivity of â-lactoglobulin and á-lactalbumin technological implications for processing. Intern. Dairy J. 2006, 16, 1229-1240.
4.Darewicz M., Dziuba J.: Strukturalne aspekty funkcjonalnych w³aciwoci bia³ek i produktów ich czêciowej hydrolizy. XXXI Sesja Naukowa Komitetu Technologii i Chemii ¯ywnoci PAN, Poznañ 2000, s. 25-32.
5.Elias R. J., McClements D. J., Decker E. A.: Antioxidant activity of cysteine, tryptophan, and methionine residues in continuous phase â-lactoglobulin in oil-in-water emulsions. J. Agric. Food Chem. 2005, 53, 10248-10253. 6.Farrell H. M., Jimenez-Flores R., Bleck G. T., Brown E. M.: Nomenclature of
the proteins of cows milk. J. Dairy Sci. 2004, 87, 6, 1641-1675.
7.Fischer W., Gustafsson L., Mossberg A. K., Gronli J., Mork S., Bjerkvig R., Svanborg C.: Human alpha-lactalbumin made lethal to tumor cells (HAMLET) kills human glioblastoma cells in brain xenografts by an apoptosis-like mecha-nism and prolongs survival. Cancer Res. 2004, 64, 2105-2112.
8.Gustafsson L., Leijonhufvud I., Aronsson A., Mossberg A. K., Svanborg C.: Treatment of skin papillomas with topical alpha-lactalbumin-oleic acid. N. Engl. J. Med. 2004, 350, 2663-2672.
9.Ha E., Zembel M. B.: Functional properties of whey, whey components and essential amino acids: mechanisms underlying health benefits for active people. Review. J. Nutr. Biochem. 2003, 14, 251-258.
10.Heine W. E., Klein P. D., Reeds P. J.: The importance of á-lactalbumin in infant nutrition. J. Nutr. 1991, 121, 277-283.
11.Hernández-Ledesma B., Dávalos A., Bartolomé B., Amigo L.: Preparation of antioxidant enzymatic hydrolysates from á-lactalbumin and â-lactoglobulin. Identification of active peptides by HPLC-MS/MS. J. Agric. Food Chem. 2005, 53, 588-593.
12.Hilliam M.: The market for functional foods. Intern. Dairy J. 1998, 8, 349-353. 13.Huth P. J., DiRienzo D. B., Miller G. D.: Major specific advances with dairy
foods in nutrition and health. J. Dairy Sci. 2006, 89, 1207, 1221.
14.Konrad G., Kleinschmidt T.: A new method for isolation of native á-lactalbumin from sweet whey. Intern. Dairy J. 2008, 18, 47-54.
15.Konrad G., Lieske B., Faber W.: A large-scale isolation of native â-lactoglobu-lin: characterization of physicochemical properties and comparison with other methods. Intern. Dairy J. 2000, 10, 713-721.
16.Kontopidis G., Holt C., Sawyer L.: Invited review: â-lactoglobulin: binding properties, structure, and function. J. Dairy Sci. 2004, 87, 785-796.
17.Korhonen H., Pihlanto-Leppälä A., Rantamäki P., Tupasela T.: Impact of processing on bioactive proteins and peptides. Trends Food Sci. Technol. 1998, 9, 307-319.
18.Król J., Litwiñczuk Z., Bar³owska J., Kêdzierska-Matysek M.: Initial results on casein and whey protein content in milk of Polish Red and Whitebacked cows. Ann. Anim. Sci. 2007, 1, 207-211.
19.Król J., Litwiñczuk Z., Litwiñczuk A., Brodziak A.: Content of protein and its fractions in milk of Simental cows with regard to a rearing technology. Ann. Anim. Sci. 2008, 1, 57-61.
20.Leman J.: Bia³ka serwatkowe jako czynnik alergii pokarmowej u ludzi. Przegl. Mlecz. 2001, 2, 82-85.
21.Leman J.: W³aciwoci funkcjonalne á-laktoalbuminy. Przegl. Mlecz. 2001, 9, 228-233.
22.Liu H. C., Chen W. L., Mao S. J. T.: Antioxidant nature of bovine milk â-lacto-globulin. J. Dairy Sci. 2007, 90, 547-555.
23.Lönnerdal B., Lien E. L.: Nutritional and physiologic significance of á-lactalbu-min in infants. Nutrition Review 2003, 61, 295-305.
24.McIntosh G. H., Royle P. J., Le Leu R. K., Regester G. O., Johnson M. A., Grin-sted R. L., Kenward R. S., Smithers G. W.: Whey proteins as functional food ingredients. Intern. Dairy J. 1998, 8, 425-434.
25.Meisel H.: Biochemical properties of bioactive peptides derived from milk proteins: potential nutraceuticals for food and pharmaceutical applications. Livestock Prod. Sci. 1997, 50, 125-138.
26.Pan Y., Lee A., Wan J., Coventry M. J., Michalski W. P., Shiell B., Roginski H.: Antivirial properties of milk proteins and peptides. Intern. Dairy J. 2006, 16, 1252-1261.
27.Pan Y., Shiell B., Wan J., Coventry M. J., Michalski W. P., Lee A., Roginski H.: The molecular characterization and antimicrobial properties of amidated bovine â-lactoglobulin. Intern. Dairy J. 2007, 17, 1450-1459.
28.Reklewska B., Bernatowicz E.: Funkcjonalne sk³adniki mleka znaczenie dla organizmu oraz mo¿liwoæ modyfikowania ich zawartoci w mleku. Zesz. Nauk. Przegl. Hod. 2003, 71, 47-67.
29.Schanbacher F. L., Talhouk R. S., Murray F. A.: Biology and origin of bioactive peptides in milk. Livestock Prod. Sci. 1997, 50, 105-123.
30.Séverin S., Wenshui X.: Milk biologically active components as nutraceuticals: review. Crit. Rev. Food Sci. Nutrition 2005, 45, 645-656.
31.Strohmaier W.: Chromatographic fractionation of whey proteins. Bulletin IDF 2004, 389, 29-35.
32.widerski F., Waszkiewicz-Robak B.: Bioaktywne peptydy i bia³ka jako sk³ad-niki ¿ywnoci funkcjonalnej i dietetycznej. XXXI Sesja Naukowa Komitetu Tech-nologii i Chemii ¯ywnoci PAN, Poznañ 2000, s. 95-101.
33.Watanabe A., Okada K., Shimizu Y., Wakabayashi H., Higuchi K., Niiya K.: Nutritional therapy of chronic hepatitis by whey protein (non-heated). J. Medi-cine 2000, 31, 283-302.
Adres autora: dr in¿. Jolanta Król, ul. Akademicka 13, 20-950 Lublin; e-mail: jolanta.krol@up.lublin.pl
