Hemoglobiny tkankowe bezkręgowców

A C T A U N I V E R S I T A T I S L O D Z I E N S I S FOLIA BIOCHIMICA ET BIOPHYSICA 7, 1990

Homan G ondk o, Maria, Adamska

HEMOGL OBINY TKAN KOW E BEZKRĘGO WCÓW

U bezkręgowców role transportera tlenu pełnia różne białka. Są one rozpuszczone w płynach układu krążenia lub zawarte w jego ko-mórkach. Białka te (hemoglobiny) występują także w innych tkankach,

stąd ich ogólna wyróżniająca nazwa - hemoglobiny tkankowe.

Barwniki te pełnią ważną rolę, o czym świadczy chociażby fakt ich występowania w tkankach zwierząt, których krew czy hemolimfa nie zawiera białek oddechowych.

W pracy przedstawiono występowanie hemoglobin w świecie zwie-rząt, ich właściwości fizykochemiczne z uwzględnieniem powinowactwa tlenowego.

WSTĘP

Pojawienie się na Ziemi m et ab oliz mu tlenowego- było jedn ym z kluc zowych et apów ewolucji biologicznej. Przesta wienie pi erw ot -nej p rze mia ny beztlenowej na szlak areobowy pr zyniosło o r ga ni z-m o z-m ogroz-mny zysk energetyczny. W trakcie pr zemiany tlenowej zre-d ukowanego związku, jakim jest glukoza, or ganizm zyskuje aż 36 cząsteczek ATP. Ty mc zase m z tej samej glukozy w pi erwo tny m pr o-cesie fermentacji otrzymać można tylko 2 cząsteczki ATP [41 j. Ten prawie 20-krotny przyrost energii był zabezpieczeniem dla dal-szego wz rostu poziomu organiza cyjnego materii i informacji. S ko -kowy wzro st stopnia organizacji materii i informacji wymagał w proc esie ewolucji określo nego wyda tku energetycznego. W sp ó łz al eż -ność tych trzech ws pomnian ych czynn ików zapewniła w trakcie ew o—

lucji ciągły strumień materii, energii i informacji, krótko m ó -wiąc - życie.

Fakt ten, będący istotnym skokiem ewolucyjnym, mógł mieć d o -piero wów cza s mi ejsce w czasie, kiedy to stężenie tlenu w atm o-sferze ziemskiej ustaliło się na stałym poziomie. Pierwotnie, obe-cny w atmos ferze tlen spełniał dla życia oc hr onn ą rolę przed n i -szczącym go działa niem promie niow ani a ultrafioletowego. Przy tym zawartość tlenu w powie trzu w tym czasie mus iała być na dużo niż-szym poziomie. Ocenia się, iż począ tkowa zawartość tlenu w atmo -sferze wyno sił a zaledwie 0,001 obecnej jego ilości [24].

Dostar czenie w ię ksz ym or gan iz mo m tlenu tylko dr og ą dyfuzji, ze wz ględ u na powolne jej tempo, okazuje się niewystarczające. Tak wię c pro sta dyf uzja limituje rozmiar org ani zmó w do wielkości o k . 1 mm [ 4 5 ].

Dla zapewnienia ok reś lonego zapotrzebo wania w tlen rozwinęły się dwa mec hanizmy gw aran tujące tkankom ciągłą dostawę tego g a -zu. Pierwszy, przeciws tawny dyfuzji, to układ krąże nia (naczy nio-wy). Drugim nie mniej wa żnym me ch an izme m adaptacyjnym było poj a-w ieni e się białek oddechoa-wych. Za ich po moc ą omi nięte zostało istotne fizyczne ograniczenie, jakim jest niska rozpuszczal ność tlenu w wodzie. W zależności od temperatury i zasolenia w litrze wody znajduje się ok. 5 ml tlenu (l5 mg/l). Tymcz asem litr krwi ludzkiej niesie 250 ml tlenu. Ta 50-krotna korzystna różnica ma swoje podłoże molekularne. Zwię kszoną rozpuszcz alność tlenu u m oż -liwiają obecne w er ytro cytach cząsteczki hemogl obiny [41 ].

Odkrycie barwn ików tkank owych to dalszy czynnik adaptacyjny, zabezpiecza jący na poziom ie molek ula rnym organ izmy (t ka nk i) w tlen U wielu zwierząt obok barw ników krwi (hemolimfy) występ uje w ni e -których or ganach (tkankach) uz upełn iający barwnik oddechowy. Stąd

też dla bar wników tych zaprop onowano o gól ną nazwę: hemoglobiny tkankowe ( H b T ).

Wspo mnie ć nale ży o jeszcze jednym bardzo rzadkim sposobie po -zyskiwania tlenu, jakim jest symbioza wewną trzkomórkowa. Uw oln io -ny po dczas dnia w procesie fotosyntezy tlen zoochlorelle i zoo- ksan telle od daj ą symbioty cznym komór kom zwierzę cym [22].

Podsta wow ą funkcją białek oddech owych jest zabezpieczenie zwierząt areobowych w tlen tak niez będ ny dla nich składnik życ io-wy, jakim jest tlen. Ws pom nian e białka są związkami nader różn o—

rodnymi pod wz ględ em chemicznym 1 biologicznym. Ich w yróż niającą ws pólną cechą wa żn ą z biologicznego punktu widz eni a jest zdolność do odwrac alnego wi ązania tlenu. Wszystkie białka oddechowe są me- taloproteinami. Do bia łek tych należą: mio glo biny (Mb), hem og lo -biny (Hb), erytr okru ory ny (Er), ch loro kruoryny (chi), hemoery-

tryny (hr) i hemocyjan iny (Hc). Żelazo w h em o er y t ry n ac h , a w he- moc yjani nach miedź, połączone są bezpośred nio z białkiem. W p o -zostałych białkach odde chowych zdolność wi ązania tlenu zapewnia obec ność grupy prostetycznej - hemu. Przy tym przyłączen iu cz ą -steczki tlenu nie towarzyszy utlenienie metalu.

Wszyst kie wymieni one białka wystę puj ą u bezkręgowców, a wśród nich najbardziej rozpowszechnio nymi są hemogl obiny i hem ocy ja ni -ny. Natom iast u kręg owców spotykamy tylko mio- i hemoglobiny. We krwi lub hemolimfie hemo globina wy stępuje bądź w erytrocytach, bądź rozpuszc zona jest w tkance. Tymcz ase m hemocyjan iny nigdy nie w ystę puj ą w komórkach, lecz zawsze rozpuszczone są w płynnej t k a n -ce .

Ze wzgl ędu na "swą isto tną rolę białka oddech owe stanowią przedmi ot szerokiego zainteresowan ia badaczy. Już w 1839 r. H u- n e f e 1 d otrzymał jako pi erwszy kr ystal iczny preparat h e mo -glob iny dżdżow nicy [19 ]. W 1864 r. H o p p e-S e y 1 e r po -służył się terminem "hemoglobina" do okre śleni a czerwonego b a rw -nika krwi kręgo wcó w [16]. Nazwę "erytrokruoryna" nadał w 1868 r. L a n c k e s t e r czerwonemu barwnikowi krwi bez kręg owców [25]. Ta ost atnia nazwa uż ywana jest obecnie zwyczajowo dla po dk re śl e-nia poch odzee-nia białka. Poza bowiem m as ą cz ąst eczkową pomiędzy wymien ionymi barwni kami brak istotnych różnic [6^]. Podobnie, na tym samym kryterium (masy cząsteczkowej) oparto rozr óżnienie mio- i hemoglobin.

Właściw ości fizykochemiczne białek oddec howych znalazły się również w kręgu zainteresowań polskich badaczy. W 1853 r. T e i- c h m a n n jako pierwszy otrzymał w Krakowie kryształy c h lo -rowodorku heminy [44 ]. Prace M a r c h l e w s k i e g o i N e n c k i e g o nad hemoglo biną i chlorofilem, ustala jące p o -krewieństwo tych barwników, stanowią trwały wkład do nauki [44].

Badania nad białkami oddechowymi w ośrodku łódzkim zap ocz ąt-kowane przez Dmoch owskiego są nadal kontynuowane. W 1924 r. D m o c h o w s k i doniósł o wyk ryciu w os adach hematyny

tra-wiennej niezid entyfi kow anyc h związków azotowych [5]. Nast ępnie w prepar atach hemogl obin różnego pochodze nia L e y k o wykryła nukl eotydy adeninowe i adeninę [27, 29]. Także w preparatach mio- globiny wołowej stwierdzono obecność związków adeninowych [li]. W i e r z b i c k i w 1974 r. doniósł o wy kryciu w erytrocytach ptasich hemogl obiny jądrowej C 4'7 J. Badania nad białkami o dd ec ho -wymi zostały ostatnio poszerzone o hemo cyjaniny [l, 13]. Ro zumi a-ne szeroko właściwości fizykochem icza-ne białek oddech owych stan o-wią przedmiot badań w ramach pr oblemu resortowego [43],

WYSTĘPOWANIE. OGOLNE WŁAŚCIWOŚCI

Wspomn ian o powyżej, że u wielu zwierząt obok barwnika o dd e -chowego krwi, hemolimfy czy płynu celomy obec ny jest w n iek tó-rych tkankach dodatkowy barwnik. W większości przyp adkó w w y s tę -puje on w mięśniach, nada jąc im cha rak terysty czną brązową lub cz erwoną barwę. Fi zjolo gicznie rola barwnika tkankowego wydaje się być ważną, o czym świadczy chociażby fakt obecności w tkankach zwierząt, których krew (hemolimfa) nie zawiera białek oddechowych. Klasyc zny m tego przykł adem jest pierścien ica Aphro dite acuelata, której kre w i płyn ciała są bezbarwne, a mi ęśnie gładkie i gan- glia m aj ą kolor czerwony. Podobnie wielu przedstawic ieli małż y ma b ezb arwn ą hemolimfę, a w ich mi ęśniu sercowym czy syfonach spo-tykamy hemoglobinę.

U kręgo wców tylko ryby antarkty czne z rodziny Chaenichthyi- dae posi adaj ą bez barwną krew, lecz m aj ą hemog lobinę w bulbus arteriosus i w mięśn iac h nasad owyc h płet w [ 2 ].

He mogl obiny tkankowe (HbT) szerzej są rozpowszechnione u b ez -kręgowców. U kręgo wców ogranic zone do tkanki mięśniowej w ys tę po -wanie na rzuca ich nazwę - mioglobin. Przy tym mioglo bin y kr ęgo w-ców są monom eram i o m as ie ok. 17 000.

Uw zględn iając stanowisko systematyczne zwierząt po raz pie rw -szy spoty kamy jiemoglobiny tkankowe u roba ków (tab. l). Wśród pła- zińców HbT występu je główn ie u przedstawicie li przywr i wirków. Pośród ro baków obłych barwnik tkankowy wykryto u nicieni zarówno u pasożytów, jak i form wolnożyjących. Wśród pierścien ic białko to obe cne jest u wielos zcz etów i szczetnic. U robaków HbT wy~

T a b e l a 1

Występowanie hemoglobiny tkankowej u niektórych bezkręgowców

Typ: Plathelminthes (Płazirice) Gromada: Trematoda (Przywry)

Allassostama magnum (m) Cotylophoron indicum (m) Dicrocoelium lanceolatum (m) Fasciola gigantica (m) Fasciola hepatica (M m) Gromada: Turbellaria (wirki)

Phaenocora typhlops (Mż) GM Phaenocora inopunctata (Mżj

GM)

Typ: Nemathelminthes (Robaki obłe) Gromada: Nematoda (Nicienie)

Ascaris lijmbricoides ( M; H; N) Camallanus trispinosus (m) Cooperia curticei (m) Dioctophyne rentale ^K) Enoplus brevis (GM; H; AK) Enoplus communis (GM; H; AK) Haemonchus contortus (m) Heterakis gallinae (m) Mennis sp. (m )

Typ: Nemertini (Wstężniaki) Amphiporus sp. (n) Borlasia olivacea (n) Cerebratulus ehrenbergii (n) Cerebratulus marginatus (n) Lineus geniculatus (n) Lineus gesserensis (n) Lineus lacteus (N; SK)

Typ: Annelida (pierścienice) Gromada: Polychaeta (wieloszczety)

Aphrodite aculeata (GM; n) Gastrothylax crumenifer (m) Paramphistomum cervi(M) Proctoeces subtenuis (m) Telorchis robustus (m) Nematodirus filicollis (m) Nematodirus spathiger (m) Nippostrongylus brasiliensis (M; k) Nippostrongylus muris (m) Ostertagia cicumcinta ( m) Parascaris equorum ( m) Strongylacantha glycirrhiza (m) Tetrameres confusa (o) (m)

Lineus ruber (N; Sk) Lineus viridis (N; s k) Meckelia somatotomus (n) Meckelia ehrenbergii (n) Polia geniculata (n)

Tabela 1 (cd.) Arenicola marina (m) Glycera dibranchiata (m; N) Halosydna breviseCosa (n) Potamilla reniformis (m) Travisia pupa (m) Gromada: Echiuroidea (szczetnice)

Archynchite pugettensis (m) Thalassema sp. (M; N; Mż) Urechis caupo (m)

U w a g a : M - mięśnie ścian ciała; Mg - mięśnie okolic głowy; Mż mięśnie żołądka; GM - mięśnie gładkie; N - tkanka nerwowa; K - kutikula; H - hipoderma; SK - ściany naczyń krwionośnych; AK - mięśnie aparatu kopula-cyjnego

stępuje w mięśniach, kutikuli, hipodermie. Miogl obiny brak jest w m ię śnia ch paso żytuj ący ch nicieni. Natomiast u w oln ożyjących n i-cieni i niektó rych pie rśc ieni c w hemoglobinę bogate są mięśnie gładkie, jelita, czasami ryjek. Niektóre wstężnice i pierści enice ma ją hemoglobinę w gangliach, rdzeniu nerwowym, a także w m i ę ś -nia ch o tacz ających rdzeń.

hemo globinę spotykamy również w m ięśniach maci cy niektórych przywr, jak Fas ciola hep atica nie mającej układu oddec howego i krwionośnego, w m ię ś ni ac h aparatu kopula cyjnego niekt óryc h n i -cieni (Enoplus sp.) i w w or ecz ku odbytowym. Przy nazwach p oszc ze-gó lnyc h zwierząt zamiesz czonych w tab. 1 w nawiasach podano mie jsc e wyst ępow ani a barwnika.

Hemogl obi ny tkankowe rozpo wszech nio ne są wśród mięczaków, a głównie śl imaków (Gastropoda). Wyst ępu ją też u ch itonów (Lorica- ta), walc onog ów (Scaphopoda) i ma łż y (Bivalvia) ( tab. 2).

U Aplaco pho ra (bruzdobrzuchy), Mo nopla cophora (jednopłytkow- ce) i Ce pha lopoda (głowonogi) barwnik tkankowy dotychczas nie zo-stał wykryty. U przedsta wicieli Gastropoda, Lo ricata i Scapho- poaa barwnik ten wys tępuje głównie w raduli. Oprócz tego u śli-m akó w spotykaśli-my go w śli-mię śnia ch żołądka, tkance nerwowej, rzadziej w mi ęśni u sercowym i nefridiach.

T a b e l a 2 Przykłady występowania hemoglobiny tkankowej wśród mięczaków

^brzuchonogi, małże, walconogi, chitony)

Gatunek Wystę-powanie HbT Gatunek Wystę-powanie HbT 1 2 3 4 Podgromada: Prosobranchia

Acmaea cassis Mc Littorina scutulata Me

Acmaea digitalis Mc Livona pica Me

Acmaea scabra Mc Lottia gigantea Me

Acmaea testudinalis Mc Lunatia sp. R

Aporrhais sp. P Macron lividis Me

Astraea caelata Mc Monodonta articulata R

Astraea rugosa R Monodonta turbinata R

Astraea tecta Mc Murex brevifrons Me

Astraea tuber Mc Murex trunculus Me

Buccinum sp. P, N Nassa sp. P

Buccinum undatum R Natica sp. P

Busycon canaliculatum R, 0 Nerita peloronta R Busycon contrarium R, S Nerita tesselata Me

Cerithium rupestre R Patella coeruela Me

Cerithium vulgatum R Patella lusitanica Me

Charonia variegata R Pila virens R, MŻ, Nf

Columbella rustica R Pisania maculosa R

Conus mediterraneus R Purpura sp. P

Fasciolaria tulipa Mc Strombus costatus Me

Fusitriton oregonensis R Strombus gigas Me

Gibbula divaricata P Tegula finebralis Me

Gibbula guttadauri P Thais lamellosa R

Haliotis fulgens Mc Tonna galea R

Haliotis lamellosa Mc Tritonalia sp. P

Haliotis ramtschatkana R Vermetus sp. P

Hydrobia sp. R, P Viviparus sp. P

Littorina angulifora Mc Urosalpinx cinerea Me Littorina littorea P

Littorina neritoides R Littorina planaxis Mc

Tabela 2 (cd.)

1 • 2 3 4

Podgromada: Opistobranchia

Aplysia californicus Mc, Mi, N Aplysia vaccaria N Aplysia depilans Mc, Mż, N Bulla gouldiana Mc, MŻ Aplysia limacina Mc, MŻ Bursatella sp. P, Mi

Aplysia protea Mc Haminea virescens Mc

Aplysia punctata N Tethys californicus Mc, Mi Podgromada: Pulmonata

Ancylus sp. R, P Physa fontinalis P

Helix sp. P Planorbis contortus Mi, P, N

Limnaea auricularia R, P, MŻ, M

Planorbis corneus Mi, P, N

Limnaea limora

IM R, P, Mi, N

Planorbis vortex Mi, P, N

Limnaea palustris R, P, Mi, N

Siphonaria gigas P

Limnaea stagnalis R Gromada: Loricata

Acanthopleura granulata P Ischnochiton conspicuus R Chiton squamosus MC Cryptochiton stelleri R Ischnochiton limaciformis MC Katherina tunicata R Gromada: Scaphopoda

Dentalium sp. R *

Gromada: Bivalvia

Phacoides pectinatus K, Kt Spisula solidissima N Mercenaria mercenaria Ma, S Tellina tenuis N

Mercenaria campechiensis Ma, S Bankia setacea Ma, S, St

Saxidomus nuttalli Ma Bankia sp. Ma

Tivela stultorum Ma, Kt, L, Teredo sp. Ma Mm

U w a g a : Mż - mięśnie żołądka; N - tkanka nerwowa; R - radula; Nf - nefridia; S - m. sercowy, L - noga; P - mięśnie przełyku; Kt - ktenidia; Mp - mięśnie płaszcza; Sp - syfon; Mm - macica; Mc - masa bukalna Ma - mięś-nie zwieraczy; 0 - chrząstka odontoforowa

Nieco inną lokalizacją hemoglobiny stwie rdzono u małży. Bia ł-ko to wystę puje w mi ęśn iac h zwieraczy (musculi adductores), r za -dziej w sercu i tkance nerwowej. Sporadycznie w skrzelach i p ł a-szczu. N al eż y zaznaczyć, że u małży, wa lco no gó w i jednonerwców we krwi bądź hemolimfie obecna jest hemoglobina, nigdy zaś hemocy- janina.

Mamy niewiele danyc h o wy stęp owaniu hemogl obiny tkankowej u prz edstawicie li z typu Arthropoda. W groma dzie Crustacea, HbT stwierdzono w m ięś ni ac h anten i tkance nerwowej ni ektórych Cla- docera i Conchostraca. W rzędzie wą son ogic h (Cirripedia), HfcT spo-tykamy w różo wych mię śn ia ch odnóży, w komór kach nerwow ych w m u -skulaturze jelitowej, a czasami w mięś niac h vasa difere nti a [14, 40] .

Ze względu na tchawkodyszny sposób oddychania, białka o d d e -chowe u o wadów wy st ęp uj ą bardzo rzadko. Wy kryto je u form d o ro -słych w tracheolach wo dny ch dr apieżnych plu skwiaków (.Buenoa mar- garitacea) [18'] w narządzie genit aln ym ( Mac roc orix a geoffroye) [ 7] w tkance nerwowej larw Chironomuś [26]. Białko to występuje też w tzw. "czerwonym narządzie" larw gza końskiego Gastrophilus intestinalis [37], a także w p óźni ejszym stadium gza Oe strus sp. [21].

Podobnie jak u kręgowców, hemoglobiny tkankowe u bezk ręgowców zlokalizo wane są głównie w na jruchli wszych mięśniach. U robaków bę dą to mięśnie zabezpieczające typowe dla nich czynności r ucho-we, tj. podno szenie i zginanie ciała. Za po mocą mięśni gładkich uzbroj onych szczęk "morska mysz" - Aph rodite acuelata chwyta zd o-bycz. Zakopujące się szczetnice, jak Urechis campo, dzięki sku r-czom m ięś ni g ła dki ch prz ycz epia ją się do podłoża, a przepychanie przez jelita piasku p ozwala tym zwierzętom na zarycie się w dnie i wybudo wanie nory.

Roślinożerny "zając morski" Aplysia, niektóre chitony, den- dryt ófagi jak Strombus, osiadły ślimak - Vermelus, d rapi eżn y śl i-m ak Nassa czy Tethys, "morski ząb" - Dentalium, drapieżne świdro- wniki: (ostrygowaty świder) Urosalpinx, drapieżny Natica oraz p okrewne im mięczaki ma ją w raduli mioglobinę.

Występ owanie hemogl obiny w zwieraczach niekt óry ch małży, ży-jących w przybrz eżnych wodach, tłumaczy się wy kon yw an ą przez te

mi ęśnie pracą pole gającą na utrzymaniu w czasie przypływu za m-kn iętych muszli (Merc enaria s p . , Saxidomus muttalii).

U mięc zaków - świdraków: Tered o i Bankia (świdrak okrętowy) mio glo bi na pojaw ia się w mi ęśn iac h zwieraczy, co prawdopodob nie tłumaczy się tym, że funkcją ich jest wprowa dzenie szczątkowej muszli w ruch świdrowy [. 2 ].

U skorupi aków mi oglo bin a występ uje w mięśn iach anten i odnóży wyko nuj ący ch rytmiczne ruchy.

0 bezkr ęgo wcó w hemogl obin a obecna jest nie tylko w ak tyw-nych mię śn ia ch motorycztyw-nych. Znajdujemy ją także w innych tkan-kach. Wykry to ją w skrżelach mię cz ak ów i w trachealnych ko mór -kach stawonogów. U ma łż a Phacoides pectinatus żyjącego w mule na głębokości ok. 0,5 m barwnik obecn y jest w kteni diach [36], B ia ł-ko to spotykamy w tkance, która nawet w najmnie jszym stopniu nie może być na rażona na nie dos tate k tlenu, tj. w tkance nerwowej. Dl atego też u zwierząt żyjących w środowisku o ograniczonej

ilo-ści tlenu, hem oglobina pojawi się w tkance tej w pierwszej k o-lejności.

W mo rs ki ch osa dach dennych żyje wieloszc zet Gly cer a dibran- chiata, u którego hemog lobinę wł aśnie wyk ryto w gangl iac h [15].

T a b e l a 3 Obecność hemoglobiny w jajach bezkręgowców

,

Nemathelminthes Nematoda Ascaris lumbricoides (Robaki obłe)

Annelida Polychaeta Scoloplos armiger

(Pierścienice)

Echiuroidea Thalassema lankesteri Thalassema neptunii

Arthropoda Crustacea Artemia salina

(stawonogi) Daphnia magna

Daphnia obtusa Daphnia pulex

Insecta Pediculus humanus

Wręcz unikalnym wydarzeń lern w naturze jest obecn ość hem ogl o-biny w jajach bezkręgowców. P rzypadków takich znamy niewiele wśród przedstawicieli 3 typów: robaków, pierś cienic i stawonogów

(tab. 3).

Wymienione gatunki żyją w środowisku o niskiej lub nie dost a-tecznej zawartości tlenu. Również inne białko o ddechowe - hemocy- janinę - zlokalizowano w jajach krabów: Carc inus maenas, Ericheir sinensis (wełnistoszczypcowy) i Portunus holsatus [4].

Wśród kr ęgowców jako jedyny przypadek wyst ępo wani a h emo glob i-ny odnotowano w jajach żaby Bufo vulgaris japonicus.

Dane dotyczące zawartości hemoglobin tkan kowych bezkrę gowców nie są liczne w porów naniu z liczbą prac dotyc zących kręgowców I 46 ]. U wym ien ione go już w iel oszczeta Aphrodite acuelata stęże-nie Mb wynosi 0,7 mm ol/ hem/kg tkanki nerwowej. W tej samej t ka n-ce znacznie mn iejsze stężenie równe 0,1 mmol /hem/kg stwierdzono u b rzuc honogich mięczaków: Aplysia California, A. vaccoria i A. aepilans. U Nemertini, Lineus lacteus, L. ruber i L. viridis ilość HbT wynosi 0,055 mg na 100 g wagi (tab. 4).

T a b e l a 4 Zawartość HbT i Hb u pasożytów oraz Mb u mięczaków

Gatunek Stężenie Hb lub HbT w 100 g tkanki

Cotylophoron indicum 1,67 g HbT Fasciola gigantica 1,08 g HbT Gastrothylax crumenifer 2,66 g HbT Haemonohus contortus 16 mg HbT Nematodirus sp. 19 mg HbT Nippostrongylus brasiliensis 0,124 g HbT Tetrameres confusa 3,75 mg Hb Toxocara canis 0,135 g Hb Toxocara mystax 0,10 g Hb Gastrophylus intestinalis 0,42 g Hb

Loricata: Cryptochinon stelleri 1-2% Mb Gastropoda: Busycon canaliculatum 3-4% Mb

Tabela 4 (cd.)

Gatunek Stężenie Hb lub HbT w 100 g tkanki

Busycon contarium 2-3% Mb

Aplysia depilans 5-6% Mb

Bivalvia: Teredo sp. 2% Mb

Bankia sp. 2% Mb

W larwach Chironomus stężenie Hb i pol imorfizm zmienia się w zależności od stadiów ich rozwoju, w arunków środowiskowych, zmien-ności sezonowej wyno szą c w przybli żeniu od 0,10-0,24 .mg Hb/mg suchej m as y larw. Uważa się też, że intensywności syntezy Hb jest odpowi edz ią na niskie stężenie tlenu [35].

Do tej pory raczej nie okreś lono u bez kręg owców ilości suma-rycznej barwników krwi i ba rwników tkankowych oraz wzaj emny ch ich stosunków. Tak ie dane pozyskane dla kr ęgowców pozwalają zrozumieć adaptację tych zwierząt do w ar unkó w środowiska [20]. U foki, d e l -fina bądź pingwina, w porówn aniu ze zwierzętami domowymi, suma he- mópr otei n (krwi i mięśni) jest 2-4 razy wyższą. Przy tym udział mioglo bin y w tej sumie w przyp adk u zwierząt nurkuj ących jest 2- -10 kr otnie wyższy ( w %). Okazało się, iż u kr ęgowców ilość m i o -globiny pozostaje w ścisłej zależności od wa runków ich bytowania i jest wyr az em adaptacji do tychże wa ru nkó w (np. dług iego nur ko -w ani a bez dostępu po-wietrza). W m ięśn iac h dzikich zwierząt stwier-dzono wię ksze ilości mi oglo bin y niż w mięś niach pokrew nych im zwierząt domowych. Przebywaj ące w warun kac h niskiego ciśnienia parc jal neg o tlenu zwie rzęta wys okogó rskie charakteryzują się po d -wyższonym, w porównaniu ze zwierzętami nizinnymi, poziomem m i o -globiny. Naj wyższe zawartości miogl obin y wy kryto w mi ęś niac h ssa-ków nur kuj ącyc h na duże głębokości.

V» zależn ości od wa runków ek ologicz nych (ilości tlenu), tak jak u kręg owc ów podobnie u bezkręgowców, należałoby również oczekiwać znacznej różnicy w zawartości mioglobiny. Zauważono w zależności oa stopnia na tle nienia wody zmianę ilości he mog lobiny w m i ę ś-niach skorupiaków; Daphnia magna (eladocera), Caene stheria ino- pi nata ( C o n c ho s tr a c a) , Ar temia salina [2, czy larw owada

Chi-ronomus plumos us [35]. Nie stwierdz ono podobnej zależności stę że-nia tlenu i hemoglob iny w mięśn iach prz eły ku u mięcza ka Physa fontinalia i w parenc hymie płazirfca Phaeno cora sp. Niezwykle c ie -kawy, sposób p ozys kiwania tlenu odn otowano w przypadku robaka Phae-nocora typhlos żyjącego w iłach, a wi ęc środowisku n iedo statecz-nie natlenionym. Ilość mio gl ob in y w mięśn iac h wymienio nego pła- zirfca jest znacznie mn ie jsz a niż u gatu nków blisko z nim spokrew-nionych (p. u n i pu n ct a t a) . Gatunek ten pozyskuje tlen na drodze symbiozy wewnątrzkomórkowej. Mianow icie korz ysta on z tlenu uwalT nianego w dzieri przez obecne w jego komór kac h Zoochłorelle [49].

Ilość hemoglobiny tkankowej [ mio glob iny ] ok azała się w za-sadzie skorelowana z aktywnością mo tor yc zn ą bezkręgowców. Ro śl i-nożerny m ięc za k /tplysia sp. w m ięś nia ch przełyku posiada h em o-globinę, a spokrewniony z nim gatunek Na van ax jej nie posiada [ 30 ]. Brzuchonóg Pila vi reus charakte ryzuje się 1,5 raza wi ęk sz ą za-w ar tośc ią m ioglobiny za-w raduli niż w m ięśn iu przecierającym żo-łądka. Wspomni any mię cz ak posiada w przed nich częściach nefrydii hemoglobinę w ilości 2,77 mg/g mokrej tkanki, gdy tymczasem w tylnej części reakcja na mioglo binę jest negat ywn a [42].

Mię śni e o dużej aktywności motorycznej m aj ą wyra źne czerwone zabarwienie. Je dnakże rozmieszc zenie bar wnik a w mi ęś niac h tego samego oso bnik a nie jest równomierne. U kręg owc ów spotykamy r ó ż -nicę w stężeniu mioglo bin y mięśniowej 2-krotną, a nawet 8-krotną [2, 46]. U bez kręgo wców nierówność barwy u tego samego osobn ika obserwujemy zarówno dla tkanki mięśniowej, jak i czerwonej. Pr zy -kład Aphrodite oculeata, u której' wszystkie ganglia i struna brzuszna są czerwone, a nerwy obwodowe (boczne) bezbarwne [48].

U Aplysia cali fornia barw ą czerwoną wy róż ni aj ą się ganglia, od nich jeszcze bardziej zabarwione są nerwy obwodowe, a nerwy wychod zące z ganglii w odległości 2-3 cm są już bezbarwne [48].

A ktywność mięśni rośnie w trakcie ontogenezy, czego w yrazem jest przyr ost w nich mioglobiny. Mię śni e zwierające u mło dych Me rcen ari a me rcen ar ia są bezbarwne, tym czasem u form do rosłych intensywnie różowe. Podo bną zależność w ilości Mb stwierdzono wcześniej u kręgowc ów [33].

Żyjący w Zatoce Wood sholl Busycon can alicula tum ma w raduli 3-4% mioglobiny, a w mięśniu sercowym ilość jej jest niewykry- w aln a nawet teste m benzydynowym. Nato miast Bu sycon contra rium z

Zatoki Al igatorów m a 2-3% Mb w mięśniu sercowym, a w raduli 1%. Powy ższ ą różnicę tłumaczy się odmiennymi warunkami hydr oche mic z-nymi i hydrologicz z-nymi panującymi w obu zatokach.

Różnorodność w wy stę powaniu hemoglobiny tkankowej wiąże się z jej podsta wową funkcją zaopatrywania w tlen określonych tkanek. Już dość aawno usta lono w organizm ach wyżs zyc h rolę mioglobiny. białko to odbiera tlen oksyheitioglobinie tworząc w mięśniach (krótkotrwał ą) chwi lową jego rezerwę. Podob ną rolę przypisuje się hemoglobinie tkanki nerwowej wiedząc, iż swoje czynności neurony bez tlenu konty nuu ją bardzo krótko. Rolę hemoglobiny z "czerwo-nego narządu" larw owada Gastrophilus intestinalis jest wiązanie tlenu z pojma nych przez ten narząd pęcherzyków powietrza g os po -darza [37 J.

Hemo globina obecna w trachealnych komórkach wo dnych plu skw ia-ków Buenoa i Anisops nie wydaje się li tylko pełnić funkcję pr ze -nośn ika tlenu. Bare uważa, że hemoglobina łącząc się z tlenem zwiększa ciężar właściwy owada ułatwiając mu tym samym zanurzenie [3]. Miller stwierdził, iż po połączeniu hemog lobiny Anisops pel- lucens z tlenem okres przebywania zwierząt pod wodą ulega pr zed-łużeniu. Tymc zase m po reakcji ilb z CO czas nurkowania ulega skróceniu ( d o 1/5) i równocz eśnie owady miał y trudności utrzyma^ nia równomier nego położenia w zanurzeniu [3]. Nie jest w y kl u c zo -na mo żl iw oś ć por ażenia przez CO systemu nerwowego tych zwierząt. Brak nam również dowodów ek sperymenta lnych o roli hemoglobiny u r o b a k ó w .

Istnieje hipoteza, że hemoglobi na tkankowa pasożytów, t j . przywr (Trematoda) i nicieni (Nematoda) odbiera gospodarzowi tlen z jego krwi. Przemawiałoby za tym zarówno znaczne stężenie Hb w tkance pasożyta, jak również jej wysokie powinowactwo do tlenu. Stwierdzono, iż hem oglobina nicienia - Camallanus trispinosus - pa sożytu jącego w jelitach żółwia Pseudemys troostii posiada 3- -kro tnie wy ższe powinowac two do tlenu w porówn aniu z powi now a-ctwem Bb gospodarza. Dzięki temu hemoglo bina pasoż yta iroże p o -bierać tlen nawet z krwi częściowo odtlenionej (żylnej) [.38],

Niek tórzy badacze sądzą, iż HbT pasożytów jelitowych jest a k-ceptorem tlenu w w aru nka ch jego szczególnie niskiego ciśnienia parcjalnego, jakie panuje w treści jelitowej. Istnieje jednak u za -sadn iona wątpliw ość pobier ania przez paso żyty tlenu ze środowiska

gospodarza. Nie udało się dotychczas bowiem stwierdzić zależności pomi ędzy stężeniem tkankowej hemoglobi ny pasoży ta a ilością tlenu w ota cza jący m go środowisku. Przyp uszcza się, że Hb niektórych pas ożytując ych robaków, stanowi depozyt tlenu, z którego zwier zę-ta korzyszę-tają w okresie jego deficytu. W szczególności odnosi się to do nici enia Nip postron gylus muris pasożytują cego w jelicie cienkim szczura i przywry Ga stroth ylax crumen ifer pasożyta bawo-łów [9]. Istnieje też przypuszczenie, iż mioglo bina z przedniej części ne fridiów brzuchonoga Phila virens, spełniając funkcję ma-gazynu tlenowego, ułatwia dyfuzję tego gazu w głąb tkanek. A n a -logiczną rolę przypisuje się miog lobinie mięśniowej przywry Proc- toeces subtenuis żyjącej w nerce małża Scrobic ularia piana [8].

R o s s i-F a n e 1 1 i dosyć już dawno zwrócił uwagę na d odatkową k ata lityczną funkcję białek odd echowych [39]. Podobnie jak hemoglobina krwi również miog lobi na posiada pero ksydazową a k-tywność. Również w roztworach miogl obi ny zachodzi spotęgowana dy-fuzja tlenu [34] (ułatwiona dyfuzja - Facilitated diffusion).

Nadal nie wy jaś ni on ą pozostaje rola horoogloblny w jajach b ez -kręgowców. Istnieje dowód na to, iż o bec na w p artenogene tycznych jajach skorupiaków Hb przyspi esza ich rozwój. Jest oczywistym, że nie jest to po dsta wow ą funkcją hemoglo biny jaj. W pierwszym rzędzie musi ona zabezpieczyć rozwijający się org ani zm w n i e -zbędną dla niego ilość tlenu. Rozwój jaj zachodzi bowiem w ni e-sprzyjają cych warun kach tlenowych bądź to w komorze lęgowej (Da- phnia), w słonej wodzie (Artemia) czy w pobliżu dna, gdzie skła- do wują jaja szczetnlce. W takich to przypadkach, celem pozyskania tlenu, hemoglob ina ta powinna charakteryz ować się bardzo w y s o -kim powinow actwem tlenowym [37], Nadal również nie wyj aśniona p o -zostaje rola hemoglobiny w jajach pas ożytując ych bezkręgowców, jak glisty, pluskwy pościelowej czy wszy ludzkiej. Podobnie nie w y -jaśniono roli hemocyjan iny obecnej w jajach pancerzowców: kraba wł ocha toszczy pcowego 1 innych krabów. Jest to tym bardziej za-stanawiające, iż jaja te rozwi jają się w środowisku raczej do st a -tecznie nasyc onym tlenem. Przypuszc za się, iż hemocyjani na pełni tu potr ójną rolę [4]. Jest niewąt pliwie przenośni kiem tlenu, b ę -dąc równocześnie dla rozwijającego się organizmu źródłem miedzi i białka. Właści wości fizykochemiczne hemoglobin tkanko wych spo-sobią je do efektywnego wy peł niania ok reś lonych czynności

fizjo-logicznych. Przede wszys tkim będzie to bardzo wyso kie ich pow i-nowactwo do tlenu szczególnie w tych przypadkach, kiedy warunki bytow ani a zwierząt odn oszą się do niskiego ciśnienia parcjalne go tego gazu (tab. 5).

T a b e l a 5 Powinowactwo tlenowe (p^g) *fl>T niektórych bezkręgowców

Gromada Gatunek P5 0 (Pa)

Typ Plathelminthes

Trematoda Fasciola hepatica nieznaczne

Typ Nemathelminthes

Nematoda Ascaris lumbricoides 65,17

Camallanus trispinosus 1 064

Dioctophyme renale nieznaczne Haemonchus contortus 6,65

Nematodirus sp. 6,65

Nippostrongylus

bragilien-sis 13,3

Typ Annelida

Polychaeta Aphrodite aculeata 146,30

Travisia pupa 10,64

Echiuroidea Arhynchite pugettensis 1 463 Typ Mollusca

Loricata Cryptochinon stelleri 284,62

Bivalvia Mercenaria mercenaria 73,15

Phacoides pectinatus 11,97

Gastropoda Aplysia californica 532

Aplysia depilans 359,10

Typ Arthropoda

Insecta Gastrophilus intestinalis 2,66

Hemogl obiny tych zwierząt posia daj ą za dziwiaj ącą właści wość o sią gani a stanu pó łnasy cenia (P5o) P rzY ciśnieniach wynosz ący ch zaledwie 0,1 lub 0,01 mm Hg. Tak np. p^g hemoglobiny

"czerwonego narządu" larwy Gastro philus intestinalis w ok reś lonych w ar u n -kach ma wa rtość 0,02 irjn Hg. To wysokie po win owactwo jest wielce korzystne dla larwy, zważywszy niskie ciśnienie tlenu panujące w żołądkach koni. W ysokie powinowactwo stwierdzone też w przypadku hemoglobin nicieni paso żytuj ący ch w układzie pokarmowym k ręg ow-ców (tab. 5). Jeżeli krew (hemolimfa) be zkręg owców zawiera b a r w -nik oddechowy, to okazało się prawie pow szech ną zasadą, iż jego powinowactwo do tlenu jest niższe niż białka o ddechowego tkanek. Właś ciwości te ułat wia ją przenoszenie tlenu z barwnika krążącego do określonej tkanki. Przy tym spotkane różnice są znaczne. Mio- g lobina wie losz cze ta T ra vis ia pupa ma po winowactwo 5krotnie w y ż -sze od po win owactwa hemogl obiny celomy [31]. Ta ogólna reguła różnego powin owactwa dotyczy także białek od dech owych nie n al e żą -cych do jednej grupy. Półnas ycenie miogl obin y mięśniowej (,hemo- proteina) niektórych br zucho nogów (Fusitriton oregonensis) i pan- cerzowców (ischnochiton c o n s pi c u s, Katharina tunicata), ma m i e j-sce przy niższych warto ściach ciśni enia tlenu niż wysycenie w 1/2 obecnej w ich hemolimfie - hemocy janiny (miedziopro teina) C 32]. Podobnie zachowuje się miogl obi na Busycon canaliculatum, kiedy porównamy jej pow inowactwo z o becną w hemolimfie tego mi ęczaka hemocyjaniną. Tak różne własności dwóc h barw ników oddec howych spotykamy u kr ęgowców w relacji hemoglobin płodu i matki ( H b F , HbA) czy hemoglobina i m iogl ob in a [lO, 17],

Z drugiej strony zdarzają się też doty chczas nie wyjaśnione przypadki niskiego p owin owactwa białka tkankowego do tlenu. M i o -globina szczetnic Arhyndute pugettensis ma bardzo niskie powi-nowactwo do tlenu ( p 5g = 11 mm Hg). Równie obec ny w jej celomie barwnik osiąga pół nasycenie przy 3,4-4,0 rem Hg. Tymc zas em zwie-rzę to żyje w ile dennym, wręcz w waru nkach niedo boru tle now e-go II32 J .

Na zakończenie d wa słowa wyjaś nienia za używaniem (stosowa-n ie m) (stosowa-nazwy: hemog lobi (stosowa-na tka(stosowa-nkowa. U kr ęgowców ba rwnikiem o d de -chowym krwi jest hemoglobina. Białko to zbudowane jest z 2 łań-cuchów po lipept ydowych tworzących tetramer o m asi e 68 000 D. W y -różn iającą cechą tego bi ałka jest efekt a ll os te r yc z ny . Drug im białkiem oddech owym kręg owców jest miogl obin a mon omer o masi e 17 000 D. Poza masą, białka te r óżnią się powin owa ctw em d o t le-nu, CO, kształtem krzywej dysocjacji itp.

Je dyny odbiega jący od przedstawion ego schematu przypadek, to hemogl obina minoga. Po odtleno waniu hemoglobina ta tworzy dimer, a łącząc się z tlenem dyso cjuje na monomery. He mogl obiny niekt ó-rych kręgow ców (żaba, mysz) in vitro polimeryzują, tworząc formy oktameryczne. Wszys tkie hemo- i mioglo bin y kręgo wców zbudowane są wg ogólnego wzoru usta lonego przez K e n d r e w i P e -r u t z a, a ich właściwości częściowo opisane [10, 23, 28],

U bez kręgo wców spotykamy z białkami oddechowymi sytuację ba r -dziej złożoną. Przede w szystkim ich wy stę powanie nie ogranicza się do krwi i mięśni, ale oprócz wymien ionych tkanek spotykamy je w układzie nerwowym, w układzie wydaln icz ym i różnych narządach. Zdarza się, iż u niektórych bezk ręg owc ów hemoglobina obecna jest tylko przy niskim stężeniu tlenu, zanikając z chwilą zwiększonego n atlenienia (Daphnia). H emog lobina b ezkr ęgowców zl okalizowana w ery tro cyta ch m a z różn icowaną masę czą steczkową w zakresie 18 000- -73 000 D. Nato mias t he mog lobiny rozpuszczonej w hemol imfie jest dużo więcej (328 000-4 000 000 d). Ju ż tylko porównan ie mas ws kazuje na wielce zróż nicowaną budowę hemoglobin bezkręgowców. Przy tym mamy przypadki wy stę pow ania u tego samego osob nika ki l -ku frakcji hemoglobinowych, z których jedne są monome ram i (l5 900) inne dime rami (25-31 000). Obecne w różnych tkankach bezkręgo wców hemopr oteiny maj ą zawsze m ni ej s zą mase od białek odde chowych krwi (hemolimfy). Naj mnie jsz ą masę ma barwnik wyiz olo wan y z tkanki nerwowej Apl ysia californ ica - 16 400, najwię kszą jest hemoprote ina z mię śni raduli Busycon contrari um (34 300).

T a różnoro dność występowania, rozmi aró w i właśc iwości spr a-wia, że coraz częściej stosujemy podw ójną nazwę, dod ając do sło-wa he moglo bina informację o jej budowie: monomer, dimer itp.

Ni epełne dane o fizykochemi cznych właści woś ciac h biał ek odde-chowych bez kręgow ców utr udn iają ich porównanie. Dotyc zy to bia-łek obe cny ch u jednego osobnika, w szczególności układów: mio- globina - hemocyjanina; mioglo bina - hemoglob ina (rozpuszczona); mi ogl ob in a - he mog lobina (erytrocytarna) czy mio hemo ery tryn a - he- moerytryna.

LITERATURA

[ 1 ] A d a m s k a M., G o n d k o R., Acta Univ. Lodz., Folia biochim. biophys., 2, 119-126 (l983).

[2] A 1 a k r i n s k a j a J. 0., Giemoglobiny i giemocianiny bezpozwono- cznych, Nauka, Moskwa 1979.

[3] B a t e, M i l l e r , cyt. Redmond, poz. 26.

£4] B u s s e l e n P., Comp. Biochem. Physiol., A, 38, 317-328 (1971). £ 5 ] ü m o c h o w s k i A., Kosmos, 49 (l924).

[ 6] F 1 o r k i n M., Chemical Zoology, Acad. Press, New York, London 236 (1966).

[7 ] F o x H. M., Proc. Roy. Soc., 143, 203-211 (l955).

[.8] F r e e m a n R. F. H., Comp. Biochem. Physiol,, 1_0, 253-256 (l963). [9] G o i 1 M. M., Z. P a r a s i t e n k, 19^ 362-363 (i960). [ I O Jg o n d k o R. , Post. Biochem., JJ_, 169-178 (l965).

[ 1 1 ] G o n d k o R., L e y k o W., Połączenia nukleotydów z białkami oddechowymi, Łódzkie Tow. Nauk., Łódź 1969.

[1 2] G o n d k o R., A l i k h a n M. A. , L e y k o W., Acta Univ. Lodz., S. II, z. 19, 279-331 (1976>.

[ I 3 ]g o n d k o R., M i c h a l a k W., Invertebrate Oxygen Binding Pro-teins Structure, Active Site and Function, ed. J. L a m y, J. L a- m y, New York, Basel. 1981, s. 41-47,

[ 14 ]g o o d w i n T. W., Physiology of crustaceä, Acad. Press, New York, London, J_, 101-140 (i960).

[_ 15] H o f f m a n R. J., M a n g u m C. P., Comp. Biochem. Physiol., 36, 211-228 (l 970 ).

[ 16J h o p p e-S e y 1 e r F., Arch. Path. Physiol., 29^, 233-235 (1864). [ I 7 ]h r y n i e w i c z J., G o n d k o R., Acta Univ. Lodz., Folia

biochim. biophys., J_, 101-119 (l98l).

£ 18] H u n g e f o r d H. B., Canad. Entomol., .54, 263 ( 19 2 2 ). [ l 9 ] H u n e f e l d R., J. Prak, Chem., 16, 152-155 (l 839).

[ 20 ] I r z a k J. L., Giemoglobiny i ich swoistwa, Nauka, Moskwa 1975. [ 2 1 ] K e i 1 i n D., Parasitology, 36, 1-66 (1944).

[ 2 2 ]k i 1 i a s R., "Mollusca" in Wirbellose Tiere Jena, Bd. 1, Berlin Urania Tierreich 1967, s. 318.

[ ^ 2 3 ] K w i a t k o w s k a J., Post. Biochem., 14_, 27-47 (l968).

[ 2 4 ] K u n i c k i-G o l d f i n g e r W., Dziedzictwo i przyszłość, Warsza-wa 1974.

70 Roman Gotuiko. Maria Adamska

[25 L a n k e s t e r " R. A. J., Anat. Physiol., 3, 119 (1869). [26 L a n k e s t e r R. A., Proc. Soc., 21_, 70-81 (i872). [ 2 7 : L e y k0 W., Związki adeninowe krwi ludzkiej, Łódź 1959. [28 L e y k0 W., B u c z e k L., Post. Biochem., 6, 393 (i960). [ 2 9 ; L e y k0 W., D m o c h o w s k i A., B u c z e k L., G o n d

-k o _{R »} Zesz. Nauk. UŁ, S. II, 12, 37 (1962).

[30 M a n w e 1 1 C., Comp. Biochem. Physiol., 53, 341-352 (1958). [31 M a n w e 1 1 C., Comp. Biochem, Physiol., 1, 267-276 (i960). [32 M a n w e 1 1 C., Arch. Biochem. Biophys., 89, 194-201 (i960). [33 M a n w e 1 1 C., Comp. Biochem. Physiol., 8, 209-218 (1963). [34 M i 1 1 i k a n G. A., J. Physiol., 87, 38 (1936).

[35 0 s m u 1 s k i P., Comp. Biochem. Physiol., in press. (1984). [36 R e a d K. R. H., Biol. Bull., 123, 605-617 (1962).

[37 R e d m o n d J. R., Chemical Zoology, Acad. Press, New York, London 197 , s 119-143.

[38 _{R o g e r s} W. P., Austral. J. Sci. Ser, B., 2, 287-303 (1949). [39 R o s s i--F a n e 1 1 i A., Etude de biologie et de pathologie, 229

(l950).

[40 S o u t h w a r d E. C., Nature, 200, 798-799 (l963) . [41 S t r y e r L., Biochemistry, W. 11. Treeman-San Francisco 1981. [42 S u _{y r} a n a r a y a n a n H., A l e k s a n d e r K. M., Comp.

Biochem Physiol., A, 44, 1157-1162 (1973).

[43 Sympozjum pt. Modyfikacja biopolimerów czynnikami fizycznymi i chemi-cznymi, Łódź 1980.

[44 W a w r Z y c z e k W., Twórcy chemii, Warszawa 1959.

[45 W e 1 1 8 R. M. G., Invertebrate Respiration, E. Arnold, London 1980. [46 W e r b O ł o w i c z P. A., Mioglobin i ego roi w fizjołogi i

pa-tołogii ziwotnych i czełowieka, Medgiz 1961.

[47 W i e r Z b i c k i R., Fizykochemiczne i funkcjonalne właściwości he-moglobiny jader erytrocytów ptaków, Łódź 1974.

[48 W i t t e n b e r g B. A., B r i e h 1 R. W., W i t t e n b e r g J B., Biochem. J., 96, 365-371 ( 1965) .

[49 Y o u n g J.O ., H a r r i s J. H., Freshwater Biol., 3, 85-88 (1973).

Roman Gondko, Maria Adamaka

TISSUE HEMOGLOBINS IN INVERTEBRATES

In invertebrates various proteins play the role of oxygen transporter. They are dissolved in fluids of the respiratory system or present in its cells. These proteins occur also in other tissues, and therefore are called

tissue hemoglobin«*.

They play an important role evidenced by occurrence in tissues of ani-mals possessing no other respiratory proteins in their blood or hemolymph. This paper presents the occurrence of hemoglobins in the animal king-dom and their physico-chemical properties, with special attention paid to