f—C = C H 1 j - C I I B r —CH2Br 1 f-C H (O C H3)-C H „B rl 1 -C H (0 C H3)—CH.Clf’ | —CH(OH)—CIISC1J ’ \-C H (O H )—CII2Cl J
T (—CH(0CH3)—CHjCll Tr (—CH(OCH3)—CHjBrl
A I—CHOCH3— CH2Br ] 1 1 \ —CII(OCHa)— CH2C1J
entstehen, wenn Eg.-HBr die urspriinglich yorhandene 0CH3-Gruppe nur yerseift.
Ersetzt es sie dagegen dureh Br, so entsteht im ersten Fali I (Wiedereinw. des CH3OH auf das sek. Brom!), im zweiten II. In Fali I konnte bei der Aboxydation nur das chlorhaltige, in Fali II nur das bromhaltige Imid entstehen. — Aus Dimethyldiehlor- hiimin u. sd. Methylalkohol entsteht neben dem Chlormethosydimethylhamin durch HCl-Abspaltung ein Prod., das m it Eg.-HBr u. a. Chlorbromdimethoxymesoporphyrin gab. D ie HCl-Abspaltung kann wohl nur zwischen dem Chlor am sek. C der Seiten- kette u. einem Methin-C erfolgen, wonach bei der Spaltung die Seitenkette ais
— CHBr—CH2C1 [bzw. —CH(OCH3)—CH.Cl] erhalten wird, woraus man keine Ent- scheidung uber die beiden eingangs erorterten Móglichkeiten treffen kann. — Aus dem Chlormethoxydimethylhamin lieB sieh das Eisen sehr schwer herausnelimen;
es entstand Chlorbromdimethoxymesoporphyrin u. der in der Vinylgruppe chlor- substituierte Hamatoporphyrindimethylather ( Ku s t e e u. Fl e i s c h m a n n, C. 1928.
I. 1424). D ie ungesiitt. Seitenketten liegen ais — CH—CHOCH3 u. —CH(OCH3)—CR.C1 vor, was besagt, daB im Chlormethoxydimethylhamin die Substitution sieh nur an der Vinylgruppe abspielt, wahrend der Acetylenrest so gebunden ist, daB er nur ein Mol.
HBr aufnehmen kann. a-Dimethylhamin addiert also Chlor nur am Vinyl. Der Acetylenrest wird erst durch Eg.-HBr zur Aufnahme, namlich von 2 HBr, befahigt.
Diese Bindung des Acetylens ist also andersartig ais im Eg.-Hamin, das e i n Mol. HBr zum Hamatoporphyrin addiert.
V c r s u c h e. Cldormethoxydimethylhamin, C37H370 5N 1FeCl2. Aus Dichlor- dimethylhamin durch Kochen m it absol. Methylalkohol u. Fallen m it wss. Na-Acetat.
LI. Aceton, Chlf., Eg., wl. A . Das Spektrum (in Chlf. 600—590; 525— 495) zeigt, daB bei der Darst. aus dem (vierbandigen) Dichlordimethylhamin eine Umlagerung eingetreten ist. — Monochlorliamatoporphyrindimethylather, C3GH 39O0N4Cl. Aus dem vorigen m it Eg.-HBr, dann Methylalkohol u. A., Auswaschen des Alkohols u. Uber- fuhren aus dem A. in 10%ig. HBr. Schone Prismen aus A. — Kom plezes Zn-Salz, C30H37O(,N4ClZn, in k. CH30H ; roter Nd., 11. in Chlf. u. Soda, unl. in A. — Zinksalz des komplexen Zinksalzes, C70HGSO,2N8CI2Zn3. Wie das yorige, nur in sd. CH3OH. Dunkel- roter Ausfall. •— Komplexes Cu-Salz, C30H37O6N4C1Cu. Aus dem Porphyrin in Eg.
mit essigsaurem Cu-Aeetat u. Erhitzen bis zum Umschlag nach braunsehwarz. Nadel- ehen, 1. in Chlf. — Komplezes Chlorferrisalz, C3eH37OcN 4Cl2Fe. Aus dem Porphyrin in NaCl-gesatt. Essigsaure mit Fe-(2)-aeetat. Ńadelchen, 1. in Chlf., unl. in A. Spektrum in Chlf. 640—620, 550—530, 520—495. — Dimethylester, C38H 43OcN4C1. Aus dem Porphyrin m it l% ig. methj^lalkoh. HC1. Sinterung 63°, F. 112°. — Komplezes Chlor
ferrisalz des Dimethylesters, C38H410 6N4Cl2Fe. Darst. wie oben. Sinterung 131°, F. 177°. — Met]iyl-(chlormet]ioxy)-dthylma~leinimid, CRH10O3NC!. Aus dem Chlor- hamatoporphyrindimethylather mit Cr03 in H 2S 0 4 neben Hamatinsiiure. F. 65°. — Verb. C^Hy/J^N^FeCl. Aus Dichlordimethylhamin m it Methylalkohol neben Chlor- methoxydimethylhamin. Unl. in Methylalkohol u. A., wl. in Eg., 11. in Chlf. Spektrum in Chlf. 640—620, 550— 530, 520— 490- Bei der Porpliyrinspaltung entstand cin in Methylalkohol unl., noch Fe enthaltendes bromwasserstoffsaures Salz u. das in Methyl
alkohol u. A. 1. Chlorbromdimethoxymesoporphyrin. — Bei der Behandlung von Chlormethoxydimcthylhamin m it Eg.-HBr entstand in geringer Menge ein Cl u. Br, aber kein OCH3 enthaltendes Porphyrin u. ein wasserunl. Prod., das nach der
Ent-2 7 8 6 D . O k g a n i s c h e C h e m ie . 1 9 2 9 . I .
bromung m it 5°/0ig. Na2H P 0 4 ein chlorsnbstituiertes Hanuitoporphyrin, C34H35OcN,C1, 11. in Chlf., CH3OH, Eg., unl. in A., darstellte. — Dimethylester des rorigen, C36H30O6N,jCL Aus dem vorigen mit l% ig. h. methylalkohol. HC1. — Komplexes Zn-Salz des Di- mełhylesters, C3(iH 37O0N4ClZn. Aus dem Ester mit Zn-Aeetat in Aceton. Amorpli, 1. in Chlf., CH3OH, unl. in A. — Komplexes Cu-Salz des Dimethylesters, C36H 370 6NjClCu.
Aus dem Ester mit Cu-Acetat in Eg. Feine Nadeln, 11. in Chlf., wl. in CH3OH, Eg. — Komplexes Chlorferrisalz des Dimethylesters, C3CH370 GN4CJ2Fe. Aus dem Ester in Eg.
m it NaCl u. Fe-(2)-Acetat u. Erwiirmen bis zum Farbenumschlag. Braunschwarze Nadeln; U. in Chlf., wl. in Eg., CH3OH, A. Spektrum in A.: 640— 620, 560—535, 520—490. — Die Lsg. des Chlormethoxydimethylhamins in Py. zeigte nach 20 Stdn.
Stehen ein hamochromogenahnliches Spektrum; aus der Lsg. wurde m it HC1 ein dem Dichlordimethylhamin opt. gleicher Stoff gefallt, so daB offenbar Pyridin eine Veranderung bewirkt. Bei der folgenden Spaltung m it Eg.-HBr entstand daher (?) Chlorbromdimethosymesoporphyrin. (Ztschr. physiol. Chem. 180. 270—85. 4/2.
Stuttgart, Techn. Hochsch.) . BERGMANN.
Gunnar Blix und Gerhard Lówenhielm, U ber die Oxydation von Cholesterin durch molekularen Sauerstoff. Vff. stellten fest, daB die Bldg. von Oxycholesterin beim Erhitzen yon Cholesterin an der Luft auf Tempp., die wenig iiber dem F. desselben liegen, oder beim Erhitzen von Cholesterinsuspensionen der Wrkg. des atmosphar. 02 zuzuschreiben ist. Sie bestatigen den Befund von ROBERTSON (Austral. Journ.
Exp. Biol. Med. Sci. 2. 83), daB Suspensionen von r e i n e m Cholesterin selbst bei 90— 100° bestandig sind. Die Bldg. von Oxyeholesterin beim Erhitzen an der Luft wird durch die katalyt. Wrkg. gewisser Verunreinigungen des Cholesterins, wie sie dem aus Gallensteinen gewonnenen, nicht ganz sorgfaltig gereinigten Prod. anhaften, bedingt. Nach Yerss. der Vff. begiinstigen Alkaliseifen die Oxydation in hohem Grade.
Bei einer Reihe anderer hydrophiler Kolloide, w ie Proteine u. hochmolekularer Kohlen- hydrate war kein EinfluB nachzuweisen; ebensowenig wirlcten hohere Fettsiiuren, Triglyceride u. Schwermetallsalze. Die Wrkg. der Seifen wird in der Hauptsacke ais eine peptisierende betrachtet. Die bei den Verss. gemachten Beobaehtungen lieBen die hohe Bedeutung des Kolloidzustandes des Cholesterins, besonders seines Dispersitats- grades fiir die Oxydierbarkeit der Substanz durch molekularen Sauerstoff erkennen.
(Biochemieal Journ. 22. 1313—22. 1928. Upsala, Univ.) MURSCHHAUSER.
Mona Spiegel-Adolf, Neue Beitrdge zur Frage der Eiweipdenaturierung. I. Mitt.
Alkoholdenaturierung. (Ygl. C. 1927. II. 2316.) Hitzeyerandertes Pseudoglobulin kann nur in sehr beschriinktem MaBe durch die Bedingungen, die die Veranderungen des hitzeyeranderten Serumalbumins zum Verschwinden bringen, wieder wasserl. gemacht werden. Bei Serumalbumin ist erst bei einer Endkonz. von 90% A. das Filtrat eiweiBfrei, bei Eialbumin u. Pseudoglobulin genugen niedrigere A.-Konzz. Die bei 6-wochent- licher A.-Einw. u. bei einer solchen von wenigen Tagen beobachtetcn Veranderungen der Proteine stimmen ąualitatiy u. quantitativ weitgehend iiberein. Diese Verande- rungen sind bei den einzelnen Proteinen verschieden. Wahi'end es nicht gelang, mehr ais % des gesamten Serumalbumins zu denaturieren u. auch der denaturierte Teil durch Behandlung mit verd. Lauge wieder vollstandig 1. gemacht werden konnte, war es prakt. nicht móglich, das durch Einw. von A. gefallte Eialbumin wieder wasserl.
zu machen. Pseudoglobulin scheint eine Mittelstellung einzunehmen, der iiberwicgendc Teil desselben ist aber wahrscheinlich bzgl. seiner Loslichkeit in W. irreyersibel yer- andert. Ggw. von Sauren kann u. U. die Menge des bei Einw. von A. wasserl. bleibenden Serumalbumins verdoppeln, Ggw. von NaCl das Wiederlóslichwerden des gefallten Serumalbumins prakt. vollstandig yerhindern. A.- u. Hitzedenaturierung weisen bei den untersuchten Proteinen yerschiedene Ahnlichkeiten auf. D ie Wrkg. des A. besteht wahrscheinlich hauptsachlich in einer Entziehung yon Hydratwasser, die dann die Ursache sekundarer Yeranderungen in der EiweiBlsg. sein kann. Die Tatsache, daB die durch Hitze oder A.-Einw. heryorgerufenen Veranderungen bei Serumalbumin durch yerd. Lauge riickgangig gemacht werden kónnen, spricht gegen Hydrolyse u.
fiir die Deutung durch Anhydridbldg., yielleicht unter Ringschlufi. (Biochem. Ztschr.
204. 1— 13. 1/1. Wien, Univ.) Kr u g e r.
Hans H. Weber und D . Nachmannsohn, Die Unabhdngigkeit der Eiweifihydra- tation von der Eiweijiionisation. Vff. untersuchen die Abhangigkeit der Siwei/Shydra- tation von der EiweiBionisation mittels folgender Methoden, die nur Hydratations- vorgiinge, aber keine osmot. W.-Aufnahme anzeigen: 1 . Best. des Hydratationsyol.
yon isoelektr. u. ionisiertem EiweiB durch yergleiehende Messung des „nichtlosenden
1 9 2 9 . I . D . Or g a n i s c h e Ch e m i e. 2 7 8 7 Raumes“ ; 2. Best. der Anderung der Hydratationskriifte durch Messung der Vol.- Anderung des Gesamtsystems EiweiB + W. bei der Ionisierung u. Entionisierung;
3. Best. der Anderung der Hydratationscnergic durch Messung der Ionisierungs- bzw.
Entionisierungswarme. — 1. Hydratationsyergleiche m it H ilfe schwach adsorbierbarer Krystalloide sind einwandfrci, falls der nichtlosende Raum fiir so hohe Krystalloid- konzz. gemessen wird, daB seine Grófie konzentrationsunabhangig ist. Verss. an E i
albumin oder Globulin -f- Glucose ergibt Unabhangigkeit des nichtlósenden Raumes vom Ionisationsgrad; der nichtlosende Raum betragt fiir 1 g Eialbumin (Eigenvol.
10,72 ccm) 1 ccm, fiir 1 g Globulin 1,3 ccm; der gróBere Wert beim Globulin spricht dafiir, daB die geringere Lósliehkeit desselben nieht auf einer geringeren Affinitat zum W., sondern auf einer hóheren Affinitat der Globulinteilchen zueinander beruht. Der nichtlosende Raum scheint fiir alle EiweiBkórper yon derselben GróBenordnung zu sein. 2. Messung der Vol.-Anderungen beim Mischen von Glykokoll-Lsgg. m it Lsgg.
yon N a2SOit N H i SGAr, NaCl bzw. NaNOs yerschiedener Konzz., yon N H4SCN-Lsgg.
m it HGI-, NaCl, Na2S 0 4- bzw. N aN 0 3-Lsgg., yon Na2S 0 4-Lsgg. u. NaOH-, NaCl- bzw.
HCl-Lsgg., von Glycerinlsgg. m it NH,SCN-, HC1-, N a N 0 3-, NaOH- bzw. Na2S 0 4-Lsgg., von Gltccosehgg. m it N H4SCN-, HC1-, NaCl-, N aN 03- bzw. Na2S 0 4-Lsgg., yon wss.
A . m it NH.jSCN-, HC1-, NaCl- bzw. Na2S 0 4-Lsgg., von Glykokollchloridlsgg. in HC1 m it Lsgg. von N H4SCN, HC1, NaCl, yon Na-Glykokollat bzw. Na-Albuminat in NaOH m it Lsgg. von N H4SCN, NaOH, Na2S 0 4 u. yon Albuminlsg. m it Lsgg. von N H 4SCN, NaCl, Na2S 0 4 u. Diskussion der Resultate im AnschluB an die TAM M ANsche T h e o r ie des „inneren Druckes“ . Bei der Ionisation von Albumin, Globulin, Glykokoll oder Alanin wird keine Vol.-Kontraktion erhalten, wie bei starker Hydratationssteigerung zu erwarten ware, sondern eine Dilatation; diese betragt bei der Bldg. von 1 -n. Aqui- yalent Ampholytsauresalz 7— 9 ccm, bei der Bldg. von Ampholytalkalisalz 16— 23 ccm.
Die Vol.-Anderung ist also charakterist. fiir die reagierende Gruppe (NH2- oder COOH- Gruppe) u. nieht wesentlich abhangig vom Bau des Mol. Diese grundsatzliche Gleich- heit derVol.-Anderung bei derlonisation hochmolekularerProteine u. einfachster Amino- siiuren spricht sehr deutlich gegen die yon Pa u l i angenommene Sonderstellung der Hydratationsfahigkeit von EiweiBionen. Die Vol.-Anderung ist unabhangig von der Art der verd. Saure bzw. Lauge (HC1, H N 0 3, NaOH, Ba(OH)2). Werden die ionisierten Ampholyte durch Neutralisierung der sauren bzw. alkal. Lsgg. wieder entionisiert, so tritt in dem gesamten KreisprozeB die der Bldg. von 1 Mol. W. aus H' u. OH' ent- sprechcnde Vol.-Zunahme von 22 ccm pro n. Aquivalent auf. D a die W.-Bldg. der einzige chem. Vorgang in der Summenformulierung des Kreisprozesses ist, muB offenbar am SchluB die Lyophilie der Ampholjrte dieselbe sein wie am Anfang. D ie T a ts a c h e , daB beim Globulin trotz Elockung die Vol.-Anderung bei der Ionisation durch die Entionisierung yollstandig ruckgangig gemacht w ird, spricht dafiir, daB die Elockung nieht auf einer Abnahme der Affinitat des Globulins zu W., sondern auf einer Zunahme der Affinitat der Globulinteilchen zueinander beruht. 3. Deutet man, was wahrscheinlich zutrifft, die Warmetónung bei der Ionisierung yon EiweiBstoffen ais die Warmetónung der eigentlichen chem. Ionisierungsrk., so bleibt keine mit der Ionisierung yerbundene Hydratationswarme librig; deutet man dagegen die ge- samte lonisationswarme ais Hydratationswarme, so betragt die m it der Ionisation yerbundene Steigerung der Hydratationsenergie selbst bei maximaler Ionisierung nur ea. 3% der Hydratationsenergie des elektroneutralen EiweiB. — Das W.-Anziehungs- vermógen der ganzen EiweiBlsg. (osmot. Druek) u. die gesamte W.-Aufnahme durch die einzelnen Eialbuminteilchen zeigen die bekannte starkę pa-Abhangigkeit. Aus der Viscositat laBt s ic h n a c h der E lN S T E lN s c h e n Eormel das Vol. yon 1 g Albumin in Lsg.
dann reeht einwandfrci berechnen, wenn das Vol. der dispersen Phase 12% des Gesamt- vol. der Lsg. nieht iiberschreitet. Es ergibt sich dabei, daB das Vol. der dispersen Phase fiir 1 g Albumin m it der Ionisation auf fast das 10-fache waehst (von ca; 2,0 ccm bei
1 g isoelektr. Eialbumin auf ca. 15 ccm beim Viscositatsmaximum). — D ie Ergebnisse der Vff. liefern keine A n lia lts p u n k te fur eine Abhangigkeit der EiweiBhydratation yon der EiweiBionisation. Dadurch wird auch allen Hydratationstheorien yitaler Arbeits- leistungen die entscheidende Grundlage entzogen. (Biochem. Ztschr. 204. 215— 52.
1/1. Berlin, Uniy. u. Munster [Westf.], U niy.) Kr u g e r. James B. Conant, Organie syntheses. By various authors. London: Chapman & Hall 1929.
(10S S.) S°. 8 s. Od. net.
2 7 8 8 E . B i o c h e m i e . — E „ . P f l a n z e n p h y s i o l o g i e a s w . — E 4. T i e r c h e m i e . 1 9 2 9 . I .
B. Biochemie.
E s. P flanzenphyslologle. B akteriologio.
C. Kucera, Neue Untersuchungen iiber die Verminderung des Viłamin-B-Gehalles in Getreide und Leguminosen im Lauf der Keimung. (Vgl. C. 1929. I. 2065.) Im Roggen ist Yitarain B nach 6-tagigem Keimen, in Weizen u. Gerste nacli 18-tagigem Keimen nicht mehr nachzuweisen. Leguminosen besitzen noch nach 28-tagiger Keimung 15%
ihres urspriinglichen Vitamingehaltes. (Zeitsclir. Tierziiehtung u. Ziichtungsbiol. 18.
3 3 7 — 390. Sep.; Compt. rend. Soc. Biologie 100. 429—30. 15/2.) Wa d e h n. Fr. Sinioilik. Gehalt der Leguminosen an Vitamin G wahrend der Keimung. Die Leguminosen bilden Vitamin C wahrend der Keimung sclmeller ais die Getreidearten.