DIE NATURWISSENSCHAFTEN
17 . Jah rgan g 26- April 19 29 Heft 1 7
Das Hämoglobin und seine biologische Bedeutung.
Von
Jo s e p h Ba r c r o f t,Cam bridge (England).
Vortrag in einer Vollversammlung der Societe de Biologie in Paris am 25. und 26. Mai 19281.
In diesem V o rtrag soll versuch t werden, die in biologischer H insicht bedeutungsvollen E ig e n schaften des H äm oglobins m it seinem chem ischen V erhalten, sow eit es uns bis heute bekannt ist, in Beziehung zu setzen.
I. D ie hervorragendste und wichtigste E ig e n schaft des Hämoglobins ist seine F ähigkeit, sich mit Sauerstoff zu verbinden, u nd zwar in einem Verhält
nis, das von dem a u f das H äm oglobin einw irkenden partiellen Sauerstoffdruck abhängt.
Ich werde in folgendem von der F ä h ig k e it des H äm oglobins sprechen, sich m it dem labilen S au e r
stoff zu verbinden, im G egensatz zu dem S au e r
stoff, der nur durch chem ische R edu ktion sm ittel abgespalten werden kann.
P o rph yrine. H äm oglobin w ird im lebenden O r
ganism us synth etisch aufgebaut. T ro tz der kürz
lich von
Ke i l i ngem achten Entdeckun g, daß dem Häm oglobin verw an d te K ö rp er in der N atu r w eit verb reitet Vorkom men, ist es dennoch w ahrschein
lich, daß der tierische O rganism us die wesentlichen Teile des M oleküls durch Synth ese aufbauen kann, wenn auch ihre A ufnahm e aus der N ahrung und A ssim ilation m öglich ist. W ie geht nun diese Syn th ese vo r sich?
B etrach ten w ir zunächst das H äm atin. Vom P vrro lrin g ausgehend
HCn---- nCH r ^ l
H C N
N H H C ^ y C H
CN
kom m en w ir zum D ip y rro l
und gelangen schließlich zum K e rn des P o rph yrin s (Form el nach
Kü s t n e r ( 2 ) 2.II H
— C = !
H C N H
N
N H
N CH
1
hL j
M etallo- P o rp h y r ine. B is hierher finden w ir 1 Übersetzt von
G . Le m m e l,Assistent der Med.
Univ.-Klinik Leipzig.
2 Die Küstnersche Formel wird der von
Ha n s Fi s c h e rangegebenen vorgezogen, denn selbst dieser Autor scheint sie jetzt angenommen zu haben (3).
Eine ausgezeichnete Darstellung der Chemie der Por
phyrine wurde von M.
Ja v i l l i e rveröffentlicht.
(Bull. Soc. de Chim. biol., 8, 664 (1926).
Nw. 1929
keine Spu r einer Substanz, die leicht o x y d ie rt oder red u ziert w erden könnte. E s h andelt sich nun zu
nächst darum , eine m etallische V erbindung des P o rp h yrin s zu erhalten. Solche Verbindungen w u r
den künstlich m it vielen M etallen h erg e stellt:
E isen , K u p fer, K o b a lt
[ La i d l a w(4)], Zink
[ Sc h u l z ( 5 ) ] ,
N ickel, Zinn
[ Mi l r o y ( 6 )],A lu m i
nium, Silber, N atrium , K a liu m [R .
Hi l l ( 7 ) ] .E r s t hier beginnt die M öglichkeit von O xydation und R ed u ktion . Doch nur 3 dieser Substanzen sind einer solchen R e ak tio n fähig, näm lich die P o rp h yrin e des Eisens, K o b a lts und M angans. Die Zahl der Stoffe, aus denen das H äm oglobin h ervor
gehen könnte, w ird also sehr klein, und m an e r
kennt gleichzeitig, daß wenn sich auch diese K ö rp er o xyd ieren lassen, es sich doch nicht um eine labile V erbindung m it dem Sau erstoff handeln kann. D er letzte S ch ritt ist schließlich die V ereinigung des M etallporph yrins m it dem Protein.
Von den drei übrigbleibenden M etallporph yri
nen kann nur eins sich m it dem Protein vereinigen, näm lich die E isen verbin du n g (8). Von der großen Menge von P orph yrinen und M etallen, die zur B il
dung eines R espirationspigm entes h ätten verw en
det w erden können, scheint sich also nur ein M e
ta ll zu eignen, und nur ein P orp h yrin findet sich w eit verb reite t in der N atur.
Ich betone besonders „w e it verb reite t“ und ,,in der N a tu r“ , und m öchte zu letzterem noch be
m erken, daß es wie R .
Hi l lund
Ho l d e ngezeigt haben, zw ar technisch m öglich ist, auch aus ande
ren P orph yrinen als dem P ro to p o rp h yrin ein H äm oglobin herzustellen — z. B . dem M eso-Por- p hyrin und dem H äm ato -P o rp h yrin — doch fin den sich diese H äm oglobine nicht in der N atu r.
Chlorocruorin. In kleiner M enge kann m an je doch ein anderes H äm oglobin in der N a tu r an
treffen, das nicht aus dem Pro to po rp h yrin h ervor
gegangen ist. E s w urde von
Mi l n e- Ed w a r d s (9)und de
Qu a t r e f a g e s (i o)zuerst als grünes P ig m ent in dem R u n d w u rm Chloronem a E d w ard si beobachtet und von
Ra y La n k e s t e r (i i),der seine A bsorption sstreifen studierte, Chlorocruorin genannt. E r fand, daß die Streifen dieses Pigm en
tes nach O xydation und R ed u ktion Ä hnlichkeiten m it denen der entsprechenden H äm oglobinverbin
dungen aufw eisen. K ü rzlich untersuchte F o x (12) seine E igen sch aften im einzelnen. E s bildet eine vollständige R eih e von Pigm enten, die denen des Protoporphyrin -H äm oglobins gleichen, sich che
m isch ab er durch ihr verschiedenes P orp h yrin un
terscheiden.
D ie F ra g e liegt nahe, w arum sich das Chloro-
19
2
Ö2B
arc ro ft: Das Hämoglobin und seine biologische Bedeutung.
T Die N atur- L Wissenschaftencruorin nicht w eiter in der N a tu r v e rb reite t h at.
E in e abschließende A n tw o rt d a ra u f läß t sich zw ar nicht geben. Im m erhin kennen w ir eine Tatsach e, die vielleich t den Schlüssel dieses Problem s bild et:
Sogar bei A tm osphären dru ck und Zim m ertem pera
tu r s ä ttig t sich Chlorcruorin nich t völlig, sondern nur zu 90% m it S au ersto ff (F o x ).
D ie Bedeutung des Globins. B ish e r haben w ir nur von der H äm atinkom ponente des H äm oglo
bins gesprochen; die E igen sch aften seines Globins verdienen jedoch nicht w eniger B each tung. H äm a tin verb in d et sich m it einer großen R eih e stick sto ffh altiger Su bstan zen und bild et m it ihnen die G ruppe der H äm ochrom ogene. B e r t in - S a n s und
Mo i t e s s i e r ( 1 3 )
und
Di l l i n g ( 1 4 )wußten schon, daß eine B ild u n g vo n H äm ochrom ogen ohne stick sto ffh altige V erbindungen nicht m öglich ist. Ih re eigentliche B ed eu tu n g w urde von
An s o nund
Mi r s k y ( 1 5 )
a u f gedeckt und w ir wissen, daß H ä m atin sich m it ihnen in der gleichen W eise v e r
ein igt w ie m it dem Globin. So w urden H äm ochro
m ogene durch E in w irk en von reduziertem H äm a
tin au f A m m oniak, H ydrazin, P yrid in , Piperidin, N ikotin, G lyk ok oll, Album in hergestellt, und schließlich auch das spezielle, uns seit langem be
k ann te H äm ochrom ogen als V erbindung des redu
zierten H äm atins m it einem durch die chem ische B eh an d lung verän d erten (,,denaturation“ ) Globin.
K ein e dieser Substanzen ist im stande, sich m it la bilem S au ersto ff zu verbinden, einzig und allein H äm oglobin, die V erbindung vo n H äm atin m it einem nicht d enaturierten Globin ist hierzu be
fähigt.
So find et sich im ganzen R eich der Porph yrine, M etalle und Stick stoffverb in d un gen nu r eine ein
zige V erbind ung eines M etallporph yrins m it einem stick sto ffh altigen K ö rp er, die sich als R esp iratio n s
pigm ent durchgesetzt h at, näm lich die V erein i
gung des Eisenprotop orp h yrin s m it dem nicht v e r
änderten Globin.
H äm ocyanin. D iese B etrach tu n g der „n a tü r
lichen A uslese der geeignetsten V erbin d u n g“
könnte uns befriedigen, wenn nicht zwei m itein
ander in gewissem Zusam m enhang stehende F r a gen u n gek lärt blieben.
1. W ir wissen nicht, w ie der labile S au erstoff an d as H äm oglobin gekettet w ird. 2. E s h a t sich eine Substanz in der E n tw icklu n g des T ierreiches eine gewisse Z eitlang als respiratorisches Pigm en t beh auptet, die in ihrem M olekül kein M etallopor- p h y rin enthält, das H äm ocyanin.
In seinen Beziehungen zu G asen ähnelt es dem H äm oglobin m ehr als irgend ein anderer bekan nter K ö rp er, und dennoch ist es kein E isen- sondern ein K u p fe r salz und en th ält keinen Porph yrin kern . T ro tz dieser U nterschiede zeigt das H äm ocyanin dieselbe F o rm der Sauerstoff-D issoziation sku rve und schließlich b esteh t fa s t dieselbe, wenn auch nicht ganz gleiche R e zip ro z itä t zwischen S au e r
sto ff und K oh len säure (16), (17), (18).
D ie Bedeutung des E isen s. O bwohl reduziertes wie O xyhäm oglobin gleicherw eise als Ferrosalze er
scheinen, d a rf m an d arau s nicht schließen, daß das E isen bei der V ereinigung des labilen Sau erstoffs m it dem H äm oglobin eine nebensächliche R o lle spiele. M ehrere T atsach en sprechen fü r seine B e deutung :
1. D as P o rp h yrin kann nur sehr schw er von dem O xyhäm oglobin abgespalten werden, w ährend es sich sehr leicht von dem reduzierten H äm oglobin trennen läßt.
2. D er Ü bergang vo m Ferro- zum F errisalz, d. h. die V erw and lu ng vo n O xyhäm oglobin in M ethäm oglobin1, nim m t der V erbindung die F ä h ig keit, eine labile V ereinigung m it dem Sau erstoff einzugehen.
I I . D ie zweite Eigenschaft des H äm oglobins von biologischer Bedeutung ist sein Vermögen, das B lu t zum Transport beträchtlicher M engen von K o h len säure zu befähigen, ohne daß sich der K ohlensäure
druck bei der Durchströmung der Gewebe in erheb
lichem M aß e verändert zeigt.
D ie K u rv e , die das G leichgew icht zwischen B lu t und K oh lensäure ausdrückt, w urde von
Ja q u e t(21) und sp äter vo n
Bo h r(22) aufgestellt. D urch V ergleich der D issoziationskurven fü r B lu t und
— > - Sauerstojfdrc/ck in mm
Fig. 1. Dissoziationskurven:
A . Hämoglobin in Wasser bei 26° C.
B . Hämocyanin, pa = 7,35, bei 2 3 0 C.
P la sm a zeigte
Ja q u e t,wie viel m ehr K ohlensäure das B lu t im V ergleich zum P la sm a bei zwei be
liebigen D ru cken in der N ähe von 40 m m Q ueck
silber aufnim m t. D em zufolge spielen die B lu t
körperchen eine ganz hervorragende R olle.
D ie P u fferw irk u n g des Hämoglobins. D ie W ir
kungsw eise w urde zuerst von
Zu n t zund
Lo e w y(23) d argestellt, ihre A u ffassu n g sp äter vo n
Ch r i s t i a n s e n, Do u g l a sund
Ha l d a n e(24),
Ha s s e l b a c h(25), L . J .
He n d e r s o n(26) und vielen än
dern b estätigt. Ih re r A nsich t nach vereinigt sich die K oh lensäure nicht d irek t m it dem H äm oglo
bin, sondern m it dem N atriu m unter B ild un g von N atriu m carb on at. A b er auch das H äm oglobin, das eine Säure w ie die K ohlensäure darstellt, ist bestrebt, das N atriu m an sich zu reißen. O xy-
1 Co n a n t
ist der Ansicht, daß der wesentlichste Unterschied zwischen Methämoglobin und Oxyhämo
globin darin besteht, daß sich das Eisen im ersteren
in der Ferri-, in letzterem dagegen in der Ferro-Form
befinde. Da
Ni c l o u x,der die Zusammensetzung des
Methämoglobins wahrscheinlich gründlicher als irgend
ein anderer erforscht hat, diese Annahme teilt, kann
sie wohl als sicher stehend angesehen werden.
Heft 17. 1
26. 4. 1929J Ba r c r o f t:
Das Hämoglobin und seine biologische Bedeutung.
2 6 3häm oglobin ist nun eine viel stärkere Säure als reduziertes H äm oglobin (27), (28). .Wenn daher das B lu t in den G ew ebscapillaren Sauerstoff ab gibt, kann sich die B ase leichter m it der K oh len
säure verbinden, und um gekehrt w ird bei der Sauerstoffau fnahm e in den Lungen die K oh len
säu re eher aus dem B lu te ausgeschieden.
Ü ber den M echanism us dieser V orgänge ist in den letzten Ja h re n so viel gesprochen worden, daß ich hier nur kurz d arau f einzugehen brauche.
E r hängt, wie w ir gleich sehen werden, offenbar ganz davon ab, in welcher W eise der Sau erstoff an das H äm oglobin gebunden ist. A uch hier be
gegnen w ir wieder der Tatsache, daß das H äm o- cyanin, trotz seiner von dem H äm oglobin grund
verschiedenen Stru k tu r, gleichartige E igen sch af
ten aufw eist. A us seiner alkalischen L ösu ng ist die K ohlensäure bestrebt, Sauerstoff auszutreiben und die G leichgew ichtskurve des H äm ocyanins zeigt die gleiche Form wie die des H äm oglobins (29), (16), (17).
C
0
2 HämoglobinAls Als Natrium - Als
Lösung Natrium bicarbonat Hämoglobinat H b-Säure
Als A ls Natrium -
Natrium bicarbonat Hämoglobinat
Natrium
COa Hämoglobin (Oxy)
A ls N atrium Als Natrium- Als
frei gelöst bicarbonat O xy-Häm oglobinat frei Säure
j A ls Natrium - A ls Natrium -
j bicarbonat | Oxy-Hämoglobinat
Natrium
Fig. 2.
E in e spezifische W irku n g scheint die K o h len säure w eder in bezug au f H äm oglobin noch auf H äm ocyanin auszuüben. Sie ve rh ä lt sich ledig
lich als Säu re, indem sie die W asserstoffionen
konzentration der Flü ssigk eit ändert.
I I I . D ie dritte grundlegende Eigenschaft von bio
logischer Bedeutung ist eine ausreichende Löslichkeit.
D er ganze V organg des organischen Lebens höherer Tiere beruht auf der intensiven S au erstoff
versorgu ng der Gewebe, die wieder dadurch e r
m öglicht wird, daß B lu t 60 m al m ehr Sauerstoff als die gleiche Menge R ingerlösung m it sich führen kann (beide Flüssigkeiten bei 3 7 0 C, dem gleichen Sauerstoffd ru ck von 100 mm ausgesetzt). D a 1 g H äm oglobin sich nur m it 1,3 4 ccm Sau erstoff v e r
einigt, muß das H äm oglobin, um seinen Zw eck erfüllen zu können, selbstverständ lich außerordent
lich löslich sein. E s ist daher bem erkensw ert, daß H äm atin nur eine sehr w enig lösliche Substanz ist, obwohl es den E in d ru ck einer gewissen Löslichkeit erw ecken kann, wenn es in einem schützenden kol
loidalen M edium vom H äm oglobin getrennt ist.
H äm atin ist also, wie gesagt, eine im wesentlichen unlösliche Substanz, und das trifft auch für die m eisten seiner stickstoffhaltigen Verbindungen zu.
A u s der großen R eih e der H äm ochrom ogene sind
nur einige wenige leicht löslich; die G lobinverbin
dung nim m t jedoch in dieser Beziehung eine Sonder
stellung ein (30). M an muß daher die außerge
wöhnliche L öslich k eit des Pigm entes, die sowohl für die Sau ersto ffk ap azität wie fü r die P u ffe r
w irkun g von B edeutung ist, als eine dem Globin zukom mende E igen sch aft ansehen.
D as H äm oglobin ste llt ungefähr 14 % des B lu tes dar. In den roten B lu tkörperchen findet es sich jedoch in einer K onzentration von 35 %. Nun erscheint aber das H äm oglobin innerhalb der roten B lu tkörperchen als in L ösu ng befindlich, d. h. das Gleichgew icht des System s Sauerstoff-W asser-H ä- m oglobin, in welcher A rt es sich auch in den E ry th ro c y te n befinde, ve rh ä lt sich wie ein ein- phasisches S ystem . E in e 35p roz. H äm oglobin
lösung konnte von
Ad a i r(31) jedoch nur bei Tieren m it besonders leicht löslichem H äm oglobin her
gestellt werden. D as H äm oglobin anderer Tiere, z. B . des M eerschweinchens, k ry sta llisie rt sofort aus, wenn m an die S tru k tu r der roten B lu tk ö rp er
chen zerstört. D urch die Aufspeicherung des H ä m oglobins in B lu tkörperchen erreicht der K ö rp er viel, w ovon sp äter gesprochen werden soll. H ier m öchte ich nur bem erken, daß es dem O rganism us m öglich wird, den gesam ten Sauerstoff, den das B lu t m it sich führt, bis in die kleinsten Gefäße zu schaffen. W äre das H äm oglobin in Lösung, wie im B lu te der W ürm er, dann würde sich im B lu tgefäß nur ein zentraler A chsialstrom der B lu t
flü ssigkeit bilden und in Berü hrun g m it der G e
fäßw and eine stagnierende Zone entstehen, eine höchst unw irksam e A nordnung (32).
H äm ocyanin wird, soviel w ir wissen, niem als von B lutkörperchen m itg efü h rt; m öglicherweise ist es keiner der A npassungen fähig, durch die sich d as H äm oglobin auszeichnet, und das m ag auch einer der Gründe sein, w eshalb es sich nicht über die M ollusken hinaus behauptet hat.
A ntagonism us zwischen E ise n und K u p fer. E s scheint beiläufig bem erkt, als ob E isen und K u p fer nicht bei ein und dem selben T ier als G rundlage des B lutpigm entes V erw endung finden. B ei der H elix pom alia w ird H äm ocyanin als B lu tp igm en t verw endet, während das scheinbar wertlose H ä m atin in to r m von H elicorubin ausgestoßen wird, eine Substanz, die den A u sgangspu n kt der schönen spektroskopischen Forschungen von
Dh e r e(33) bildete.
Soviel über die drei hervorragenden E ig e n schaften des H äm oglobins von biologischem In teresse, E igenschaften, die nicht Einzelheiten be
treffen, sondern die G rundlage der Problem e bil
den. V on ihnen gehen w ir nun zu anderen, nicht w eniger anziehenden und schönen Erscheinungen über, die m ehr m it den feineren Vorgängen desLebens verbunden sind.
IV . D er vierte biologisch wichtige P u n k t betrifft die A ffin itä t des Hämoglobins zum Sauerstoff, die dem B e d a rf des T ieres dngepaßt sein muß.
E s gibt zwei M öglichkeiten, die A ffin itä t des H äm oglobins zum Sau erstoff zu regeln: 1. E in m al
19*
2 6 4 Ba r c r o f t:
Das Hämoglobin und seine biologische Bedeutung.
r Die N atu rw issenschaften
m it H ilfe der T atsach e, daß es eine große A u sw ahl vo n H äm oglobinen m it verschiedenen spezifischen A ffin itäten gibt. 2. D urch V eränd eru ng der A ffin i
tä t selbst, dadurch, daß das H äm oglobin in ein günstiges um gebendes M edium gebracht wird.
D ie Spezifität des H äm oglobins in Beziehung zur A ffin itä t fü r Sauerstoff. D ie H äm oglobine v e r
schiedener Tiere haben sehr verschiedene A ffin i
täten zum Sauerstoff, wie es
Do u g l a s, Ha l d a n eund
Ha l d a n e(34) nachgew iesen haben. E s ist nicht leicht, einen W ert fü r diese A ffin itä t anzu
geben, da in bezug au f die hyberbolische F o rm der K u rv e , die das G leichgew icht zwischen reduzier
tem H äm oglobin, O xyhäm oglobin und Sau erstoff ausdrückt, noch U nklarheiten bestehen. In den folgenden A bschnitten werden w ir m it ausreichen
der A nnäherung die K u rv e als H yperbel annehm en und die R eak tio n als durch die G leichung:
(H b
02) = K (
02)(Hb) ausgedrü ckt ansehen.
D iese B eziehung w urde für Lösungen von un
gefähr 1 T e il H äm oglobin auf 1000 Teile W asser aufgestellt. D ie H äm oglobine sind nur bei einer re la tiv kleinen Zah l von Tieren in bezug auf ihre A ffin itä t zum S au ersto ff untersucht worden.
Fig. 3. Dissoziationskurve bei 1 5 0 C, pH = 7,4.
F ig . 3 zeigt die von
Ma c e l aund
Se l i s k a r(35) erzielten R esu ltate. Selb stverständ lich w urden die K u rv e n der F ig . 3 alle bei der gleichen T em peratur a u f gezeich net; aus ihnen können w ir jedoch nicht unm ittelbare Vergleiche biologischer A rt ableiten, d a die betreffenden Tiere nicht bei derselben T em p eratu r leben, wenigstens ist ihre K ö rp ertem pera
tu r versch ied en : die einen leben bei gleichm äßiger, die anderen bei wechselnder T em peratur. A uch in diesem F a lle scheinen H äm oglobin und H äm o- c yan in sich zu ähneln.
N ach
Re d f i e l dgibt es spezifische H äm ocya- nine. D ie Eigen sch aften von H äm ocyanin sind zw ar nie in verd ün nten Lösungen geprüft worden, doch wenn m an die K u rv e n von
Re d f i e l d, Co o l i d g eund
Hu r doder die von
St e d m a nund
St e d m a n
m it den K u rv e n für Schafhäm oglobin vergleich t, dann zeigt das H äm ocyanin eine sehr v iel geringere A ffin itä t fü r Sau erstoff als H äm o
globin ; so ben ötigt z.
B .Tin tenfisch- oder K ra b b e n b lu t zur Sauerstoffaufnahm e einen Sau erstoff
druck, der w eit über dem liegt, bei dem S äu getier
häm oglobin bei gleicher T em p eratu r und W asser
stof fionenkonzentration w irksam sein w ürde.
Re d f i e l d, Co o l i d g eund
Hu r dhaben besonders m it dem Tin tenfisch gearbeitet. D ieser ist äuß erst schw ierig am Leben zu erhalten, wenn m an ihn nicht in ein bei A tm osphärendru ck m it Sau ersto ff gesättigtes M eerw asser b rin gt (s. F ig . 1).
Protein und Spezifität. D ie chem ische G ru n d lage dieser S p ezifität scheint in dem Pro tein zu liegen. D er B ew eis hierfür ist größtenteils nega
tiv e r A r t ; es besteht näm lich kein erkennb arer U nterschied zwischen den H äm atins zweier be
liebiger H äm oglobinform en. Indessen sprechen einige B efun d e fü r das B estehen eines spezi
fischen H äm oglobins.
M an erkennt spektroskopisch einen geringen, aber doch ganz deutlichen U nterschied zwischen den A bsorptionsstreifen des H äm oglobins v e r
schiedener T iere. Dies w urde zuerst von
Vl e s(36) gezeigt, der die B eo bach tu n g m achte, daß P ferd e
häm oglobin ein anderes Spektrum zeigt als d as von A renicola. A ndere A utoren (37), (38) b estä
tigten diese B eobach tung und bauten sie w eiter aus.
D ie U nterschiede im Spektru m verschiedener Tiere verschw inden, wenn die H äm oglobine in H äm o- chrom ogene über gefü hrt werden, d. h. wenn das G lobin verän d ert w ird — ein w eiterer B ew eis d a
für, daß das G lobin Sitz der Sp ezifität ist.
E in flu ß der Umgebung au f das Gleichgewicht.
W ir kom m en nun zu der zweiten M öglichkeit, die A ffin itä t des H äm oglobins zum Sau erstoff zu regeln. D ie A ffin itä t kann beeinflußt werden a) vo n der T em p eratu r
[ Pa u l Be r t(39),
Hü f n e r(40),
Ba r c r o f tund
Ki n g(41),
Lo e v yund
Ca s- p a r i(42)]; b) vo n Salzen
[ Ba r c r o f tund
Ca m i s(43)] und c) von Säuren und B asen
[ Bo h r, Ha s s e l b a l c hund
K r o g h(44),
Ba r c r o f tund
Or b e l i
(45),
Ro n aund
Yi p p o(46),
Ad a i r(47)].
D as G leichgew icht zwischen Sau erstoff, H äm o
globin und O xyhäm oglobin ist naturgem äß der A u sd ru ck einer Gleichheit der R eaktionsgeschw in
digkeiten.
Fig. 4. Kurve I bei 1 4 0 C; II bei 26° C; I I I bei 3 2 0 C;
IV bei 38° C.
Heft 17. 1
26. 4. 1929J
B
arcro ft: Das Hämoglobin und seine biologische Bedeutung. 265
D ie F ig . 4 und 5 zeigen deutlich den Einfluß einer Tem peraturerhöhung und einer Ä nderung
i n d e r W a s s e r s t o f f i o n e n k o n z e n t r a t i o n a u f
die G leichgew ichtskurve des H äm oglobins; und na
türlich lassen sich die allgemeinen Kennzeichen
Fig. 5.
D i s s o z i a t i o n s k u r v e n b e i v e r s c h i e d e n e rWasser-
s t o f f i o n e n k o n z e n t r a t i o n . y = S a u e r s t o f f m e n g e n in % .
x =
S a u e r s t o f f d r u c k i n m m .dieser K u rve n bei den entsprechenden K u rve n für Säu getierblut wieder antreffen. Sie zeigen, daß eine Steigerung der T em p eratur ebenso wie eine Erh öh ung der W asserstoffionenkonzentration zu einer V erringerung der A ffin itä t des H äm o
globins für Sauerstoff führen.
Beobachfungsrohr} durch das die Fiüßigkeiten nach ihrer Mischung mit ein er Geschwindigkeit von COOctn/Sekunde hindurchsfrömen
Spektroskope
/ '
Raum in dem die Mischung rorsichj/ehf
Fig. 6.
A = Gefäß mit einer verdünnten Lösung
1Beide reduzierten Hämoglobins. !• unter B = Gefäß mit in Wasser gelöstem Sauerstoff, j Druck.
E in jlu ß der Umgebung au f die Geschwindigkeit der Reaktionen des Hämoglobins. D er Einfluß des p a und der T em p eratur auf das G leichgew icht zwischen H äm oglobin und S au erstoff ist jedoch noch w eiter führenden U ntersuchungen zugänglich.
Die Fo rm el H b +
02 = H b
02 beruht natürlich auf dem Gleichgew icht zweier entgegengesetzter R e ak tio n e n :
H b +
02 - * H b
02 und H bO a -> H b + Oa .
Beide w urden in eingehender W eise von
Ha r t r i d g e
und
Ro u g h t o nuntersu cht
( 4 8 ) .Die G eschw indigkeiten dieser R eaktionen sind so groß, daß sie nur sehr schw er zu m essen sind
W erden die experim entellen Bedingungen so ein
gerichtet, daß die M essungen so langsam wie m ög
lich vo r sich gehen, dann muß m an bei der R e a k tion
H b +
02 H bO a
m it Zeiteinheiten von T ausendsteln von Sekunden und bei der R eak tion
H b
02 -► H b +
02 m it H u ndertsteln von Sekunden rechnen.
30
20
W
1 1 ^
30 60 '0,033 0,035 0,037
Fig. 7.
A . Als Abszisse: Wert der Konstanten der Reduktions
geschwindigkeit. Als Ordinate: Temperatur in Zenti- graden.
B . Als Abszisse: Reziproker Wert der absoluten Tem
peratur. Als Ordinate: Logarithmus der Konstanten der Reduktionsgeschwindigkeit.
Einfluß der Temperatur auf die Reduktionsgeschwin- digkeit des Oxyhämoglobins.
Die erste dieser R eaktionen lief unter den spe
ziellen Versuchsbedingungen m it einer etw a 17 m al größeren Geschw indigkeit ab als die zweite.
E s ergeben sich folgende beachtensw erte T a t
sachen :
1. E in e Ä nderung des p a h at keinen E influ ß auf die R eak tion
H b + Os HbO„
2. A uch die Tem p eratu r h at keinen Einfluß au f die R eaktion
H b +
02 -► H bO ,
Ordinate: Menge des Oxyhämoglobins.
Die Zahlen am Ende der Kurven geben den pH der Lösungen an. Temperatur: 1 5 0 C.
Vergleich der Reduktionsgeschwindigkeiten einer Oxy
hämoglobin-Lösung. Die Bedingungen sind die gleichen,
nur die Wasserstoff ionenkonzentration wurde geändert.
266
Ba r c r o f t:Das Hämoglobin und seine biologische Bedeutung. [
Die N atu rwissenschaften
3. E in e T em peraturerhöhung vergröß ert d a gegen die G eschw indigkeit der R eak tion
H bO a -> H b +
02
Fig. 9.
Abszisse: pH der Lösung.
Ordinate: Konstante der Reduktionsgeschwindigkeit.
Die Vierecke stellen die mit einer Probe Blut erhaltenen Werte dar. Die Kreise, die Werte mit einer anderen
Blutprobe.
4. D ie R e ak tio n H b
02 -> H b + Oa w ird von einer V erän d erun g der W asserstoffionenkonzen
tratio n nur innerhalb eines gewissen begrenzten G ebietes, näm lich zwischen p H = 5,5 und p a
= 7,5 beeinflußt, d. h. in der U m gebung des iso
elektrischen Punktes. Diese A ffin itä t des H äm o
globins, das m an m it dem um gebenden Medium (T em peratur und W asserstoffionenkonzentration) ins G leichgew icht gebrach t hat, w ird vo llstän d ig durch das M edium selbst reguliert. D iese R e g u lierung erstreck t sich sowohl au f die Trennung vo n S au erstoff und H äm oglobin als auch, eben
falls unter dem E in flu ß des um gebenden Mediums, a u f die G eschw indigkeit der V ereinigung des S au erstoffs m it dem B lu tfarb sto ff. Im übrigen dürfen w ir nicht übersehen, daß die R eak tion
H b +
02 - * H bO a
keinen Tem peraturkoeffizien ten aufw eist — ein rech t auffallendes V erh alten des H äm oglobins.
V . D er fünfte P u nkt von biologischem Interesse ist die M öglichkeit einer A npassung des Hämoglobins an die durch die Tem peratur hervorgerufene V er
änderung der Umgebung.
E s ist m ir oft als so w underbar aufgefallen, daß in einem T ier wie dem Frosch die T em p eratu r
koeffizienten für alle chem ischen Prozesse inner
h alb des K ö rp ers so aufeinander abgestim m t sind, daß ein harm onisches Zusam m enarbeiten in einem Tem peraturbereich von, sagen w ir 20 — 3 0 0 C m öglich ist. D aß die N atu r zur E rk lim m u n g ihrer höchsten E ntw icklun gsstu fe die E rsch affu n g des W arm b lü ters fü r notwendig hielt, ist sehr w ohl verstän d lich . E s brauch t daher nicht zu ü b erra
schen, daß die bei den verschiedenen Lebensform en gefundenen H äm oglobine sehr verschiedene T em peraturkoeffizienten haben (35). B eim Frosch liegt er besonders tief. D er Gleichgewichtskoeffizient des Froschhäm oglobins für die R eak tion
H b + Oa ^ H b
02
is t ungefähr 2. D ie Sch ild kröte h at ungefähr den gleichen Koeffizienten, bei Plan orbis ist er eher
etw as kleiner, während er sich bei den W arm blütern zwischen 3 und 5 bew egt. Den größten W ert 5 erreich t er beim Menschen. O ffensichtlich ist es bei den K a ltb lü te rn wünschensw ert, daß die che
m ischen R eak tion en des H äm oglobins sich denen des gesam ten O rganism us anpassen. B eim M en
schen sind die Tem peraturschw anku ngen so gering, daß, wenn ih r E in flu ß au f die R eak tio n
H b +
02 ^ H bO a
ü berh aupt von einem Zw eckm äß igkeitsw ert sein soll, der K o effizien t dieser R eak tio n schon durch kleine Veränderungen der Tem p eratu r beeinflußt werden, also einen sehr hohen Tem peraturkoeffi- zienten haben muß. D ie feineren A npassungen werden beim W arm blüter jedoch dadurch erreicht, daß das H äm oglobin in Blu tkörperchen einge
schlossen w ird. B e v o r ich h ierau f jedoch näher eingehe, m öchte ich ein W ort über die W irkungen
Fig. 10. Temperaturkoeffizienten der Gleichgewichts
konstanten der Reaktion Hb +
02 Hb Oa.
vorausschicken, die durch die V erteilung des H ä m oglobins im In nern von B lu tk ö rp ern au f die Sauerstoffd issoziationsku rve ausgeübt werden.
V I. D as M ediu m im In n ern des Blutkörperchens.
D ie Sauerstoffdissoziationskurven aller kon
zentrierten H äm oglobinlösungen zeigen eine m ehr oder w eniger ausgesprochene S-Fo rm , doch stim m en alle A utoren, die sich m it diesen U n ter
suchungen befaßten, darin überein, daß bei einem V ergleich vo n B lu t und H äm oglobinlösung des
selben Tieres unter gleichen Bedingungen die K u rve der H äm oglobinlösung eine w eniger ausgesprochene S -F o rm zeigt als die des B lu tes. E in solcher V e r
gleich füh rt zu dem au ffälligsten E rgebnis beim V ogel (49). Im B lu t der Tau be ist die D issozia
tionsku rve so sta rk geneigt, daß m an fa st von einem kritischen D ru ck sprechen kann, bei dem innerhalb von 1 — 2 mm die H älfte alles gebundenen Sau erstoffs dissoziiert.
B eim Säugetier ist dieser Einfluß geringer, aber doch noch genügend ausgeprägt, um von großer B ed eu tu ng zu sein. D er Ü bergan g des S au erstoffs vo n den Capillaren zum Gewebe hängt vo n der Größe der D iffusion ab, diese wieder von der D ru ckd ifferen z; das O ptim um der D iffusions
bedingungen liegt daher in einem m öglichst hohen
D ru ck zu Beginn der D iffusion (50), (51). E s ist
Heft 17. 1
26. 4. 1929J Ba r c r o f t:
Das Hämoglobin und seine biologische Bedeutung. 267
daher von großer Bedeutung, daß der Sauerstoff in den C apillaren unter dem gleichen D ru ck ab gegeben w ird, unter dem er sich bei seiner A u fn ah me in der Lunge findet. B eim Menschen ve rlie rt das B lu t die H älfte seines Sauerstoffs, bevor sein D ruck au f 30 mm h erabsinkt und 3/4, wenn er auf 20 mm gefallen ist. F ü r eine Lösung m enschlichen H äm oglobins würden die Verhältnisse nicht so günstig liegen. W arum nicht ? E in e genaue A n t
w ort läßt sich d arau f nicht geben. E s ist m öglich, daß es teils eine Folge der größeren H äm oglobin
konzentration in den Blutkörperchen ist, m ög
licherweise ist es auch durch die Tatsache bedingt, daß die W asserstoffionenkonzentration im Innern größer ist als außen und daher der Sau erstoff leich
ter dissoziiert. N äheres können w ir über die B e deutung der K onzentration nicht sagen, ihr E in -
100
90 80 70
% 60
^
5030 20 10
0
--
— -s c , D
■ / f
// /
7
/
M /
1 / / / / y
/ /
1
10 20 30 W 50 60 70 80 90 Sauersfoffdruck in mm
Fig.
i i. Dissoziationskurven:
A. Taube bei 32 °, C. Taube bei 4 2°, B. Hammel bei 32 °, D. Hammel bei 42 °.
fluß bleibt uns noch u nverständlich. W ohl wissen w ir aber, daß sich das H äm oglobin im Innern der Blutkörperchen in einer eigenen A tm osphäre be
findet, w odurch die N atu r in w underbarer W eise erreicht, daß das B lu tp lasm a eine W asserstoff
ionenkonzentration haben kann, die den B ed ü rf
nissen des K ö rp ers am besten entspricht, während sich gleichzeitig im Innern der B lu tkörperchen die W asserstoffionenkonzentration finden kann, die notw endig ist, das H äm oglobin m it optim alen B e dingungen für die A tm ung zu um geben.
Beziehung der Wasserstoffionenkonzentration in Blutkörperchen und P lasm a. U n ter norm alen B e dingungen erh ält der K ö rp er im Innern der roten Blutkörperchen eine W asserstoffionenkonzentra
tion aufrecht', die beträchtlich größer als die des P lasm as ist, und b ew irkt dadurch, daß das H äm o
globin innerhalb der B lu tkörperchen gerade der W asserstoffionenkonzentration ausgesetzt ist, bei der es am em pfindlichsten arbeitet. Noch m ehr:
Die B lu tkörperchenm em bran ist so gebaut, daß jede Ä nderung der W asser stof fionenkonzentration des P lasm as im Innern ungefähr 16 0 % dieser Ä nderung h ervorru ft (62). D ies ist durch den be
kannten H am burgerschen E ffe k t bedingt. Selbst schwache, vom P lasm a au f genomm ene oder in ihm frei gewordene Säuren dissoziieren eine gewisse Menge N aCl. D ie B lu tkörperchenm em bran ist für
Chlorionen durchlässig, jedoch undurchlässig oder nicht ganz so durchlässig fü r N atrium ionen. Die Chlorionen w andern in das B lu tkörperchen und suchen sich dort m it allem zu verbinden, w as sie an B asen finden können. Die am leichtesten zu
gänglichen B asen sind die an das H äm oglobin ge
bundenen. So w ird durch eine einzige A nordnung die W asser stof fionenkonzentration im B lu tk ö rp e r
chen gehoben und die A ffin itä t des H äm oglobins
• Fig. 12.
A . Hyperbel, die einer Sättigung von 96% bei 100 mm Druck entspricht.
B . Hyperbel, die einer Sättigung von 40% bei 66,6 mm Druck entspricht.
G. Dissoziationskurve des Blutes.
(Ch r i s t i a n s e n, Do u g l a sund
Ha l d a n e.)zum Sau erstoff verringert. E s ist daher nicht überraschend, daß ein M ann bei heftiger M uskel
arbeit, bei der sein B lu t m it M ilchsäure überflutet wird, z. B . wenn er in 19 M inuten 300 m bergauf lä u ft (63), die D issoziationskurve seiner B lu tk ö r
perchen beträchtlich ändert. Diese Ä nderung v o ll
zieht sich natü rlich vollkom m en zu seinen Gunsten.
Denn während die F äh igk eit der S au erstoffau f
nahm e kaum versch lech tert wird, kom m t es zu einer beträchtlichen Steigerung der in den Gewebs- capillaren bei einem gegebenen D ru ck abgegebenen Sauerstoff m engen.
Fig.
1 3 .• im Plasma, x in den Blutkörperchen.
Unabhängigkeit der Wasser stof fionenkonzentra
tion in Blutkörperchen und P lasm a. E s ist m ir stets ein B edürfnis, kurze Zeit, seien es auch nur einige
10 20 30 vo 50 eo
C02~Druck in mm
268
Ba r c r o f t:Das Hämoglobin und seine biologische Bedeutung. [
Die N atu rwissenschaften
A ugenblicke, an diesem P u n k te zu verw eilen, um die w ahre Schönheit dieser Vorgänge zu bewundern.
Ich glaube m ich im Geiste auf einige jener B erge zurückversetzt, au f denen ich, ein herrliches P an o ra m a zu m einen Füßen, arbeiten durfte. W issen
sch aft d arf niem als d arau f dringen, die Schönheit auszuschließen; und in der T a t können W issen
sch aft und Schönheit nicht gut getrennt werden.
Doch nach diesem H a lt m üssen w ir w eiter, w ir haben noch nicht den G ip fel erreicht. E in viel herrlicherer A usblick erw a rtet uns noch. E s ist schon schön, daß es der N a tu r durch Einschließen des H äm oglobins in B lu tkörp erchen gelingt, V e r
änderungen in der D issoziationskurve durch V e r
änderung der W asserstoffionenkonzentration des P lasm as hervorzurufen (die W asserstoffionenkon- zentration im In nern des Blu tkörperchens ist, wie w ir gesehen haben, 1,6 M al so groß wie die des P la sm a s).
D ie N a tu r ve rm a g aber noch m ehr; sie kann offenbar die D issoziationskurve ändern, auch wenn die W asserstoffionenkonzentration im P lasm a die gleiche bleibt. Ich w ill hier ein B eisp iel geben:
V o r einer R eih e von Ja h re n gingen einige Freunde m it m ir in die Bergw erksgebiete Perus, die in den A nden in einer H öhe von ungefähr 4300 m ge
legen sind. W ir konnten keine V eränderung der W asserstoffionenkonzentration unseres B lu tes fest
stellen, trotzdem das H äm oglobin den Sauerstoff in allen Fällen bei niedrigerem D ru ck aufnahm als in M eereshöhe.
<-
E /
CL
0 80 W 60 80
Sauerstoffdruck in mm
Fig. 14.
Aufeinanderfolgende Stadien der Akklimatisation an eine Höhe von 4,300 m.
I. Blut einer normalen Versuchsperson in Meereshöhe.
II. Die roten Blutkörperchen sind zahlreicher, ihre Eigenschaften jedoch nicht geändert.
III. Die Zahl der roten Blutkörperchen ist die gleiche wie in Kurve II, ihre Reaktion hingegen ist stärker alkalisch.
H ier läß t sich die Schönheit dieser A npassung in folgenden T atsach en erkennen: 1. W ürde sich das In nere der B lu tk ö rp e r nicht in w ahrnehm barer W eise im Sinne einer verm eh rten A lk a litä t ändern, dann w ürde die H öhe, bis zu der Menschen ge
langen können, viel niedriger sein, als sie w irklich ist, und zw ar aus dem G runde, w eil sich das H äm o
globin nicht genügend m it S au erstoff sättigen könnte. 2. W enn andererseits auch das P lasm a alkalisch er würde, dann w äre die Folge, daß das A tem zentrum einen R eiz verliert, und die A tm ung, an sta tt zuzunehm en, im G egenteil weniger au s
giebig würde. Vom S tan d pu n kt des A tem zentrum s ist es daher unbedingt erforderlich, die W asser
stoffionenkonzentration des P lasm as au f der glei
chen Höhe zu erhalten. Vom G esichtspunkt der Gew ebsatm ung ist es dagegen von größter W ich
tigkeit, daß das Innere des Blu tkörperchens a lk a lischer wird. U nd in der T a t sind diese beiden scheinbar entgegengesetzten Forderungen v e r
w irklich t worden, und wenn der M ensch auf seinen Entdeckun gsreisen durch E rsteig u n g des M ount- E v e re s t den letzten G ipfel seines Ehrgeizes e r
klom m en hat, dann h at er es in erster L in ie dem D oppelwesen seines H äm oglobins zu verdanken.
Literatur:
1 . D . K e i l i n , L e C y t o c h r o m e . V o l l s i t z u n g d e r S o c i e t e d e b io lo g ie , 2 7 . u n d 2 8 . M a i 1 9 2 7 . — 2 . K ü s t e r , H o p p e - S e y l e r s Z . 8 2 , 4 6 3 ( 1 9 1 3 ) . — 3 . H a n s F i s c h e r , Ü b e r P o r p h y r i n e u n d i h r e S y n t h e s e n . B e r . d t s c h . e h e m . G e s . 6 0 , 2 6 2 1 ( 1 9 2 7 ) . — 4 . P . P . L a i d l a w , J . o f P h y s i o l . 3 1 , 4 6 4 ( 1 9 0 4 ) . — 5 . S c h u l z , A r c h . A n a t . u . P h y s i o l . S u p p l . - B d . 1 9 0 4 , 2 7 1 . — 6 . J . A . M i l r o y , J . o f P h y s i o l . 3 8 , 3 8 4 ( 1 9 0 9 ) . — 7 . R . H i l l , B i o c h e m i c . J . 1 9 , 3 4 1 ( 1 9 2 5 ) . — 8 . R . H i l l u n d H . F . H o l d e n , B i o c h e m i c . J . 2 0 , 1 3 2 6 ( 1 9 2 6 ) . — 9 . M i l n e E d w a r d s , A n n . d e s S e i . n a t u r . 1 0 , 1 9 0 ( 1 8 3 8 ) . — 1 0 . d e Q u a t r e - f a g e s , z i t i e r t v o n G a m g e e , P h y s i o l . C h e m i s t r y o f t h e A n i m a l B o d y 1 , 1 3 1 ( 1 8 8 0 ) . — 1 1 . E . R a y L a n k e s t e r , J . o f A n a t . a . P h y s i o l . 1 8 6 8 , 1 1 4 ; 1 8 7 0 , 1 1 9 . — 1 2 . H . M u n r o F o x , P r o c . r o y . S o c . L o n d . B 9 9 , 1 9 9 ( 1 9 2 6 ) . — 1 3 . B e r t i n - S a n s u n d M o i t e s s i e r , C . r . A c a d . S e i . 1 1 6 , 4 0 1 . — 1 4 . D i l l i n g , A t l a s d e r K r y s t a l l - f o r m e n u n d A b s o r p t i o n s b ä n d e d e r H a m o c h r o m o g e n e 1 9 1 0 . — 1 5 . M . L . A n s o n u n d A . E . M i r s k y , J . o f P h y s i o l . 6 0 , 1 6 1 ( 1 9 2 5 ) . — 1 6 . R e d f i e l d u n d H u r d , P r o c . n a t . A c a d . S e i . U . S . A . 1 1 , 1 5 2 ( 1 9 2 5 ) . R e d f i e l d , C o o l i d g e x m d H u r d , J . o f b i o l . C h e m . 6 9 . 4 7 5 ( 1 9 2 6 ) . — 1 7 . E . u n d E . S t e d m a n ,T.
I . B i o c h e m i c . J . 1 9 , 5 4 5 ( 1 9 2 5 ) ;T.
I I . B i o c h e m i c . J . 2 0 , 9 3 8 ( 1 9 2 6 ) ;T.
I I I . B i o c h e m i c . J . 2 0 , S . 9 4 9 ( 1 9 2 6 ) . — 1 8 . H o g b e n u n d P a n t i n , J . M a r . B r i t . A s s o c . U n i t e d K i n g d o m 1 3 , 9 7 0 ( 1 9 2 5 ) . — 1 9 .J.
B . C o n a n t u n d L . F . F i e s e r ,J .
o f b i o l.Chem. 62,
5 9 5 ( 1 9 2 5 ) . — 2 0 . M . Ni c l o u x. — 2 1 . J a q u e t ,Arch.
f .exper.
P a t h . 3 0 ( 1 8 9 2 ) . — 2 2 . Ch r. B o h r , N a g e l s H a n d b . 1 , 1 0 7 . — 2 3 . L o e w y u n d Z u n t z , P f l ü g e r s A r c h . 5 8 , 5 0 7 ( 1 8 4 9 ) . — 2 4 . Ch r i s t i a n s e n, H a l d a n e u n d D o u g l a s ,J.
o f P h y s i o l . 4 8 , 2 4 4 ( 1 9 1 4 ) . — 2 5 . Ha s s e l b a l c h, B i o c h e m . Z . 7 8 , 1 1 2 ( 1 9 1 6 ) . — 2 6 . L . J . He n d e r s o n, J . o f b i o l. C h e m . 7 , 2 9 ( 1 9 1 9 ) . — 2 7 .T. R.
Pa r s o n s, J . o f P h y s i o l . 5 1 , 4 4 0 ( 1 9 1 7 ) . —28.
H . Ta y l o r, P r o c . r o y . S o c . L o n d . B96, 383 (1924).
—
29.
T .R .
Pa r s o n s u n d W . Pa r s o n s,J.
g e n . P h y s i o l .4, 153 (1923).
—30.
M . L . A n s o n u n d A .E.
M i r s k y ,J .
o f P h y s i o l .60, 58 ( i
92
3)-
— 31 - A d a i r ,J.
o f b io l.C h e m .
63, 5 1 1 (1925).
—32-
J - B a r c r o f t , H a r v e y L e c t u r e s . N e w Y o r k1922.
— 33-
C . D n ß R l i u n dG.
V e - g e z z i ,J .
P h y s i o l . e t P a t h . g e n .17, 44 (1917). _
34.
C .G.
Do u g l a s,J .
B . S . Ha l d a n e u n dJ .
B . Ha l d a n e,J.
o f P h y s i o l .44, 275 (1912). — 35.
Ma c e l au n d Se l i s k a r,
J .
o f P h y s i o l .60, 428 (1925).
—36. F.
Vl e s, C . r . A c a d . S e i .
169, 303 (1919). _ 37. h .
Ba r c r o f t u n dJ.
Ba r c r o f t, P r o c r o y . S o c . L o n d . B96, 28 (1924).
—38.
M . L . An s o n,J.
Ba r c r o f t, A .E.
Mi r s k y u n d S . Oi n u m a, P r o c . r o y . S o c . L o n d . B
97,
61 (1924).
—39.
Pa u l Be r t, L a p r e s s i o n b a r o m e t r i q u e . P a r i s1878.
—40.
Hü f n e r, H o p p e - S e y l e r s Z .12, 568
(1889). — 41. J .
Ba r c r o f t u n dW. O. R.
Ki n g,J.
o f P h y s i o l .39, 375 (1900). — 42.
Ca s p a r i u n d A . Lo e v y, B i o c h e m . Z .27, 405 (1910). — 43.
Ba r c r o f t u n d Ca m i s,Heft 17. 1
26. 4. 1929J Kn o b l a u c h:
Die spezifische Wärme des überhitzten Wasserdampfes. 269
J . o f P h y s i o l .
39,
x i 8 ( 1 9 0 9 ) . — 44- B o h r , K . A . H a s - s e l b a l c h u n d A . K r o g h , S k a n d . A r c h . P h y s i o l . ( B e r l . u . L p z . )16,
4 0 2 ( 1 9 0 4 ) . — 4 5- B a r c r o f t u n d O r b e l i , J . o f P h y s i o l .41,
3 5 5 ( 1 9 1 0 ) . — 4 6 . R o n a u n d Y i p p ö , B i o c h e m .Z. 76,
1 8 7 ( 1 9 0 6 ) . — 4 7- A d a i r , B o c k u n d F i e l d , J . o f b i o l. C h e m .63,
5 0 5 ( 1 9 2 5 ) - 4^- H a r t - r i d g e u n d R o u g h t o n , P r o c . r o y . S o c . L o n d . A106,
3 9 6 ( 1 9 2 3 ) . — 4 9 . B . G u t o w s k i , A l ’ i m p r e s s i o n . — 5 0 . J . B a r c r o f t , T h e r e s p i r a t o r y f u n c t i o n o f t h e b l o o d . C a m b r i d g e 1 9 1 4 .
2,
1 9 6 ( 1 9 2 8 ) . — 51 - A . K r o g h u n d I . L e i t c h , J . o f P h y s i o l .52,
2 8 8 ( 1 9 1 9 ) . — 5 2 . K . A . H a s s e l b a l c h u n d C h r . L u n d s g a a r d , B i o c h e m .Z.
38,
7 7 ( 1 9 2 2 ) . — 5 3 . A . P . K o n i k o f f , B i o c h e m .Z. 61,
2 0 0 ( 1 9 1 3 ) . — 5 4 . M i l r o y , J . o f P h y s i o l . 5*> 2 5 9 ( I9I7)-
— 5 5 .
J .
B a r c r o f t , A . V . B o c k , A . V . H i l l , T . R . P a r s o n s , W . P a r s o n s u n dR.
Sh o j i,J .
o f P h y s i o l .56
,
1 5 7 ( I 9 2 2 ) . —56.
C a m p b e l lund
P o u l t o n .J . of Physiol. 54,
1 5 2 ( 1 9 2 0 ) . — 5 7 . S . F r i d e r i c i a ,J . of biol. Chem. 42,
2 4 5 ( 1 9 2 0 ) . —58.
W a r b u r g ,Biochemic.
J-
l f >, 153 ( 1 9 2 2 ) . — 5 9 . v a n S l y k e , H . W uund
F . C . M a c l e a n ,
J . of biol. Chem. 56,
7 6 5 ( 1 9 2 3 ) .—
6 0 . v a n S l y k e , H a s t i n g s , M u r r a y
und
S e n d r o y ,J. of biol. Chem. 65, 701
( 1 9 2 4 ) . — 6 1 . C o n w a yund
S t e p h e n s ,
J . of Physiol. 56
( 1 9 2 2 ) ;Proc. physiol. Soc.
S . 2 5 . — 6 2 . H . Ta y l o r,
J. of Physiol. 63,
3 4 3 ( 1 9 2 7 ) .— 6 3 .
J .
Ba r c r o f t, Ca m i s, Ma t h e s o n, Ro b e r t s u n d Ry f f e l, P h i l , t r a n s . R o y . S o c . L o n d . B206,
4 5 ( 1 9 1 4 ) .—
6 4 .J .
B a r c r o f t ,C. A.
B i n g e r ,A. V.
B o c k ,J .
H . D o g g a r t , H .S.
F o r b e s , G . H a r r o p ,J . C.
M e a k i n sund A. C.
R e d f i e l d ,Phil, trans. Roy. Soc. Lond
B .2 1 1,
3 5 1 ( 1 9 2 2 ) . — 6 5 .J .
B a r c r o f t ,The respiratory function of the blood. Lessons from high altitude, Cambridge
1 9 2 5 .Die spezifische W ärm e des überhitzten Wasserdampfes
für Drücke von 30 bis 120 at und von Sättigungstemperatur bis 4 5 0 0 C 1.
V on O sc.
Kn o b l a u c hund
We. Ko c h,M ünchen.
D ie
T e c h n ikbed arf für die K o n stru ktio n ihrer arbeitleistenden D am pfm aschinen der D am p f
tabellen, d. h. einer Zusam m enstellung der p h y si
kalischen K o nstanten des arbeitleistenden D am pfes in ih rer A bh än gigkeit von D ru ck und T em p eratu r.
A ls diejenigen Größen, welche den jew eiligen Z u stand des D am pfes ch arakterisieren , werden dabei die „E n tro p ie “ s und die „E rzeu gu n g sw ärm e“ i aus folgenden Gründen benutzt.
N ach dem 2. H au p tsatz der T h erm od ynam ik ist die E n trop ie eines K ö rp ers durch dessen je weiligen Zustan d eindeutig bestim m t und bleibt ferner bei einer Zustandsänderung konstant, wenn diese ohne W ärm ezufuhr und um kehrbar ve rlä u ft, d. h. so, daß sie unter A ufw endung der bei der
V e r ä n d e r u n ggewonnenen A rb eit w ieder rück- gängig gem acht werden könnte. D ie bei einem solchen um kehrbaren V o rgan g technisch zu ge
winnende A xbeit ist nun nicht m it der in der P h y sik benutzten „inneren E n ergie“ u berechen
bar, sondern m it der bereits erw ähnten E rzeu gungsw ärm e. D ie D efinitionsgleichung derselben
l a u t e t : , »
v — u + A • p . v ,
worin p den D ruck, v das spezifische Volum en und 4 = 1 den W ärm ew ert der A rbeitseinheit
426,9 bedeuten.
D aß m an in der T a t die A rb eitsfäh igk eit des D am pfes m ittels der D ifferenz [ix—i 2) der W erte der Erzeugungsw ärm e, die den beiden Zuständen 1 und 2 entsprechen, ausdrücken kann und nicht durch die D ifferenz (wj —m2) der entsprechenden WTerte vo n u , ergibt sich beispielsweise aus dem A rb eitsvorgan g in einer D am pfturbine. W enn der D am p f m it der inneren E n ergie u x in die T u r
bine ein- und m it u z aus ihr a u stritt, so h a t er aus seiner eigenen E n ergie den B e tra g (% —w2) her
gegeben. Sind nun p x, vx bzw. p 2, v 2 der D ru ck und das Volum en des D am pfes beim E in - und
1 Vgl. auch den gleichnamigen Aufsatz in der Z.
Ver. dt. Ing. 72,
1 7 3 3 ( 1 9 2 8 ) .A u stritt, so w ird dem D am p f außerdem v o r der Turbine infolge der nachdrängenden M assen das A rbeitsverm ögen p x * v 1 erteilt, w ährend hinter der T urbine die E n ergie p 2 %v 2 von ihm aufgew andt w erden muß, um dem nachström enden D am pf P la tz zu schaffen. D ie technisch verw ertb are E n ergie ist also n icht gleich (% —u 2), sondern
(Mj—u 2) + A {p 1 - v 1 — p 2 - v 2) = i x — i 2 . D ie in den D am pftabellen enthaltenen W erte der E n tro p ie s und der E rzeugungsw ärm e i können zahlenm äßig berechnet werden, wenn die Z u stan ds
gleichung des D am pfes bekan nt ist. D iese w eicht w esentlich von der der idealen G ase ab und muß daher fü r jeden einzelnen D am p f experim entell bestim m t werden. E in e r der W ege, welche zur A u fstellu n g der Zustandsgleichung führen, ist derjenige über die
C L A U S i u s s c h eGleichung
in w elcher cp die spezifische W ärm e des D am pfes bei konstantem D ru ck, T die absolute T em p eratu r bedeuten und bei der partiellen D ifferen tiation der linken Seite die T em p eratu r T und der d er rechten Seite der D ru ck p kon stan t zu halten sind.
A u s der vorstehenden Ü berlegung erhellt die große w issenschaftliche und technische Bedeutung, welche die. experim entelle B estim m u ng der spezi
fischen W ärm e cp des ü berhitzten W asserdam pfes besitzt. D iese Größe ist daher im L aboratoriu m fü r technische P h y sik der Technischen H ochschule M ünchen im V erlau fe vo n über 20 Ja h re n durch eine R eih e vo n U ntersuchungen bestim m t worden.
E ntsp rechend dem Ü bergan g der Technik zu im m er höheren D am pfdrücken w urden die B e obachtungen fortschreitend au f 8, 20, 30 und 12 0 A tm osphären ausgedehnt und sollen dem nächst au f 250 A tm osphären erw eitert werden.
D er nachstehende auszugsweise B eric h t be
tr ifft diejenigen Beobachtungen, die im D ru ck
bereich vo n 30 — 12 0 a t au sgefüh rt wurden.
2 7 0 Kn o b l a u c h:
Die spezifische Wärme des überhitzten Wasserdampfes.
D ie N atu rw issenschaften
D ie U ntersuchung geschah nach der bekannten D urchflußm ethode. D er im K essel m ittels elek
trischer H eizung erzeugte D am pf w urde in einem V orü berh itzer ebenfalls elektrisch au f eine ge
w ünschte T em p eratu r erw ärm t und d arau f in einem Calorim eter m ittels genau gem essener elek
trisch er En ergie um eine bestim m te Tem p eratur w eiter erhitzt. E r ström te dann durch einen K ond ensator. D as abfließende W asser wurde ge
wogen. A u s der stündlich durchgegangenen D am pf - menge, der im C alorim eter zugeführten W ärm e und der dadurch hervorgerufenen T em p eratu r
steigeru ng läßt sich die spezifische W ärm e cp bei konstantem D ru ck berechnen.
A n Ein zelheiten der Versuchsanordnung und der D urch füh rung der B eobachtungen sei folgendes erw ähnt. D er aus einer nahtlos gew alzten T ro m m el vo n 70 m m W an d stärk e bestehende K essel h atte ein W asserverfassun gsverm ögen von etw a 0,6 cbm . D ie H öch stbelastung der elektrischen H eizung betru g 20 kW . — Die V orüberh itzer und d as C alorim eter bestanden aus R ohrschlangen von 9 m m lich ter WTeite und 1,5 mm W and stärke. Sie w aren m it A lum iniu m um gossen, d am it die außen um gelegte elektrisch e H eizw icklung dieW ärm e m ög
lich st ohne unzulässige Ü berhitzung an den D am pf übertragen konnte. — B eim Calorim eter w ar d afü r Sorge getragen, daß kein W ärm eaustausch m it der U m gebung sta ttfan d . D ies geschah in der W eise, daß es von einer A nzahl von elektrischen S ch u tz
heizungen um schlossen w ar, die in der U m gebung je d er seiner T eile diejenige T em p eratu r erzeugten, welche es selbst besaß. H ierdurch w ar es m öglich, W ärm everluste des Calorim eters an die U m gebung vollkom m en zu verhindern. — D ie Tem peraturen wurden im ersten Teile der V ersuche m it T h erm o
elem enten, im zweiten m it W iderstandstherm o
m etern gem essen. — W eitere Einzelheiten der A nordnung und V ersuchsdurchführung sind in dem obengenannten ausführlichen B eric h t in der Z eitsch rift des V ereins deutscher Ingenieure en t
halten.
D ie Versuche w aren deswegen ziem lich zeit
raubend, w eil die M essungen erst begonnen werden konnten, nachdem die T em p eratu r Verteilung in d er ganzen um fangreichen V ersuchsanordnung k on stan t geworden w ar. U n ter günstigen U m ständen d auerte dies 2 Stunden, unter ungünstigen die doppelte oder auch dreifache Zeit. D er B e h arru n gszustan d selbst w urde dann etw a 1 — i x/2 Stunden lan g beobachtet.
D ie V ersuche wurden bei 30, 40, 60, 80, 100 und 12 0 a t durchgeführt. D ie obere T em p eratu r
grenze betru g etw a 4 5 0 0 C, die D am pfm engen 12 — 1 5 kg/st. D ie T em p eratu rsteigerung im C alori
m eter la g zwischen 2 und 1 4 °.
Die R e su lta te vo n 62 Versuchen sind in bei
stehender A b b ild u n g aufgetragen. Die B eo b ach tungen m it Therm oelem enten sind durch o, die
m it W iderstandstherm om etern durch -f- kenntlich gem acht.
D urch die V ersuche w urde festgestellt, daß fü r D rü cke zwischen 30 und 12 0 a t ebenso w ie bei niedrigeren D rü cken die spezifische W ärm e bei gegebener T em p eratu r m it dem D ru ck w ächst.
B e i gegebenem D ru ck nim m t cp m it zunehm ender T em p eratu r von einem H öch stw ert im S ättigu n gs
p u n kt ab, und zw ar bei steigendem D ru ck in im m er höherem Maße. B e i niedrigeren D rü cken folgt au f diese A bnahm e von c,p nach Ü berschreiten eines
C p - I s o b a r e n i m cp- f - D i a g r a m m .
