Streszczenie Białka poprzecznie-prąż

plazmy i białka stromy. Białka kurczliwe, regulujące skurcz or miofibrylarne mięsa: miozyna mięsa, a miozyna wykazuje w sarkomerze. Wysoce hydrofo głowie cząsteczki i odgrywa ist

Grupa białek cytoszkiel śniowych poprzez filamenty uł nebulina i desmina po uboju u chość niskokolagenowego mię nej, a szczególnie kolagen, k Z kolei białka sarkoplazmatycz zmie dominują enzymy cyklu oraz przechowalniczej trwałoś poubojową kruchość mięsa. Ka Miozyna i aktyna w warunkac nie ulegają degradacji. Katepsy wówczas, gdy zostaną uwolni miofibryli, tj. miozyna i aktyna sa, takie jak wodochłonność, z gowania tłuszczu. Białka regu

a)

Cząsteczka tłuszczu

Monowarstwa miozynowa

ulsji mięsnej: a) kropla tłuszczu otoczona warstwą miozyny wami skierowanymi do fazy tłuszczowej; b) rozpuszczalna ystępuje w wielowarstwowych układach w połączeniu

z innymi składnikami mięsa [33]

r żkowane mięśni drobiu dzielimy na białka miofibryli, s łka miofibryli z kolei klasyfikujemy w trzech grupach: b oraz białko cytoszkieletu komórkowego. Najważniejsze b na i aktyna mają znaczenie w procesach skurczu i rozk je właściwości ATP-azy. Miozyna tworzy grube filam ofobowy, globularny fragment jest zlokalizowany w podw istotną rolę w funkcjonalności technologicznej.

ieletowych tworzy konstrukcyjny szkielet we włóknach ułożone wzdłuż i w poprzek włókna. Do nich należąca t u ulegają szybkiej proteolitycznej degradacji i kształtują ięsa młodego drobiu. Nie mniej ważne są białka tkanki który wraz z wiekiem zwierzęcia pogarsza teksturę m yczne mają swoiste znaczenie dla jakości mięsa. W sark lu glikolitycznego, istotne w poubojowym zakwaszaniu t łości mięsa. Proteinazy cysteiny w wyraźny sposób kszt Kalpainy z kolei degradują białka cytoszkieletu komórkow kach chłodniczego przechowywania poubojowego zasad

psyny odgrywają drugorzędną rolę w kruszeniu mięsa i lnione z lizosomów. Rozpuszczalne w roztworach soli b na odpowiadają w głównej mierze za funkcjonalne cechy , zdolność do żelowania, wiązania innych cząsteczek i e gulujące skurcz, jak tropomiozyna i troponina, a także b

b) ^Aktomiozyna

Kieszenie powietrza

wa

Fragmenty włókien Włókna mięśniowych kolagenowe i, sarko-: białka e białka zkurczu lamenty dwójnej ch mię-a titinmię-a, ują kru-ki mięsa. arkopla-tkanki ształtują owego. adniczo i tylko li białka hy i emul- e białka

sarkoplazmy i stromy mają marginalne znaczenie dla funkcjonalności mięsa. Proteinazy – enzymy endogenne mięsa działające na białka szkieletu komórkowego oraz białka linii Z, linii M i białka C, które spinają strukturę sarkomeru, rozluźniają system i przyczyniają się do uwalniania białek oraz umożliwiają ich rozpuszczanie. W ten sposób wpływają na pod-noszenie jakości przetwórczej drobiowych surowców mięsnych.

Piśmiennictwo

[1] Acton J.C., Dick R.I.: 1986. Thermal transition of natural actomyosin from poultry breast and thigh tissues. Poultry Sci., 65, 2051.

[2] Acton J.C., Ziegler G.A., Burge D.L.: 1983. Functionality of muscle constituents in the pro-cessing of comminuted meat products. Crit. Rev. Food Sci. Nutr., 18, 99.

[3] Asghar A., Samejima K., Yasui T.: 1985. Functionality of muscle proteins in gelation mechan-isms of structural meat products. Crit. Rev. Food Sci. Nutr., 22, 27.

[4] Bailey, A.J., Light, N.D.: 1989. Connective tissue in meat and meat products. Elsevier Applied Science, London.

[5] Blanshard J.M., Mitchell J.R.: 1988. Food structure – its creation and evaluation. Butterworths, London.

[6] Geiger B.: 1979. A 130 kDa protein from chicken gizzard: Its localization at the termini of microfilament bundles in cultured cells. Cell, 18, 193.

[7] Goll D.E., Robson R.M., Stromer M.H.: 1977. Muscle proteins, [in:] Food Proteins, red. J.W. Whitaker, S.R. Tannenbaum, Westport, Connectiut: AVI Publishing, 121.

[8] Greaser M.L.: 1997. Postmortem changes in the cytoskeleton proteins in muscle. Proceed. [9] Hainfeld J.F., Wall J.S., Wang K.: 1988. Titin: Quantitive mass measurements by scanning

transmission electron microscopy and structural implications for sarcomere matrix of skeletal muscle. FEBS Lett., 234, 145.

[10] Hamm R.: 1986. Functional properties of the myofibrillar system and their measurements, [in:] Muscle as Food, pod red., P.J. Bechtel, Academic Press, Orlando, s. 144.

[11] Hamm R.: 1972. Kolloidchemie des Fleisches. P. Parey Verlag, Berlin.

[12] Hegarty G.B., Bratzler L., Pearson A.M.: 1963. Studies on the emulsifying properties of some intracellular beef muscle proteins. J. Food Sci., 28, 663.

[13] Jolley, P.D., Purslow P.P.: 1988. Reformed meat product fundamental concepts and new devel-opment, [in:] Food structure its creation and evaluation, Ed. J.M. Blanshard, J.R. Mitchell, But-terworths, London.

[14] Kijowski J.: 1983. Funkcje biochemiczne i technologiczne fibrylarnych białek mięsa Post.Nauk Rol., 35, (4), 119.

[15] Kijowski J.: 1986. Rola białek miofibryli i ich technologicznych modyfikacji w kształtowaniu właściwości funkcjonalnych mięsa drobiu. Roczniki Akademii Rolniczej w Poznaniu. Zeszyt 164.

[16] Kijowski. J.: 1993. Thermal transition temperature of connective tissues from marinated spent hen drumsticks. Inter. J. Food Sci. Technol., 28, 587.

[17] Kijowski J.: 2001. Muscle proteins. [in:] Chemical and functional properties of food proteins. red. Z. E. Sikorski, Technomic Publ. Co. Lancaster PA, 233.

[18] Kijowski J., Mast M.G.: 1988. Thermal properties of proteins in chicken broiler tissues. J. Food Sci., 53 (2), 363.

[19] Kijowski. J., Mast, M.G.: 1993. Tenderisation of spent fowl drumsticks by marination in weak organic solutions. Inter. J. Food Sci. Technol., 28, 337.

[20] Kijowski J., Niewiarowicz A.: 1978a. Emulsifying properties of proteins and meat from broiler breast muscles as affected by their initial pH values, Food Technol., 13, 451.

[21] Kijowski J., Niewiarowicz A.: 1978b. Effect of initial pH in broiler breast muscles on gel for-ming capacity of meat proteins and on rheological characteristics of frankfurter type sausage. Food Technol., 13, 461.

[22] Kimura S., Maruyama K.: 1983. Preparation of native connectin from chicken breast muscle. J. Biochem., 94, 2083.

[23] Kimura S., Matsuura T., Ohtsuka S., Nakauchi Y., Matsuno A., Maruyama K.: 1992. Characte-risation and localisation of α-connectin (titin 1): An elastic protein isolated from rabbit skeletal muscle. J. Muscle Res. Cell Motil., 13, 39.

[24] Koohmaraie M.: 1994. Muscle proteinases and meat aging, Meat Sci., 36, 93.

[25] Labeit S., Gautel M., Lakey A., Trinick J.: 1992. Towards a molecular understanding of titin. EMBO J., 11, 1711.

[26] Lazarides E., Hubbard B.D.: 1976. Immunological characterisation of the subunit of the 100A filaments from muscle cells. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A., 73, 4344.

[27] Li–Chan, E., Nakai, S., Wood D.F.: 1984. Muscle proteins structure – functionality relationships and discrimination of functionality by multivariate analysis, J. Food Sci, 52, 31.

[28] Maruyama K.: 1985. Myofibrillar cytoskeletal proteins of vertebrate striated muscle, [in:] Development in meat science. Ed. R. Lawrie, Elsevier Applied Science Publishers, London and New York.

[29] Maruyama K., Matsubara S., Natori K., Nonomura Y., Kimura S., Ohashi K., Murakami F., Handa S., Eguchi G.: 1977. Connectin, an elastic protein of muscle: Characterisation and func-tion. J. Bioch., 82, 317.

[30] Maruyama K., Natori K., Nonomura Y.: 1976. New elastic protein from muscle. Nature (London), 262, 58.

[31] Montejano J.G., Hamann D.D., Lanier T.C.: 1984. Thermal induced gelation of selected com-minuted muscle system. Rheological changes during processing final strength and microstruc-ture. J. Food Sci., 49, 1496.

[32] Moran E.T, Jr.: 1999. Live production factors influencing yield and quality of poultry meat, [in:] Poultry Meat Science, Ed. R.I Richardson, G.C. Mead, CAB International, England, 179. [33] Morrisey P.A., Mulvihil D.M., O’Neil E.M.: 1987. Fundamental properties of muscle proteins.

[in:] Developments in Food Proteins. Ed. B.J.F. Hudson. Elsevier Applied Science, London/ New York, 195.

[34] Obinata T., Maruyama K., Sugita H., Koohamarai K., Ebashi S.: 1981. Dynamic aspects of structural proteins in vertebrate skeletal muscle. Muscle Nerve, 4, 456.

[35] Pearson A.M., Young R.B.: 1989. Muscle and meat biochemistry, Academic Press, INC., San Diego, California.

[36] Pearson A.M., Dutson T.R.: 1987. Restructured meat and poultry products. Advances in Meat Research. Vol. 3 AVI Book, Van Nostrand Reinhold Comp., New York.

[37] Richardson R.I.: 1989. Utilisation of turkey in further processed products. [in:] Processing of Poultry. Red. G.C. Mead, Elsevier Applied Science, London.

[38] Robson R.M.: 1995. Myofibrillar and cytoskeletal structures and proteins in mature skeletal muscle cells. [in:]: Expression of tissue proteinases and regulations of protein degradation as re-lated to meat quality, red., A. Quali, D. I. Demeyer, F. J. Smulders, Utrecht: ECCEAMST, 267. [39] Roncales P., Geesink G.H., Van Laach, R.L.J.M., Jaaime I., Beltran J., Barnier V.M.H.,Smulder

F.J.M.: 1995. Meat tenderization: Enzymatic mechanisms, [in:] Expression of tissue proteinases and regulations of protein degradation as related to meat quality. red. A. Ouali, D.I.Demeyer, F.J.M. Smulders, Utrecht, ECCEAMST, 311.

[40] Sadowska M., Kotłowski R.: 1999. Physicochemical properties of collagen from fish, pig and beef, [in:] Gelatine properties, Technology and Application, red. A., Rutkowski, Konin: Polska Izba Dodatków do Żywności, 13.

[41] Schmidt G.L., Mawson R.F., Siegel D.G.: 1981. Functionality of a protein matrix in commi-nuted meat products, Food Technol., 35, 235.

[42] Schut J.: 1976. Meat emulsions, [in:] Food emulsions, red. S. Friberg, M. Dekker Inc., New York.

[43] Sikorski Z.E.: 1994. The myofibrillar proteins in seafood [in:] Seafood proteins, red. Z.E. Sikorski, B.S. Pan, F. Shahidi, NewYork, London, Chapman & Hall, 40.

[44] Sikorski Z.E., Borderias J.A.: 1994. Collagen in the muscles and skin of marine animals. [in:] Seafood proteins. red. Z.E. Sikorski, B.S. Pan, F. Shahidi, New York, London, Chapman & Hall, 58.

[45] Skrabka-Błotnicka T.: 1986. Właściwości emulgujące i żelujące białek i mięśni drobiowych ze szczególnym uwzględnieniem drobiu wodnego. Prace Naukowe Akademii Ekonomicznej we Wrocławiu, 358.

[46] Small J.V., Sobieszek A.: 1977. Studies on the function and composition of 10 nm (100A) filaments of vertebrate smooth muscle. J. Cell Sci., 23, 243.

[47] Smyth A.B., Smith D.M., Vega-Warner V. O’Neil, E.: 1996. Thermal denaturation and aggrega-tion of chicken breast muscle myosin and subfragments, J. Agric. Food Chem., 44, 996. [48] Stryer L.: 1997. Poznawanie białek, [w:] Biochemia, Wyd. Naukowe PWN, Warszawa.

[49] Suzuki, K.: 1991, Nomenclature of calcium dependent proteinase, Biomed. Biochim. Acta, 50, 483.

[50] Tomaszewska-Gras J., Kijowski J., Schreurs F.J.G.: 2002a. Quantitative determination of titin and nebulin in poultry meat by SDS-PAGE with internal standard. Meat Sci., 62, 61.

[51] Tomaszewska-Gras J., Kijowski J., Schreurs F.J.G.: 2002b. The function of cell skeleton pro-teins and endogenous proteolytic enzymes in development of meat quality, Pol. J. Food Nutr. Sci, 11/52, 2, 3.

[52] Trinick J.: 1994. Titin and nebulin; protein rulers in muscle? Trends in Biochem. Sci., 19, 405. [53] Wang K.: 1982. Purification of titin and nebulin [in:] Methods Enzymol., red. D. Frederiksen,

L.W. Cunningham, New York, Acad. Press.

[54] Wang K., McCarter R., Wright J., Beverly J., Ramirez-Mitchell R.: 1993. Viscoelasticity of the sarcomere matrix of skeletal muscles. Biophys. J., 64, 1161.

[55] Wolfe F.H., Sathe S.Z., Goll D.E., Klesse W.C., Edmunts T., Duperret S.M.: 1989. Chicken skeletal muscle has three calcium dependent proteinases. Biochem. Biophys. Acta, 998, 236. [56] Xiong Y.L.: 1997. Structure function relationship of muscle proteins [in:]: Food proteins and

their application, red. S. Damodaran, A. Paraf, New York: Marcel Dekker Inc. [57] Zayas J.F.: 1997. Functionality of proteins in food. Berlin, Springer-Verlag.

Jacek Kijowski, Jolanta Tomaszewska-Gras

128

6.