globulins mittels Elektrodialyse. In Fortsetzung früherer Verss. ( R e in e r , C. 1927. I.
253) gehen Vff. von der Annahme aus, daß im Blutserum ein schützender Stoff vor
handen sei, der die Flockbarkeit des Globulins vorwiegend bestimmt. Demgemäß wäre Pseudoglobulin als ein von dem Schutzstoff peptisiertes Globulin anzusehen. Als ein
1 9 2 9 . I. D . Or g a n i s c h e Ch e m i e. 8 9
solcher Schutzstoff ist neben anderen Heparin zu betrachten, welches Globulin unter Ladungserhöhung u. Verschiebung des isolelektr. Punkts nach der sauren Seite stark peptisiert. — Es gelingt nicht, durch Elektrodialyse die Abhängigkeit der Globulin
ausscheidung von der Entsalzungsgeschwindigkeit u. Änderung der H'-Ionenkonz.
klarzulegen. — Für einen übersichtlichen Verlauf der Elektrodialyse ist es notwendig.
Anodenraum u. Kathodenraum stark u. gleichmäßig zu spülen, da sonst zeitweilig die Mittelkammer in der Nähe der Membranen gesäuert bzw. alkalisiert wird, 'wobei starke Membranpotentiale auftreten. — Auch die Anwendung von Kollodiummembranen wirkt günstig, indem diese sich mit dem zu dialysierenden Eiweiß beladen u. damit eine ventilartige Wrkg. für die Erhaltung des isoelektr. Punktes in der Mittelkammer erlangen. (Kolloid-Ztschr. 46. 99— 107. Okt. 1928. Pecs, Inst. f. Hygiene d. 2. ung.
Elisabeth-Univ.) Co h n.
Emil Abderhalden und Herhert Mahn, Studien über die Struktur des Seiden
fibroins. Von Seidenfibroin, das in 50%ig. LiBr-Lsg. dispergiert war, ließen sich ca. 80% durch Schütteln mit einer Br/Chlf.-Lsg. unter Br-Addition in Form eines flockigen Nd. ausfällen. Der Nd. ließ sich weder durch Extraktionen noch durch Lösungsmm. in Fraktionen zerlegen. Die Gesamthydrolyse ergab: 25% Glykokoll, isoliert als Glykokollesterchlorhydrat, 26% Alanin, nachgewiesen durch Analysen.
Überführung ins Benzoylderiv., 2,1% Serin, nachgewiesen durch Analysen, Überführung ins Benzoylderiv., 6,8% Tyrosin, vorliegend als Dibromtyrosinäthylester, nach
gewiesen durch Vergleich mit synthet. Dibromtyrosinäthylester, Analysen, Red. mit Zn-Staub zu Tyrosin, das durch MlLLONsches Reagenz als solches bestimmt wurde, Überführung des Tyrosins in das Phenylisocyanatderiv. Aus der durch Br nicht aus
gefällten Fraktion ließ sich durch Gesamthydrolyse Glykokoll nachweisen, das Vork.
von Alanin u. Serin wahrscheinlich machen, während Tyrosin hierin nicht gefunden wurde. Außerdem wurde die Aufspaltung von Seidenfibroin, in 50%ig. LiBr-Lsg.
dispergiert, mit 1-n. NaOH bei 38° verfolgt. Es wurde der Einfluß des Erhitzens der Seidonfibroinlsg. in LiBr-Lsg. auf die Ausfällung durch Br u. die Addition von Br u.
ebenso der Einfluß der Aufspaltung des Seidenfibroins durch n. NaOH bei 38° auf diese beiden Rkk. untersucht. Weiterhin wurden Dialysierverss. mit Seidenfibroinlsgg.
in eiweißundurchlässigen, aber peptondurchlässigen Dialysierhülsen vorgenommen, bei denen das dispergierte Seidenfibroin nicht oder mit n. NaOH verschieden lange Zeit vorbehandelt wurde, wobei sich zeigte, daß bereits 5 Min. lange Einw. des Alkalis genügte, daß Abkömmlinge des Proteinoides im Außendialysat durch Ninhydrin- u.
Biuretrk. nachzuweisen waren. In weiteren Verss. wurde die Angreifbarkeit solcher Proteinoidlsgg. durch Pankreasfermente u. durch Pepsinsalzsäure geprüft. Hierbei ließ sich zeigen, daß Pepsinsalzsäure im Gegensatz zu den Pankreasfermenten das Seidenfibroin nicht angreift. Verss., durch Benzoylierung Abbauprodd. des Seiden
fibroins zu fassen, schlugen fehl, weil das angewandte Benzoylchlorid zum weitaus größten Teile als Benzoesäure wiedergefunden wurde. Der zum Vergleich dargestellte Dibromtyrosinäthylester, Cn H1303NBr2, wurde aus synthet. dargestellten Dibrom- tyrosin durch Veresterung mit absol. A. u. gasförmiger HCl gewonnen. Ausbeute 97%.
Das Esterchlorhydrat ließ sich aus h. A. umkrystallisieren, hatte den F. 115— 116“, nachdem er bei 114° gesintert war (unkorr.). Das Chlorhydrat krystallisierte in langen, flachen, an den Ecken zugespitzten, biischeligen Täfelchen aus. Aus dem Esterchlor- hydrat wurde der freie Ester durch K2C03 u. Ausschütteln mit Essigester gewonnen.
Ausbeute 72%, 1. in Essigester, absol. A.. Methylakohol, Aceton, h. W., sl. in Ä., k. W., uni. in PAe. Der Ester läßt sich aus W, umkrystallisieren, F. 163— 165° (unkorr.).
nachdem er bei 157— 158° zu sintern begann. Aus h. W. krvstallisiert der Ester in kleinen, dreieckigen, an den Ecken abgestumpften Blättchen aus. (Ztschr. physiol.
Chem. 178. 253— 75. 15/10. 1928. Halle. Physiol. Inst. d. Univ.) M ah n.
R. 0 . Herzog, Zur Mitteilung „Über den Aufbau des Seidenfibroins1' von Kurl H. Meyer und H. Mark. Die Angabe genannter Autoren (C. 1928. II. 2566), daß Vf. (C. 1928. II. 163) Seidenfibroin mit Resorcin 30 Stdn. auf 120° erhitzt habe, ist unrichtig; es muß 30 Min. heißen. Diese Behandlung ist als milde zu bezeichnen.
(Ber. Dtsch. chem. Ges. 61. 2431. 7 11. 19 28 ) LlNDENBAUM.
Julius B. Coheu, Theoretical organic chemistry. London: Macmillan 1928. (622 S.) 8°.
7 s. 6 d. not.
Ludwig Gattermann, Die Praxis des organischen Chemikers. 21. Aufl., bearb. von Heinrich Wieland. Berlin: W. de Gruyter & Co. 1928. (XII, 397 S.) gr. 8°. Lw. M. 16.—.
9 0 E . Bi o c h e m i e. — E ,. En z y m c h e m i e. 1 9 2 9 . I.
E. Biochemie.
W . J. V. Osterhout, Jacques Locb. Gedächtnisrede. (Joum. gen. Physiol. 8.
I X — XC1I. 15/1. 1928.) F. M ü l l e k .
— , Ernest Henry Starling (1866—1927). Nachruf auf den engl. Physiologen.
(Biochemical Journ. 22. 618— 20. 1928.) Lo h m a n n. Malcolm Dixon, Die Wirkung von Kohlenoxyd auf die Autoxydation von Sitlf- hydrylverbindungen. (Vgl. C. 1928. I. 812.) Mittels desBARCROFTschcn App. wird der Einfluß von GO auf die Katalyse der Autoxydation von Cystein u. reduziertes Glutathion durch FeSO.,, CuSOt, frisch bereitete u. einige Zeit aufbewahrte Hämatinlsgg. in Phos
phatpuffern, pn == 7.3, untersucht. Cu ist ein viel wirksamerer Katalysator der Aut
oxydation des Cysteins als Fe. CO hat keinen Einfluß auf die Geschwindigkeit der Autoxydation von Cystcin oder reduziertem Glutathion in Ggw. von Fe, Cu oder frisch bereiteten Hämatinlsgg. Die Hiimatinlsg. zers. sich bei mehrtägigem Stehen teilweise in ein Gemisch einfacherer Fe-Vcrbb., das dieselbe katalyt. Wrkg. hat wie das ur
sprüngliche Hämatin; seine Wrkg. wird jedoch durch CO merklich herabgesetzt. Der hemmende Einfluß von CN' u. CO auf die Oxydationskatalyse durch verschiedene Formen des Fe ist keineswegs äquivalent, da im -SH-Systcm CN' Fc-Salze aber nicht die Hämatinprodd., CO dagegen die Hämatinprodd., aber nicht die Fe-Salzc hemmt;
dies muß bei der Deutung der Ergebnisse von WARBURG u. der ehem. Natur seines Fe-haltigen „Atmungsfermentes“ berücksichtigt werden. (Biochemical Journ. 22.
902— 08. 1928. Cambridge, Biochem. Lab.) K r ü g e r . E j . E n z y m c h e m ie .
Emil Abderhalden und Hans sickel, Studien über die Einwirkung von Erepsin und ferner von Trypsinkinase auf l-Leucylpentaglycyl-l-tryptophan. (Vgl. C. 1928.
II. 579.) Während Erepsin 1-Leucylpentaglycyl-l-tryptophan so abbaut, daß Trypto
phan nicht in Freiheit gesetzt wird, spaltet Trypsinkinase das Heptapeptid so, daß Tryptophan abgesprengt wird, was sich durch den positiven Ausfall der Bromrk. auf Tryptophan zeigen läßt. — D a r s t e l l u n g d e s H e p t a p e p t i d e s : d-x-Brom- isocapronyltetraglycylglycin, [a]n20 = +12,21°, Zers, bei 210°, wurde nach der Vor
schrift von Fis c h e r (Ber. Dtsch. ehem. Ges. 39. 2893) mit PC15 chloriert. Ausbeute 50% vom Ausgangsmaterial. — d-x-Bromisocapronylpentaglycyltryptophan wurde durch Kuppelung des Säurechlorides mit Tryptophan nach den üblichen Methoden dar
gestellt u. isoliert. — l-Leucylpentaglycyl-l-tryptophan, C;7H3SOfiNs -j- H ,0 wurde aus der Bromverb, durch Aminieren mit fl. NH3 bei 20— 22° 6 Tage lang gewonnen. Nach Entfernung des größten Teiles an NH4Br wurde das Peptid aus 5%ig. H2S04 mit HgS04 gefällt. Die Hg-Verb. mit H2S zerlegt, die H2S 04 mit Ba(OH)„ entfernt, das Peptid durch Eindampfen im Vakuum aus seiner Lsg. isoliert. Das Peptid war 11. in W., zl.
in verd. A., Methylalkohol, Eg., uni. in absol. A. u. anderen organ. Lösungsmm. Mit HgS04 u. Phosphorwolframsäure ist es fällbar, mit (NH,)2S04 ist es aus wss. Lsg.
verdrängbar. Wss. Lsg. reagiert neutral. Ninhydrinrk. ist nach Zusatz einer Spur Aminosäure stärker positiv, Biuretrk. stark rosafarben, Aldehyd-HCl-H2S04-Rk.
nach Ko m mstark positiv, Bromrk. negativ. Zers, gegen 175° unter starkem Schäumen, bildet bei 215° dunkle Fl. [a] 18 = +12,3° (±0,5°). (Fermentforsch. 10. 91— 94. 1928.
Halle, Physiol. Inst. d. Univ.) Ma h n.
Emil Abderhalden und Ernst Rossner, Weitere Studien über den Einfluß von Erepsin und. von Trypsinkinase auf d-Glutaminsäure enthaltende Polypeptide. (Vgl.
auch vorst. Ref.) Untersucht wurde die Einw. von Erepsin, Trypsinkinase auf d-Valyl-l-leucylglycyl-d-glulatninsäure, d-Alanyl-d-valyl-l-leucylglycyl-d-glutaminsäure u. I-Leucyl- fl-alanyl-d-valyl-l-leucylglycyl-d-glutaminsäure. Während das Tetrapeptid kaum, das Pcntapeptid überhaupt nicht vom Erepsin gespalten wurde, wurde das Hexapeptid vom Ferment deutlich abgebaut. Trypsinkinasc griff alle 3 Polypeptide an. Die Phcnylisocyanatverb. des Hexapeptides wurde vom Erepsin nicht, wohl aber von Trypsinkinase weitgehend zerlegt. — D a r s t e l l u n g d e r P e p t i d e : d-v.-Brom- isovaleryl-l-leucxylglycyl-d-glutaminsäure, C)8H30N3O-Br, wurd.e in bekannter Weise durch Kuppeln des Tripeptides mit Bromisovalerylchlorid gewonnen u. isoliert. Aus
beute 78% d. Th. [ajo20 = +16,0° (in absol. A.). — d-Valyl-l-leucylglycyl-d-glutamin- säure, C1SH32N40 7, durch Aminierung mit 25%ig. wss. NH3 5 Tage lang. Ausbeute G0% d. Th. Tetrapeptid weißes, amorphes, leicht hygroskop. Pulver. LI. in W. u.
Methylalkohol, 1. in b. A., unl. in Ä., Aceton, Chlf. Konz. wss. Lsgg. des Peptides flocken
1 9 2 9 . I. E t . En z y m c h e m i e. 91
mit (NH4)2S04 aus, mit Phosphorwolframsäure bildet sich eine 1. Trübung. [a]D20 = + 11,4° (in W.). — d-a.-Brompropioityl-d-valyl-1-leucylglycyl-d-gluiaminsäure, C-^H^ • N4OsBr, durch Kuppeln des Tetrapeptidcs mit Brompropionylchlorid dargestellt.
Ausbeute 50% d. Th. [a]D20 = +0,36° (in A .); [a] D20 = — 18,2° (in W.). — d-Alanyl- d-valyl-l-leucylglycyl-d-glutaminsäure, C21H „N60 8, wurde durch Aminierung mit 25%ig.
NH3 bei 37° 3 Tage lang dargestellt. Ausbeute 85% d. Th. Pentapeptid weißes, amorphes Pulver von ähnlichen Löslichkeitsverhältnissen wie das Tetrapeptid. Mit Phosphorwolframsäure bildet sich ein Nd., der im Überschuß des Fällungsmittels l.
ist. Mit (NH4)2SOj ist das Pentapeptid fällbar, gibt schwach ins Blau spielende Biuretrk.
H d10 = — 10,7° (in W.). — d-a.-Bromisocapronyl-d-alanyl-d-valyl-1-leucylqlycyl-d-glut- aminsäure, C27H.I6N509Br, durch Kuppeln des Pentapoptidcs mit Bromisocapronyl- chlorid. Ausbeute 65% d. Th., 1. in A., uni. in PAe. [a]D21 = +12,6° (in absol.
A.). — l - Le ucyl -d-alanyl-d-valyl-l- lencylgl ycyl-d- glutaminsäure, C27H4SN„Oa, wurde 4 Tage bei Zimmcrtemp. aminiert. Die Aufarbeitung der Aminierungen geschah für alle Lsgg. so, daß das Br mit Ag2S04 entfernt, das S04 durch Baryt u. dieses mit
H,SO, entfernt, das NH3 durch Dest. beseitigt, der Rückstand mit Methylalkohol aufgenommen u. mit Ä. ausgefällt wurde. Ausbeute an Hexapcptid 75% d. Th. Hcxa- peptid ein weißes, nicht hygroskop. Pulver, das ähnliche Löslichkcitsverhältnisse zeigt wie das Tetra- u. Pentapeptid. Phosphorwolframsäure fällt das Peptid aus,, das nur im großen Überschüsse des Fällungsmittels wieder 1. ist. Gerbsäure u. HgS04 in HäSO.,- Lsg. fällen nicht, aber mit NaCl läßt es sich aus seiner wss. Lsg. aussalzen. Die Biuretrk.
ist rein karminrot. [a]D20 = — 9,5° (in W.). — Phenylisocyanatverb. des Hexapeptides, C34H53N7010 durch Kuppeln des Peptides mit Phcnylisocyanat dargestellt u. durch Ansäuern der Lsg. ausgefällt. Aus alkoh. Lsg. durch Ä. umgefällt. Das Phenylisocyanat- deriv. bildet ein weißes Pulver, 1. in A., Alkali u. Methylalkohol, kaum 1. in W ., A., Bzl. (Fermentforsch. 10. 95— 101. 1928. Halle, Physiol. Inst. d. Univ.) Ma h n.
Ernst Waldschmidt-Leitz, Willibald Klein und Anton Schaffner, über die strukturellen Voraussetzungen der spezifischen Spaltbarkeit proteolytischer Substrate: Zur Spezifität von Trypsin, Trypsin-Kinase und Darm-Erepsin. (XIV. Mitt. zur Spezifität tierischer Proteasen.) (X III. vgl. C. 1928. II. 2412.) Die bisherigen sowie neuen Ergeb
nisse der Spaltbarkeit von Peptiden u. Poptidderivv. durch Trypsin, Tr3rpsin-Kinase u. Darmerepsin werden in folgender Tabelle (— keine nachweisbare Spaltung; + = Spaltung; -{- + = verstärkte Hydrolyse; 0 = nicht geprüft) zusammengefaßt:
Substrat Trypsin
Darm-Erepsin 1. B e n z o y lg ly cy lg ly cin ... 0 + —
2. Benzoyl-d,l-alanyldeearboxyleucin — — 0
3. d,l-Bromisocapronyldiglycin . . . . — — —
4. d,I-Bromisocapronylglycyl-l-tyrosin . + L+
5. Chloracetyl-d,l-phenylalanin. . . . + 1 - - + —
+ - + 0
7. Carbäthoxylglycyl-1-tyrosiii . . . • + H 0
8. B en zoylglycyl-l-tyrosin ... + —h —
9. /?-Naphthalinsulfonylglycyl-l-tyrosiu . + + + 0
10. /J-Naphtlmlinsulfonyl-l-tyrosylglycin . — — 0
12. d-Phenylalanyl-d-arginin... 4 - + - f - + 13. d ,M I is tid y lg ly c in ... 0 1 — -L-t
Für die Spaltbarkeit einer Peptidbindung durch Trypsin ist ein gewisser elektro- negativer Charakter des Substrates sowie (zur Anlagerung des Trypsins an das Sub
strat) Ggw. einer freien Carboxylgruppe erforderlich. Ein dicarboxyliertes Aeyl- dipeptid (2) wird ebenso wie amidierte Acylpeptide im Gegensatz zu den acylierten Dipeptiden nicht gespalten. Halogenacylverbb. der Aminosäuren u. Peptide, die durch Erepsin nicht angegriffen werden, weder durch Eintritt von Tyrosin spaltbar (3 u. 4). Der nämliche Einfluß der Aminosäuren findet sich bei den Vorstufen der Di - peptide, den Halogenacylverbb. der Aminosäuren selbst: Chloracetylphenylalanin u. Chloracetyltyrosin sind spezif. Substrate des Pankreastrypsins (5 u. 6), während dio entsprechenden Aminoverbb. spezif. Substrate des Erepsins sind. Für die trypt.
Spaltbarkeit scheint der Einfluß des elektronegativen Phenylrestes bestimmend zu sein, da (3 u. 4) das einfache Alaninderiv. kaum spaltbar sein dürfte. — Die Anschauung,
9 2 Ea. P f l a n z e n c h e m i e . 1 9 2 9 . I.
daß die Dipeptide eine gewisse Sonderstellung einnehmen u. unabhängig von der Natur der Aminosäuren als spezif. Substrate des Erepsins zu gelten haben, entspricht nicht mehr den neueren Erkenntnissen: Glutaminyltyrosin sowie Phenylalanylarginin (12) werden auch durch Trypsin gespalten. — Die Verstärkung der Hydrolyse durch Entero- kinase beruht nicht auf einer einfachen Geschwindigkeitssteigerung, sondern auf einem abweichenden Reaktionsmechanismus. (Ber. Dtsch. ehem. Ges. 61. 2092— 96. 10/10.
1928. Prag, Deutsche Techn. Hochsch.) He s s e.
J. Zaykowsky, 0 . Fedorova und W . Iwankin, Der Einfluß des Chymosins auf die Eiweißstoffe der Milch. IV. Mitt. Fermente im Mageninhalt verschieden alter Kälber.
(III. vgl. C. 1926. II. 232.) Chymosin u. Pepsin sind schon beim Embryo vorhanden, wobei sich eine konstante Beziehung zum Magengewicht ergibt. Nach der Geburt u. nach erfolgter Nahrungsaufnahme steigt der Geh. an beiden Fermenten, wobei die Pepsinmenge bedeutend stärker zunimmt als die Chymosinmenge. Daraus wird ge
schlossen, daß Pepsin u. Chymosin zwei verschiedene Fermente sind. (Fermentforsch.
10. 83— 87. 1928. Leningrad, Landwirtschaft!. Inst.) He s s e. I. P. Rasenkow, Zur Frage über die Magenlipase,. Untersucht wurde die Einw.
von Hundemagensaft auf Emulsion von Eigelb u. auf Monobutyrin. Dabei ergab sich,
„daß reiner Magensaft, der von einem isolierten Ventrikelchen stammt, keine Lipase enthält“ . (Russ. physiol. Journ. [rm s.: Russki fisiologitscheski Shurnal] 9. 87— 92.
1926. Sep.) ' He s s e
-E 2. Pflanzenchem ie.
Yoshitora Iwamoto und ChugO Yamada, Über die Zusammensetzung des
„Yabunikukei“ -Samenöls. Genanntes Öl, extrahiert aus den Samen von Cinnamomum pedunculatum Nees., zeigte F. 32,2°, D.100 0,84 76, nD'° = 1,4496, SZ. 1,62, VZ. 276,9, JZ. 2,01, R e i c h e r t -Z . 1,07, Unverseifbares 0,44%. Die Zus. des Öls wurde durch fraktionierte Dest. der Fettsäuren u. ihrer Methylester unter Verwendung einer be
sonderen Kolonne ermittelt. Das Öl enthält wahrscheinlich über 50% Caprinsäure, ferner Laurinsäure u. wenig Myristin- u. Ölsäure. Das Gemisch der Säuren Ci„ u. C12 (46— 54%) geht bei fast konstanter Temp. über u. täuscht eine einheitliche Säure CuH220 , vor. (Journ. Soc. ehem. Ind., Japan [Suppl.] 31. 229B— 30B. Okt. 1928.
Osaka, Munic. Inst, of Techn. Res.) L in d e n b a u m . S. Perow, Erscheinungen der Identität in den Proteinstoffen. Vf. hat aus einigen Rohstoffen vegetativen Ursprungs Eiweißstoffe, welche die Eigg. der Tiereiweiße, z. B. der „Caseinsäure“ besitzen, ausgeschieden. Diese Eiweißstoffe sind in W. oder in einer 10%ig. NaCl-Lsg. uni. Sie besitzen also die Funktionen einer „Eiweißsäure“ , die durch Alkali in Ggw. von Phenolphthalein titriert werden kann. Diese Abscheidung der Eiweißstoffe wurde vom Vf. durch die Zers, des physikal. Strukturzustandes durch Essigsäure erlangt, indem das ..Proteinat“ durch Alkali extrahiert wurde u. dann eine Koagulation mittels Essigsäure vorgenommen. In dem Präparat muß jedes Dispersionsmittel u. jede fremdartige disperse Phase fehlen. Das System muß nur ein einphasiges sein. Die Präparate der „Eiweißsäure“ — des Hafers, des Weizens, der Erbse u. der Mandel — scheinen nach Vf. sehr nahe den Präparaten der „Casein
säure“ zu stehen. Der bei der Titration erhaltene Mittelwert für diese Säurepräparate stimmt ziemlich mit der bei der Titration der „Caseinsäure“ erhaltenen Zahl — 8,2 überein, u. schwankt in einzelnen Fällen von 7,5 bis 8,9. Die Einheit der Pflanzen- u. der Tiereiweißstoffe wird nach Vf. in gewisser Hinsicht durch die Ähnlichkeit der .Merkmale, insbesondere der Äquivalentgewichte bestätigt. Vf. bemängelt die bestehende Einteilung der Eiweißstoffe u. schlägt vor, der Klassifikation der Eiweiße die Ionen
funktion (Carboxylfunktion) zugrunde zu legen. Die Ionenfunktion gibt die Möglich
keit, das Äquivalentgewicht fcstzustellcn u. letzteres ist die beste Charakteristik zur Individualisierung eines Stoffes. (Arbeiten d. staatl. Ti.MIRJASEW Inst. 1925. 29 Seiten
Sep.) GoinkiS.
M. Lissizyn, Untersuchungen der physikalisch-chemischen Eigenschaften des Ei- uxißes. Bei den bisherigen Methoden der Abscheidung von Eiweiß aus den Pflanzen (durch Extraktion mit verschiedenen Lösungsmm.) wird das Eiweiß nicht voll extra
hiert. Nach Vf. rührt das daher, daß ein Teil des Eiweißes in der Pflanze sich in der Form von Proteaten der Erdalkalien, speziell des Ca, befindet, die in den üblichen Lösungsmm. nicht 1. sind. Vf. versuchte die Proteate durch Essigsäure zu zerstören, um so das ganze Eiweiß extrahieren zu können. Es erwies sich, daß durch eine nach
einander folgende Behandlung zuerst mit 2%ig. Essigsäure u. nachher mit n/20
NaOH-1 9 2 9 . I. E s. Pf l a n z e n p h y s i o l o o i e. Ba k t e r i o l o g i e. 93
Lsg. das ganze Eiweiß aus der Pflanze extrahiert wird. (Arbeiten d. staatl.
Ti m ir j a s e w Inst. 1925. 5 Seiten Sep.) Go i n k i s.
Josiah C. Peacock und Bertha L. de G. Peacock, Weitere Untersuchung des Tannins von Geranium maculalum. (Vgl. J. C. PEACOCK, Amer. Journ. Pharmac.
[1891]. Juli.) Zur Unters, von Geranium maeulatum auf Tannin wurden Auszüge der gepulverten Droge mit li. u. k. W. hergestellt. Die Auszüge waren weinrot, adstrin
gierend u. sauer. Mit FeCl3-Lsg. u. Pb-Aeetat entstanden Fällungen, der FeCl3-Nd.
war blau. Die Fll. wurden detanniert u. die tanninfreien Lsgg. auf Gallussäure unter
sucht; das Resultat war negativ, obgleich ihr Vorhandensein 1891 festgestellt worden war. Weitere Unterss. der Drogen mit verschiedenen Extraktionsmitteln, Chlf., Essig
äther, Ä. u. Aceton, ähnlich wie bei Heuehera americana, (vgl. C. 1927. II. 2082) er
gaben folgendes: Entgegen den Angaben von 1891 ist das Geraniumtannin nicht ident, mit Gallusgerbsäure, noch entstehen Gallussäure u. Glucose bei der Zers, mit Mineral
säuren. Es ist jedoch im frischen u. getrockneten Rhizom eino krystallin. saure Substanz vorhanden, die mit FeClj eine Grünfärbung gibt u. das vorhandene Tannin unter Bldg. von Phlobaphen zersetzt. Das Tannin ist schneeweiß u. 1. in W. (Amer.
Jburn. Pharmac. 100. 548— 57. Sept. 1928.) L. JOSEPHY.